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Enzyme für Forschung, Diagnostik und industrielle Anwendung

Lipasen

Lipasen bauen Triglyceride in Glycerin und freie Fettsäuren ab. Sie sind die Enzyme, die für den Lipidstoffwechsel verantwortlich sind und Fette abbauen, die für Energie und andere biologische Funktionen unerlässlich sind. Lipasen kommen in einer Vielzahl von Arten vor, von Tieren über Pflanzen bis hin zu Pilzen, Bakterien und sogar Archaeen. Abgesehen von ihren physiologischen Funktionen haben Lipasen aufgrund ihrer Fähigkeit, Esterifikations- und Transesterifikationsreaktionen unter milden Bedingungen einzuleiten, weitreichende industrielle und Forschungsanwendungen gefunden, was sie zu wertvollen Werkzeugen in der Biotechnologie macht.

Lipasen sind Hydrolasen – Enzyme, die Moleküle mit Wasser spalten. Sie arbeiten im Allgemeinen zwischen der Wasser- und der Lipidphase und können daher leicht hydrophobe Substrate anvisieren und hydrolysieren. Dieses Merkmal – interfaciale Aktivierung – ist einzigartig für Lipasen und macht sie hoch katalytisch. In den letzten Jahren haben Lipasen aufgrund ihrer Stabilität und Vielseitigkeit sowohl unter wässrigen als auch unter nicht-wässrigen Bedingungen viel Interesse geweckt. Creative Enzymes bietet eine Vielzahl von Lipasen an, um den Bedürfnissen der industriellen Fertigung und biotechnologischen Forschung gerecht zu werden.

Funktion der Lipasen

Die Hauptfunktion der Lipasen besteht darin, die Spaltung von Triglyceriden in freie Fettsäuren und Glycerin zu katalysieren. Diese Reaktion ist für mehrere physiologische Prozesse, insbesondere den Energiestoffwechsel, unerlässlich. Lipasen werden im Verdauungssystem von Tieren ausgeschüttet, wo sie bei der Verdauung von Fetten helfen. Bei Menschen ist die bekannteste Lipase die Pankreaslipase, die in den Dünndarm ausgeschüttet wird, um die Nahrungsfette zu verdauen.

Lipasen katalysieren den Abbau von Triglyceriden in freie Fettsäuren und Glycerin.Abb. 1: Allgemeine enzymatische Reaktion einer Lipase. Unter natürlichen Bedingungen katalysieren Lipasen die Hydrolyse von Triacylglycerol in ein Diglycerid und Fettsäure. In nicht-wässriger Umgebung können Lipasen auch die Ester-Synthese katalysieren (angepasst von Jaeger et al., 1994).

Im Fettstoffwechsel sind Lipasen an der Regulierung des Gleichgewichts zwischen Fettspeicherung und Fettmobilisierung beteiligt. Lipoproteinlipase (LPL) hydrolysiert Triglyceride in zirkulierenden Lipoproteinen, wodurch Gewebe wie Muskeln und Fett Fettsäuren zur Speicherung oder Energieproduktion aufnehmen können. Hormonsensitive Lipase (HSL) im Fettgewebe schaltet im Wesentlichen gespeichertes Fett während des Fastens oder bei erhöhtem Energieverbrauch frei.

Funktionen der Lipasen im menschlichen Körper.Abb. 2: Lipidstoffwechselwege im menschlichen Körper (Liu et al., 2020).

Neben einer metabolischen Funktion im Lipidstoffwechsel sind Lipasen artspezifisch. Lipasen in Pflanzen vermitteln auch Lipidsignalisierung und Membranumbau. Mikrobielle Lipasen – Lipasen, die von Bakterien und Pilzen produziert werden – haben sich angepasst, um in verschiedenen Umgebungen zu funktionieren, in denen Mikroben Lipide abbauen, um Nährstoffe zu gewinnen.

Arten von Lipasen

Lipasen sind vielfältig und können basierend auf ihrer Herkunft, Struktur und Substratspezifität klassifiziert werden. Die drei Haupttypen sind:

  • Pankreaslipasen: Dies sind die bekanntesten Lipasen und sind entscheidend für die Verdauung von Nahrungsfetten bei Säugetieren. Pankreaslipase hydrolysiert Triglyceride im Dünndarm und arbeitet in Verbindung mit Gallensalzen, die Fette emulgieren und sie für das Enzym zugänglicher machen.
  • Lipoproteinlipasen: Diese Enzyme sind an die endothelialen Oberflächen von Kapillaren in Geweben wie Muskeln, Herz und Fettgewebe gebunden. Lipoproteinlipase katalysiert die Hydrolyse von Triglyceriden in zirkulierenden Chylomikronen und sehr niederdichten Lipoproteinen (VLDLs), wodurch Fettsäuren von Geweben aufgenommen werden können.
  • Mikrobielle Lipasen: Lipasen, die von Bakterien und Pilzen produziert werden, werden aufgrund ihrer hohen Stabilität und Spezifität in industriellen Prozessen weit verbreitet eingesetzt. Mikrobielle Lipasen können Reaktionen unter einem breiten Spektrum von Bedingungen katalysieren, einschließlich extremer Temperaturen und pH-Werte, was sie für Anwendungen in der Lebensmittel-, Pharma- und Biokraftstoffindustrie geeignet macht (z. B. native Aspergillus niger Lipase, native Rhizopus oryzae Lipase).
  • Hepatische Lipase: Hepatische Lipasen spielen eine Rolle im Stoffwechsel von hochdichten Lipoproteinen (HDL) und intrazellulären Lipasen, die die Lipidspeicherung und -mobilisierung innerhalb der Zellen regulieren.

Anwendungen von Lipasen

Lipasen werden in der Lebensmittelindustrie, der Biokraftstoffproduktion und der Forschung weit verbreitet eingesetzt, wo ihre Spezifität und Effizienz von Vorteil sind.

Lebensmittelindustrie

Lipasen werden in der Milchindustrie häufig eingesetzt, um den Geschmack von Käse zu verbessern. Sie bauen Milchfette ab und setzen freie Fettsäuren frei, die Käse wie Blauschimmelkäse und Parmesan köstlich machen. Lipasen sind auch in Backwaren und Margarinen zu finden, wo sie Fette modifizieren, um die Textur und den Geschmack zu verbessern.

Reinigungsmittelindustrie

Lipasen sind wichtige Bestandteile in Wasch- und Geschirrspülmitteln. Sie bauen Fette und Öle bei kalten Temperaturen ab, sodass sie umweltfreundlich sind und effektiv Fettflecken von Kleidung und Geschirr entfernen. Detergentienlipasen sind oft bakteriell und so konstruiert, dass sie bei unterschiedlichen pH-Werten stabil sind.

Biokraftstoffe

Lipasen werden in der Produktion von Biodiesel eingesetzt, da sie die Transesterifizierung von Triglyceriden zu Fettsäuremethylestern (FAME) katalysieren, einem der Hauptbestandteile von Biodiesel. Mikrobielle Lipasen sind ideal für Biokraftstoffe, da sie nicht-wässrig sind und eine nachhaltige Alternative zu chemischen Katalysatoren bieten.

Pharmazeutika

Lipasen werden in der Pharmaindustrie eingesetzt, die für die Synthese von enantiomerenreinen Arzneimitteln notwendig sind. Lipase-katalysierte Reaktionen sind hochspezifisch und effizient, ohne harte chemische Reaktionen, und können die Arzneimittelsynthese nachhaltiger gestalten.

Bioremediation

Lipasen nehmen an Bioremediationsaktivitäten teil, wie dem Abbau von Lipidkontaminanten in Abwasser und Boden. Sie wandeln industrielles Abwasser, das Fette, Öle und Fette enthält, in biologisch abbaubare Materialien um. Lipase-basierte Systeme werden bereits entwickelt, um mit Ölverschmutzungen und anderen Umweltkontaminanten umzugehen.

Lipasen haben viele Anwendungen in der Industrie: Lebensmittel-, Papier- und Zellstoff-, Reinigungsmittel-, Biokraftstoffindustrie und mehr.Abb. 3: Anwendung von Lipasen in verschiedenen Industrien (Vishnoi et al., 2020).

Zusammenfassend sind Lipasen Schlüsselenzyme mit mehreren Funktionen im Lipidstoffwechsel, von der Fettmetabolisierung bis zur Lipidspeicherung und -mobilisierung. Lipasen haben breite Anwendungen in der Lebensmittel-, Biokraftstoff- und Pharmaindustrie aufgrund ihrer spezialisierten, flexiblen und nachhaltigen katalytischen Aktivität. In Forschungsstudien bleiben Lipasen von unschätzbarem Wert für den Lipidstoffwechsel und biotechnologische Fortschritte.

Hauptprodukte von Lipasen

Lipasen
Katalog-Nr. Produktname Aktivität Anfrage
NATE-1752 Native Aspergillus sp. Lipase (API) 100.000 Einheit/g Angebot anfordern
NATE-0400 Native Chromobacterium viscosum Lipase > 2.000 Einheiten/mg Protein
NATE-0401 Native Humane Lipase > 250 Einheiten/mg Protein (Lowry)
NATE-0403 Native Porcine Lipase > 20.000 Einheiten/mg Protein
NATE-0417 Native Burkholderia sp. Lipoproteinlipase > 50.000 Einheiten/mg Feststoff
NATE-1609 Native Mucor miehei Lipase > 4.000 Einheiten/mg
NATE-1638 Monoglycerid-Lipase von Mensch, rekombinant
> 170 Einheiten/mg

Creative Enzymes bietet eine breite Palette hochwertiger Lipasen aus verschiedenen Quellen an. Unsere Lipasen sind sorgfältig konstruiert, um den Industriestandards zu entsprechen und eine optimale Leistung für jede einzigartige Anwendung zu gewährleisten. Für weitere Informationen oder um Ihre spezifischen Bedürfnisse zu besprechen, zögern Sie bitte nicht, uns heute zu kontaktieren!

References:

  1. Liu TT, Liu XT, Chen QX, Shi Y. Lipase inhibitors for obesity: a review. Biomedicine & Pharmacotherapy. 2020;128:110314.
  2. Vishnoi N, Dixit S, Mishra J. Microbial lipases and their versatile applications. In: Arora NK, Mishra J, Mishra V, eds. Microbial Enzymes: Roles and Applications in Industries. Vol 11. Springer Singapore; 2020:207-230.
Katalog Produktname EG-Nr. CAS-Nr. Quelle Preis
NATC-209 Lipase für die Biodieselproduktion Aspergillus nig... Anfrage
NATZ-046 Native Aspergillus niger Lipase A 9001-62-1 Aspergillus nig... Anfrage
NATZ-045 Native Mucor javanicus Lipase M 9001-62-1 Mucor javanicus Anfrage
NATE-1753 Native Aspergillus sp. Lipase (immobilisiert) EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus sp. Anfrage
NATE-1752 Native Aspergillus sp. Lipase (API) EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus sp. Anfrage
NATE-1638 Monoglycerid-Lipase aus Mensch, rekombinant EC 3.1.1.23 E. coli und mit... Anfrage
NATE-1614 Native Thermus flavus Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Thermus flavus Anfrage
NATE-1613 Native Thermus thermophilus Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Thermus thermop... Anfrage
NATE-1612 Native Rhizopus niveus Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Rhizopus niveus Anfrage
NATE-1611 Lipase von Pseudomonas cepacia EC 3.1.1.3 9001-62-1 Pseudomonas cep... Anfrage
NATE-1610 Native Aspergillus oryzae Lipase (Lösung) EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus ory... Anfrage
NATE-1609 Native Mucor miehei Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Mucor miehei Anfrage
NATE-1608 Native Aspergillus oryzae Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus ory... Anfrage
NATE-1607 Native Aspergillus niger Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus nig... Anfrage
NATE-0406 Lipase von Candida sp., rekombinant EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus ory... Anfrage
NATE-0399 Native Candida rugosa Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Candida rugosa Anfrage
NATE-0404 Native Rhizopus oryzae Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Rhizopus oryzae Anfrage
NATE-0403 Native Porcine Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Schweinebauchsp... Anfrage
NATE-0402 Native Penicillium camemberti Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Penicillium cam... Anfrage
NATE-0401 Native menschliche Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Menschliche Bau... Anfrage
NATE-0400 Native Chromobacterium viscosum Lipase EC 3.1.1.3 9001-62-1 Chromobacterium... Anfrage
NATE-0539 Lipase−Polyethylenglykol Anfrage
NATE-0417 Native Burkholderia sp. Lipoprotein Lipase EC 3.1.1.34 9004-02-8 Burkholderia sp... Anfrage
NATE-0405 Lipase von Candida sp., rekombinant EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus nig... Anfrage
NATE-0398 Lipase B von Candida Antarctica, rekombinant EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus ory... Anfrage
NATE-0397 Lipase A von Candida Antarctica, rekombinant EC 3.1.1.3 9001-62-1 Aspergillus ory... Anfrage
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