Katalytischer Mechanismus

Kategorie

Enzyme werden anhand der Art der katalysierten Reaktionen in 7 Gruppen eingeteilt; diese bilden zusammen mit der Identität der Substrate die Grundlage für die Benennung einzelner Enzyme. Dies ist zugleich die Basis für die Klassifizierung und die Vergabe von Codenummern.

Klasse 1. Oxidoreduktasen.

A_red + B_ox → A_ox + B_red

Diese Klasse, geführt unter EC1, umfasst alle Enzyme, die Oxidations-Reduktions-Reaktionen katalysieren. Die gebräuchlichen Bezeichnungen sind Dehydrogenase und Reduktase. Der Begriff Oxidase wird nur verwendet, wenn O₂ der Akzeptor ist.
Oxidasen: Verwenden Sauerstoff als Elektronenakzeptor, bauen ihn jedoch nicht in das Substrat ein
Dehydrogenasen: Verwenden andere Moleküle als Sauerstoff (z. B. NAD⁺) als Elektronenakzeptor
Oxygenasen: Bauen Sauerstoff direkt in das Substrat ein
Peroxidasen: Verwenden H₂O₂ als Elektronenakzeptor

Klasse 2. Transferasen.

A - B + C → A + B - C

Transferasen, nummeriert als EC2, sind Enzyme, die eine Gruppe auf eine andere Verbindung (in der Regel als Akzeptor bezeichnet) übertragen.
Methyltransferasen: Übertragen Ein-Kohlenstoff-Einheiten zwischen Substraten
Aminotransferasen: Übertragen NH₂ von Aminosäuren auf Ketosäuren
Kinasen: Übertragen PO₃~ von ATP auf ein Substrat
Phosphorylasen: Übertragen PO₃~ von anorganischem Phosphat auf ein Substrat

Klasse 3. Hydrolasen.

A-B + H₂O → A-H + B-OH

EC3-Hydrolasen katalysieren die hydrolytische Spaltung von C-O-, C-N-, C-C- und weiteren Bindungen, einschließlich Phosphorsäureanhydridbindungen. In den meisten Fällen wurde die Reaktion mit Wasser als Akzeptor früher beschrieben und gilt als die wesentliche physiologische Funktion des Enzyms; daher werden diese Enzyme als Hydrolasen und nicht als Transferasen klassifiziert.
Phosphatasen: Entfernen PO_3- von einem Substrat
Phosphodiesterasen: Spalten Phosphodiesterbindungen, wie sie z. B. in Nukleinsäuren vorkommen
Proteasen: Spalten Amidbindungen, wie sie z. B. in Proteinen vorkommen

Klasse 4. Lyasen.

A(XH)-B → A-X + B-H

EC4-Enzyme spalten C-C-, C-O-, C-N- und andere Bindungen durch Eliminierung, wobei Doppelbindungen oder Ringe entstehen, oder fügen umgekehrt Gruppen an Doppelbindungen an.
Decarboxylasen: Bilden CO₂ über Eliminierungsreaktionen
Aldolasen: Bilden Aldehyde über Eliminierungsreaktionen
Synthasen: Verknüpfen zwei Moleküle ohne Beteiligung von ATP

Klasse 5. Isomerasen.

A-B → B-A

Isomerasen sind als EC5 nummeriert und katalysieren geometrische oder strukturelle Veränderungen innerhalb eines Moleküls. Je nach Art der Isomerie werden sie als Racemasen, Epimerasen, cis-trans-Isomerasen, Isomerasen, Tautomerasen, Mutasen oder Cycloisomerasen bezeichnet.
Racemasen: Wandeln L- und D-Stereoisomere ineinander um
Mutasen: Übertragen Gruppen zwischen Atomen innerhalb eines Moleküls

Klasse 6. Ligasen.

A + B + ATP → A-B + ADP + P_i

Ligasen sind Enzyme, die die Verknüpfung zweier Moleküle katalysieren, gekoppelt an die Hydrolyse einer Diphosphatbindung in ATP oder einem ähnlichen Triphosphat.
Carboxylasen: Verwenden CO₂ als Substrat
Synthetasen: Verknüpfen zwei Moleküle über eine ATP-abhängige Reaktion

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Klasse 7. Translokasen.

Eine neue Klasse, EC7 (Translokasen), wurde der EC-Liste hinzugefügt. Sie wird ab der Version 2018_10 Bestandteil von ENZYME sein. Weitere Informationen zu EC7 finden Sie hier.