Die Liste zur Enzymklassifikation und -nomenklatur wurde erstmals 1961 von der International Union of Biochemistry genehmigt. Auf Grundlage der Art der katalysierten chemischen Reaktion wurden sechs Enzymklassen anerkannt: Oxidoreduktasen (EC 1), Transferasen (EC 2), Hydrolasen (EC 3), Lyasen (EC 4), Isomerasen (EC 5) und Ligasen (EC 6). Damals wurde jedoch nicht erkannt, dass keine dieser Klassen eine wichtige Gruppe von Enzymen eindeutig beschreibt, die Ionen oder Moleküle über Membranen hinweg transportieren oder deren Verlagerung innerhalb von Membranen bewirken. Obwohl die hydrolytische Reaktion nicht die Primärfunktion ist, sind mehrere dieser Enzyme an der Hydrolyse von ATP beteiligt und waren zuvor als ATPasen (EC 3.6.3.-) klassifiziert worden. Heute werden diese Enzyme einer neuen EC-Klasse, den Translokasen (EC 7), zugeordnet.

Definition

Translokase ist ein Sammelbegriff für ein Protein, das den Transport eines anderen Moleküls unterstützt, in der Regel über eine Zellmembran hinweg. Diese Enzyme katalysieren die Verlagerung von Ionen oder Molekülen über Membranen oder deren Umverteilung innerhalb von Membranen. Die Reaktion wird als Transfer von „Seite 1“ zu „Seite 2“ bezeichnet, da die zuvor verwendeten Bezeichnungen „innen“ und „außen“ mehrdeutig sein können. Translokasen stellen das häufigste Sekretionssystem in grampositiven Bakterien dar.

Klassifikation

Die Unterklassen bezeichnen die Art des translozierten Ions bzw. Moleküls:

Die weitere Klassifikation bezieht sich auf die Reaktion, die die Triebkraft für die Translokation liefert:

Funktionen mehrerer häufiger Translokasen

Translokasen spielen aufgrund ihrer kritischen Funktionen eine wichtige Rolle bei biologischen Prozessen. So werden beispielsweise die meisten für die mitochondriale Funktion benötigten Proteine durch den Zellkern kodiert. Die Translokase der äußeren Membran (TOM) kann in Zusammenarbeit mit der Translokase der inneren Membran (TIM) den Import von Proteinen in das Mitochondrium vermitteln. Bei Präproteinen erfordert der Transport in die mitochondriale Matrix die Präsequenz-Translokase der inneren Membran (TIM23-Komplex) sowie den mit der Präsequenz-Translokase assoziierten Motor (PAM). Die Carnitin-Acylcarnitin-Translokase ist für den Transport sowohl von Carnitin-Fettsäure-Komplexen als auch von Carnitin über die innere Mitochondrienmembran verantwortlich; dies ist erforderlich, da Fettsäuren die Mitochondrienmembranen ohne Unterstützung nicht passieren können. ADP/ATP-Translokasen sind Transportproteine, die den Austausch von zytosolischem Adenosindiphosphat (ADP) und mitochondrialem Adenosintriphosphat (ATP) über die innere Mitochondrienmembran ermöglichen. Freies ADP wird aus dem Zytoplasma in die mitochondriale Matrix transportiert, während das durch oxidative Phosphorylierung gebildete ATP aus der mitochondrialen Matrix in das Zytoplasma exportiert wird und den Zellen damit ihre wichtigste Energiewährung bereitstellt. DNA-Translokasen sind Motorproteine, die die chemische Energie der ATP-Hydrolyse in eine gerichtete Bewegung entlang der DNA umsetzen können. Unterschiedliche Transportenzyme erfüllen in Organismen unterschiedliche Funktionen und tragen zur Aufrechterhaltung der Homöostase bei, was für die Lebensvorgänge von großer Bedeutung ist.