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Enzyme für Forschung, Diagnostik und industrielle Anwendung

Lipasen

Katalog Produktname EG-Nr. CAS-Nr. Quelle Preis
NATZ-138 Lipase aus *Thermomyces lanuginosus*, rekombinant Aspergillus ory... Anfrage
NATC-209 Lipase für die Biodieselproduktion Aspergillus nig... Anfrage
NATZ-046 Native Aspergillus niger Lipase A 9001-62-1 Aspergillus nig... Anfrage
NATZ-045 Native Mucor javanicus Lipase M 9001-62-1 Mucor javanicus Anfrage
NATE-1753 Native Aspergillus sp. Lipase (immobilisiert) EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus sp. Anfrage
NATE-1752 Native Aspergillus sp. Lipase (API) EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus sp. Anfrage
NATE-1638 Monoglycerid-Lipase aus Mensch, rekombinant EC 3.1.1.23 E. coli und mit... Anfrage
NATE-1614 Native Thermus flavus Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Thermus flavus Anfrage
NATE-1613 Native Thermus thermophilus Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Thermus thermop... Anfrage
NATE-1612 Native Rhizopus niveus Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Rhizopus niveus Anfrage
NATE-1611 Lipase von Pseudomonas cepacia EC 3.1.1.3 9001-62-1 Pseudomonas cep... Anfrage
NATE-1610 Native Aspergillus oryzae Lipase (Lösung) EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus ory... Anfrage
NATE-1609 Native Mucor miehei Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Mucor miehei Anfrage
NATE-1608 Native Aspergillus oryzae Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus ory... Anfrage
NATE-1607 Native Aspergillus niger Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus nig... Anfrage
NATE-0406 Lipase von Candida sp., rekombinant EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus ory... Anfrage
NATE-0399 Native Candida rugosa Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Candida rugosa Anfrage
NATE-0404 Native Rhizopus oryzae Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Rhizopus oryzae Anfrage
NATE-0403 Native Porcine Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Schweinebauchsp... Anfrage
NATE-0402 Native Penicillium camemberti Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Penicillium cam... Anfrage
NATE-0401 Native menschliche Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Menschliche Bau... Anfrage
NATE-0400 Native Chromobacterium viscosum Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Chromobacterium... Anfrage
NATE-0539 Lipase−Polyethylenglykol Anfrage
NATE-0417 Native Burkholderia sp. Lipoprotein Lipase EC 3.1.1.34 9004-02-8 Burkholderia sp... Anfrage
NATE-0405 Lipase von Candida sp., rekombinant EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus nig... Anfrage
NATE-0398 Lipase B von Candida Antarctica, rekombinant EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus ory... Anfrage
NATE-0397 Lipase A von Candida Antarctica, rekombinant EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus ory... Anfrage

Lipasen spalten Triglyceride in Glycerin und freie Fettsäuren. Sie sind die für den Lipidstoffwechsel verantwortlichen Enzyme und bauen Fette ab, die für die Energiegewinnung und weitere biologische Funktionen essenziell sind. Lipasen kommen in einer Vielzahl von Spezies vor – von Tieren und Pflanzen über Pilze und Bakterien bis hin zu Archaeen. Neben ihren physiologischen Funktionen haben Lipasen aufgrund ihrer Fähigkeit, unter milden Bedingungen Veresterungs- und Umesterungsreaktionen (Transesterifizierung) zu initiieren, breite industrielle und wissenschaftliche Anwendungen gefunden und sind damit wertvolle Werkzeuge der Biotechnologie.

Lipasen sind Hydrolasen – Enzyme, die Moleküle unter Wasserverbrauch spalten. Sie wirken in der Regel an der Grenzfläche zwischen Wasser- und Lipidphase und können daher hydrophobe Substrate gezielt angreifen und hydrolysieren. Diese Eigenschaft – die Grenzflächenaktivierung – ist charakteristisch für Lipasen und verleiht ihnen eine hohe katalytische Effizienz. Aufgrund ihrer Stabilität und Vielseitigkeit unter wässrigen wie auch nicht-wässrigen Bedingungen stehen Lipasen in den letzten Jahren verstärkt im Fokus. Creative Enzymes bietet ein breites Spektrum an Lipasen, um die Anforderungen der industriellen Herstellung und der biotechnologischen Forschung zu erfüllen.

Funktion von Lipasen

Die primäre Funktion von Lipasen besteht darin, den Abbau von Triglyceriden zu freien Fettsäuren und Glycerin zu katalysieren. Diese Reaktion ist für mehrere physiologische Prozesse, insbesondere den Energiestoffwechsel, essenziell. Im Verdauungssystem von Tieren werden Lipasen sezerniert und unterstützen die Fettverdauung. Beim Menschen ist die bekannteste Lipase die Pankreaslipase, die in den Dünndarm abgegeben wird, um Nahrungsfette zu verdauen.

Lipases catalyze the breakdown of triglycerides into free fatty acids and glycerol.Abb. 1: Allgemeine enzymatische Reaktion einer Lipase. Unter natürlichen Bedingungen katalysieren Lipasen die Hydrolyse von Triacylglycerol zu einem Diacylglycerid und einer Fettsäure. In nicht-wässriger Umgebung können Lipasen auch die Estersynthese katalysieren (adaptiert nach Jaeger et al., 1994).

Im Fettstoffwechsel sind Lipasen an der Regulation des Gleichgewichts zwischen Fettspeicherung und Fettmobilisierung beteiligt. Lipoproteinlipase (LPL) hydrolysiert Triglyceride in zirkulierenden Lipoproteinen und ermöglicht es Geweben wie Muskel- und Fettgewebe, Fettsäuren zur Speicherung oder Energiegewinnung aufzunehmen. Die hormonsensitive Lipase (HSL) im Fettgewebe „entsperrt“ gespeicherte Fette insbesondere während des Fastens oder bei erhöhtem Energiebedarf.

Functions of lipases in human body.Abb. 2: Lipidstoffwechselwege im menschlichen Körper (Liu et al., 2020).

Neben ihrer metabolischen Funktion im Lipidstoffwechsel sind Lipasen artspezifisch ausgeprägt. Lipasen in Pflanzen vermitteln zudem Lipid-Signalwege und Membran-Remodelling. Mikrobielle Lipasen – von Bakterien und Pilzen produzierte Lipasen – sind an unterschiedliche Umgebungen angepasst, in denen Mikroorganismen Lipide abbauen, um Nährstoffe zu gewinnen.

Typen von Lipasen

Lipasen sind vielfältig und können nach Herkunft, Struktur und Substratspezifität klassifiziert werden. Zu den wichtigsten Typen zählen:

  • Pankreaslipasen: Dies sind die bekanntesten Lipasen und für die Verdauung von Nahrungsfetten bei Säugetieren von zentraler Bedeutung. Die Pankreaslipase hydrolysiert Triglyceride im Dünndarm und wirkt dabei in Kombination mit Gallensalzen, die Fette emulgieren und dem Enzym besser zugänglich machen.
  • Lipoproteinlipasen: Diese Enzyme sind an die Endotheloberflächen von Kapillaren in Geweben wie Muskel, Herz und Fettgewebe gebunden. Die Lipoproteinlipase katalysiert die Hydrolyse von Triglyceriden in zirkulierenden Chylomikronen und Very-Low-Density-Lipoproteinen (VLDL), wodurch Fettsäuren von Geweben aufgenommen werden können.
  • Mikrobielle Lipasen: Von Bakterien und Pilzen produzierte Lipasen werden aufgrund ihrer hohen Stabilität und Spezifität breit in industriellen Prozessen eingesetzt. Mikrobielle Lipasen können Reaktionen unter einem weiten Spektrum an Bedingungen katalysieren, einschließlich extremer Temperaturen und pH-Werte, und eignen sich daher für Anwendungen in der Lebensmittel-, Pharma- und Biokraftstoffindustrie (z. B. native Aspergillus niger-Lipase, native Rhizopus oryzae-Lipase).
  • Hepatische Lipase: Hepatische Lipasen spielen eine Rolle im Stoffwechsel von High-Density-Lipoproteinen (HDL) sowie intrazelluläre Lipasen, die die Lipidspeicherung und -mobilisierung innerhalb von Zellen regulieren.

Anwendungen von Lipasen

Lipasen werden in der Lebensmittelindustrie, der Biokraftstoffproduktion sowie in Forschung und Entwicklung breit eingesetzt, da ihre Spezifität und Effizienz klare Vorteile bieten.

Lebensmittelindustrie

Lipasen werden in der Milchwirtschaft häufig eingesetzt, um das Aroma von Käse zu intensivieren. Sie bauen Milchfette ab und setzen freie Fettsäuren frei, die Käse wie Blauschimmelkäse und Parmesan ihren charakteristischen Geschmack verleihen. Lipasen finden sich auch in Backwaren und Margarinen, wo sie Fette modifizieren, um Textur und Geschmack zu verbessern.

Wasch- und Reinigungsmittelindustrie

Lipasen sind zentrale Bestandteile von Wasch- und Geschirrspülmitteln. Sie spalten Fette und Öle bereits bei niedrigen Temperaturen, sind dadurch umweltverträglich und entfernen Fettflecken effektiv von Textilien und Geschirr. Detergenz-Lipasen sind häufig bakteriellen Ursprungs und werden so entwickelt, dass sie in unterschiedlichen pH-Bereichen stabil sind.

Biokraftstoffe

Lipasen werden bei der Herstellung von Biodiesel eingesetzt, da sie die Transesterifizierung von Triglyceriden zu Fettsäuremethylestern (FAME) katalysieren, einem Hauptbestandteil von Biodiesel. Mikrobielle Lipasen sind für Biokraftstoffe besonders geeignet, da sie in nicht-wässrigen Systemen arbeiten und eine nachhaltige Alternative zu chemischen Katalysatoren darstellen.

Pharmazeutika

Lipasen werden in der pharmazeutischen Industrie eingesetzt, da sie für die Synthese enantiomerenreiner Arzneistoffe erforderlich sind. Lipasekatalysierte Reaktionen sind hochspezifisch und effizient, kommen ohne aggressive Reaktionsbedingungen aus und können die Wirkstoffsynthese nachhaltiger gestalten.

Bioremediation

Lipasen tragen zu Bioremediation-Prozessen bei, etwa durch den Abbau lipidischer Kontaminanten in Abwasser und Böden. Sie wandeln industrielles Abwasser mit Fetten, Ölen und Schmierstoffen in biologisch abbaubare Materialien um. Lipasebasierte Systeme werden bereits entwickelt, um Ölunfälle und andere Umweltkontaminationen zu adressieren.

Lipases have many applications in industry: food, paper and pulp, detergent, biofuel industries and more.Abb. 3: Anwendung von Lipasen in unterschiedlichen Industriezweigen (Vishnoi et al., 2020).

Zusammenfassend sind Lipasen Schlüssel-Enzyme mit vielfältigen Funktionen im Lipidstoffwechsel – vom Fettabbau über die Fettspeicherung bis zur Mobilisierung. Aufgrund ihrer spezialisierten, flexiblen und nachhaltigen katalytischen Aktivität finden Lipasen breite Anwendung in der Lebensmittel-, Biokraftstoff- und Pharmaindustrie. In der Forschung bleiben Lipasen unverzichtbar für das Verständnis des Lipidstoffwechsels und für biotechnologische Innovationen.

Hauptprodukte im Bereich Lipasen

Lipasen
Kat.-Nr. Produktname Aktivität Anfrage
NATE-1752 Native Aspergillus sp.-Lipase (API) 100.000 Einheiten/g Angebot anfordern
NATE-0400 Native Chromobacterium viscosum-Lipase > 2.000 Einheiten/mg Protein
NATE-0401 Native humane Lipase > 250 Einheiten/mg Protein (Lowry)
NATE-0403 Native porzine Lipase > 20.000 Einheiten/mg Protein
NATE-0417 Native Burkholderia sp.-Lipoproteinlipase > 50.000 Einheiten/mg Feststoff
NATE-1609 Native Mucor miehei-Lipase > 4.000 Einheiten/mg
NATE-1638 Monoglycerid-Lipase aus Human, rekombinant
> 170 Einheiten/mg

Creative Enzymes bietet ein breites Portfolio hochwertiger Lipasen aus unterschiedlichen Quellen. Unsere Lipasen werden sorgfältig entwickelt, um einschlägige Industriestandards zu erfüllen und eine optimale Performance für die jeweilige Anwendung sicherzustellen. Für weitere Informationen oder zur Abstimmung Ihrer spezifischen Anforderungen zögern Sie bitte nicht, uns noch heute zu kontaktieren!

References:

  1. Liu TT, Liu XT, Chen QX, Shi Y. Lipase inhibitors for obesity: a review. Biomedicine & Pharmacotherapy. 2020;128:110314.
  2. Vishnoi N, Dixit S, Mishra J. Microbial lipases and their versatile applications. In: Arora NK, Mishra J, Mishra V, eds. Microbial Enzymes: Roles and Applications in Industries. Vol 11. Springer Singapore; 2020:207-230.
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