Die Enzymklassifikation und Nomenklaturliste wurde erstmals 1961 von der Internationalen Union für Biochemie genehmigt. Sechs Enzymklassen wurden basierend auf der Art der katalysierten chemischen Reaktion anerkannt, darunter Oxidoreduktasen (EC 1), Transferasen (EC 2), Hydrolasen (EC 3), Lyasen (EC 4), Isomerasen (EC 5) und Ligasen (EC 6). Es wurde jedoch damals nicht bemerkt, dass keine dieser Klassen eine wichtige Gruppe von Enzymen klar beschreibt, die Ionen oder Moleküle über Membranen bewegen oder deren Trennung innerhalb von Membranen bewirken. Obwohl die hydrolytische Reaktion nicht die primäre Funktion ist, sind mehrere dieser Enzyme an der Hydrolyse von ATP beteiligt, die zuvor als ATPasen (EC 3.6.3.-) klassifiziert wurden. Heutzutage wurden diese Enzyme unter einer neuen EC-Klasse von Translokasen (EC 7) klassifiziert.

Definition

Translokase ist ein allgemeiner Begriff für ein Protein, das bei der Bewegung eines anderen Moleküls, normalerweise über eine Zellmembran, hilft. Diese Enzyme katalysieren die Bewegung von Ionen oder Molekülen über Membranen oder deren Trennung innerhalb von Membranen. Die Reaktion wird als Transfer von „Seite 1“ zu „Seite 2“ bezeichnet, da die Bezeichnungen „innen“ und „außen“, die zuvor verwendet wurden, mehrdeutig sein können. Translokasen sind das häufigste Sekretionssystem in grampositiven Bakterien.

Klassifikation

Die Unterklassen bezeichnen die Arten von Ionen oder Molekülen, die transloziert werden:

Die weitere Klassifikation betrifft die Reaktion, die die treibende Kraft für die Translokation bereitstellt:

Funktionen mehrerer häufiger Translokasen

Translokasen spielen eine wichtige Rolle in biologischen Aktivitäten aufgrund ihrer kritischen Funktionen. Zum Beispiel werden die meisten der für die mitochondriale Funktion benötigten Proteine vom Zellkern kodiert. Die Translokase der äußeren Membran (TOM) kann in Verbindung mit der Translokase der inneren Membran (TIM) arbeiten, um Proteine in das Mitochondrium zu transportieren. Im Fall von Präproteinen erfordert der Transport in die mitochondriale Matrix die Präsequenz-Translokase der inneren Membran (TIM23-Komplex) und den Präsequenz-Translokase-assoziierten Motor (PAM). Die Carnitin-Acylcarnitin-Translokase ist verantwortlich für den Transport sowohl von Carnitin-Fettsäure-Komplexen als auch von Carnitin über die innere mitochondriale Membran, was erforderlich ist, da Fettsäuren die mitochondrialen Membranen ohne Hilfe nicht überqueren können. ADP/ATP-Translokasen sind Transportproteine, die den Austausch von zytosolischem Adenosindiphosphat (ADP) und mitochondrialem Adenosintriphosphat (ATP) über die innere mitochondriale Membran ermöglichen. Freies ADP wird vom Zytoplasma in die mitochondriale Matrix transportiert, während ATP, das aus der oxidativen Phosphorylierung produziert wird, von der mitochondrialen Matrix ins Zytoplasma transportiert wird, wodurch die Zellen mit ihrer Hauptenergiequelle versorgt werden. DNA-Translokasen sind Motorproteine, die die chemische Energie der ATP-Hydrolyse in gerichtete Bewegung entlang der DNA umwandeln können. Verschiedene Transportenzyme erfüllen unterschiedliche Funktionen in Organismen und erhalten die Stabilität der inneren Umgebung, was für die Lebensaktivitäten von großer Bedeutung ist.