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Translokase Einführung

Die Liste zur Enzymklassifikation und -nomenklatur wurde erstmals 1961 von der International Union of Biochemistry genehmigt. Sechs Enzymklassen wurden auf der Grundlage des Typs der katalysierten chemischen Reaktion anerkannt, darunter Oxidoreduktasen (EC 1), Transferasen (EC 2), Hydrolasen (EC 3), Lyasen (EC 4), Isomerasen (EC 5) und Ligasen (EC 6). Allerdings wurde damals nicht bemerkt, dass keine dieser Klassen eine wichtige Gruppe von Enzymen eindeutig beschreibt, die Ionen oder Moleküle über Membranen hinweg oder deren Trennung innerhalb von Membranen bewegen. Obwohl die hydrolytische Reaktion nicht die Hauptfunktion ist, sind mehrere dieser Enzyme an der Hydrolyse von ATP beteiligt und wurden zuvor als ATPasen (EC 3.6.3.-) klassifiziert. Heutzutage sind diese Enzyme unter einer neuen EC-Klasse der Translokasen (EC 7) klassifiziert.

Definition

Translokase ist ein allgemeiner Begriff für ein Protein, das bei der Bewegung eines anderen Moleküls, meist über eine Zellmembran hinweg, hilft. Diese Enzyme katalysieren die Bewegung von Ionen oder Molekülen über Membranen hinweg oder deren Trennung innerhalb von Membranen. Die Reaktion wird als Transfer von „Seite 1“ zu „Seite 2“ bezeichnet, da die zuvor verwendeten Bezeichnungen „innen“ und „außen“ mehrdeutig sein können. Translokasen sind das häufigste Sekretionssystem in grampositiven Bakterien.

Klassifikation

Die Unterklassen bezeichnen die Arten von translozierten Ionen oder Molekülen:

EC-Nummer Beschreibung
EC 7.1 Katalysiert die Translokation von Hydronen
EC 7.2 Katalysiert die Translokation von anorganischen Kationen
EC 7.3 Katalysiert die Translokation von anorganischen Anionen und deren Chelaten
EC 7.4 Katalysiert die Translokation von Aminosäuren und Peptiden
EC 7.5 Katalysiert die Translokation von Kohlenhydraten und deren Derivaten
EC 7.6 Katalysiert die Translokation anderer Verbindungen

Die weitere Klassifikation betrifft die Reaktion, die die treibende Kraft für die Translokation liefert:

EC-Nummer Beschreibung
EC 7.x.1 gekoppelt an Oxidoreduktase-Reaktionen
EC 7.x.2 gekoppelt an die Hydrolyse eines Nukleosidtriphosphats
EC 7.x.3 gekoppelt an die Hydrolyse eines Diphosphats
EC 7.x.4 gekoppelt an eine Decarboxylierungsreaktion

Funktionen mehrerer häufiger Translokasen

Translokasen spielen aufgrund ihrer entscheidenden Funktionen eine wichtige Rolle bei biologischen Aktivitäten. Zum Beispiel werden die meisten für die mitochondriale Funktion benötigten Proteine im Zellkern kodiert. Die Translokase der äußeren Membran (TOM) kann zusammen mit der Translokase der inneren Membran (TIM) Proteine in das Mitochondrium transportieren. Im Fall von Präproteinen erfordert der Transport in die mitochondriale Matrix die Präsequenz-Translokase der inneren Membran (TIM23-Komplex) und den mit der Präsequenz-Translokase assoziierten Motor (PAM). Die Carnitin-Acylcarnitin-Translokase ist für den Transport sowohl von Carnitin-Fettsäure-Komplexen als auch von Carnitin über die innere Mitochondrienmembran verantwortlich, da Fettsäuren die Mitochondrienmembranen ohne Hilfe nicht passieren können. ADP/ATP-Translokasen sind Transporterproteine, die den Austausch von zytosolischem Adenosindiphosphat (ADP) und mitochondrialem Adenosintriphosphat (ATP) über die innere Mitochondrienmembran ermöglichen. Freies ADP wird aus dem Zytoplasma in die mitochondriale Matrix transportiert, während ATP, das durch oxidative Phosphorylierung gebildet wird, aus der mitochondrialen Matrix in das Zytoplasma transportiert wird und so den Zellen ihre wichtigste Energiequelle bereitstellt. DNA-Translokasen sind Motorproteine, die die chemische Energie der ATP-Hydrolyse in eine gerichtete Bewegung entlang der DNA umwandeln können. Verschiedene Transportenzyme erfüllen unterschiedliche Funktionen in Organismen und erhalten die Stabilität des inneren Milieus, was für die Lebensvorgänge von großer Bedeutung ist.