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Enzyme für Forschung, Diagnostik und industrielle Anwendung

Arginin-spezifische Protease von Porphyromonas gingivalis

Katalog-Nr.
NATE-1602
Beschreibung
Arginin-spezifische Protease verdaut spezifisch Peptide und Proteine, die C-terminal zu Arginin-Resten sind. Die Protease ist spezifisch für Arg-X-Motive und zeigt keine Aktivität an Lysin, wie häufig bei der Verwendung von Arg-C beobachtet. Die enzymatische Aktivität der Arginin-spezifischen Protease umfasst die Verdauung von Arg-Pro-Verknüpfungen, die mit anderen Enzymen schwer zu verdauen sind. Das Enzym ist bei einem pH-Wert von 5,0 bis 9,0 aktiv und in Anwesenheit von denaturierenden Agenzien wie 6M Harnstoff und 0,1% SDS.
Abkürz.
Arginin-spezifische Protease (Porphyromonas gingivalis)
Quelle
Porphyromonas gingivalis
Anwendungen
Peptidkartierung
Proteinsequenzanalyse
Protein-Fingerabdruck
Analyse posttranslationaler Modifikationen
Aussehen
Weißes bis hellgelbes Pulver
Form
Lyophilisiertes Pulver in 20 mM Bis-Tris, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2, pH 6,8 ohne Konservierungsstoffe
Reinheit
> 95% Homogenität, bestimmt durch SDS-PAGE und HPLC.
pH-Stabilität
5.0-9.0
Optimaler pH-Wert
6.5-8.0
Stabilität
1 Jahr bei Lagerung bei -20°C. Nach der Rekonstitution durch Zugabe von Wasser ist es mindestens 1 Monat bei 4-8°C stabil.
Lagerung
Das Produkt wird auf Eis versendet und sollte bei -20°C nach dem Eintreffen gelagert werden.
Puffer
Um die enzymatisch aktive Cystein in reduzierter Form zu erhalten, wird TCEP hinzugefügt, um die reduzierende Umgebung zu bewahren. Argininspezifische Protease ist in einem breiten pH-Bereich von 5,0-9,0 aktiv, mit optimaler Aktivität zwischen pH 6,5-8,0. Die Verdauung kann in Anwesenheit von chaotropen Agenzien oder Detergenzien wie Harnstoff, SDS, Tween, SDC durchgeführt werden. Getestete Puffer, die mit der Aktivität der Argininspezifischen Protease kompatibel sind, sind Tris, Bis-Tris und Ammoniumbicarbonat.
Synonyme
Arginin-spezifische Protease; GingisREX

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