Enzymfamilien

Ein Enzym ist ein Protein oder RNA, das von lebenden Zellen produziert wird und eine hohe Spezifität sowie eine hohe katalytische Effizienz für sein Substrat aufweist. Die katalytische Wirkung eines Enzyms hängt von der Integrität der Primärstruktur und der räumlichen Struktur des Enzymmoleküls ab. Denaturierung oder Depolymerisation von Untereinheiten der Enzymmoleküle kann zum Verlust der Enzymaktivität führen. Enzyme sind biologische Makromoleküle mit Molekulargewichten von mindestens 10.000 und großen, die bis zu einer Million erreichen können. Enzyme sind eine äußerst wichtige Klasse von Biokatalysatoren. Durch die Wirkung von Enzymen können chemische Reaktionen in lebenden Organismen effizient und spezifisch unter extrem milden Bedingungen durchgeführt werden. Mit der Vertiefung und Entwicklung der Forschung zur Struktur und Funktion von Enzymmolekülen sowie zur Kinetik enzymatischer Reaktionen hat sich allmählich die Disziplin der Enzymologie herausgebildet. Die chemische Natur des Enzyms ist Protein oder RNA (Ribonukleinsäure), daher hat es auch primäre, sekundäre, tertiäre und sogar quartäre Strukturen. Je nach ihrer molekularen Zusammensetzung können sie in einfache Enzyme und Bindungsenzyme unterteilt werden. Ein Protein, das nur aus Proteinen besteht, wird als einfaches Enzym bezeichnet; ein Bindungsenzym besteht aus einem Enzymprotein und einem Cofaktor. Zum Beispiel bestehen die meisten Hydrolasen ausschließlich aus Proteinen; Flavinmononukleasen bestehen aus Enzymproteinen und Cofaktoren. Das Enzymprotein im Bindungsenzym ist der Proteinanteil, und der Cofaktor ist der nicht-proteinische Anteil. Nur wenn die beiden kombiniert werden, um ein ganzes Enzym zu bilden, hat es katalytische Aktivität.

Struktur

Enzyme sind in der Regel viel größer als ihre Substrate. Das Monomer für 4-Oxalylcrotonat-Tautomer reicht in der Größe von nur 62 Aminosäureresten bis zu mehr als 2.500 Resten im tierischen Fettsäuresynthase. Nur ein kleiner Teil ihrer Struktur (etwa 2-4 Aminosäuren) ist direkt an der Katalyse beteiligt: die katalytische Stelle. Die katalytische Stelle liegt benachbart zu einem oder mehreren Bindungsstellen des restgerichteten Substrats. Die katalytische Stelle und die Bindungsstelle bilden zusammen die aktive Stelle des Enzyms. Der Großteil der verbleibenden Enzymstrukturen dient dazu, die präzise Orientierung und Dynamik der aktiven Stelle aufrechtzuerhalten. In einigen Enzymen ist keine Aminosäure direkt an der Katalyse beteiligt. Im Gegensatz dazu enthält das Enzym Stellen, die katalytische Cofaktoren binden und anvisieren, und die Struktur des Enzyms kann auch allosterische Stellen enthalten. Die Bindung kleiner Moleküle kann konformationale Änderungen hervorrufen, die zunehmen oder abnehmen. Es gibt einige RNA-basierte Biokatalysatoren, die Ribozymen genannt werden, die wiederum allein oder in Kombination mit Proteinen arbeiten können. Der häufigste von ihnen ist das Ribosom, das ein Komplex aus Proteinen und katalytischen RNA-Komponenten ist.

Physikalische und chemische Eigenschaften

Je nach chemischer Zusammensetzung der Enzyme können Enzyme in einfache Enzyme und Bindungsenzyme unterteilt werden. Eine Peptidkette, die nur aus Aminosäureresten in einem einfachen Enzymmolekül besteht. Neben dem Protein, das aus der Polypeptidkette besteht, hat das Bindungsenzymmolekül auch nicht-proteinische Komponenten, wie Metallionen, Eisenporphyrine oder kleine molekulare organische Verbindungen, die B-Vitamine enthalten. Der Proteinanteil des Bindungsenzym ist das Enzymprotein (Apoenzym), und die nicht-proteinischen Teile werden zusammen als Cofaktoren bezeichnet. Die beiden zusammen bilden ein Holoenzym; nur das ganze Enzym hat katalytische Aktivität. Wenn die beiden Enzyme getrennt werden, verschwindet die Enzymaktivität. Nicht-proteinische Teile wie Eisenporphyrin oder Verbindungen, die B-Vitamine enthalten, werden als prosthetische Gruppen bezeichnet, wenn sie kovalent an das Enzymprotein gebunden sind. Sie können nicht durch Dialyse oder Ultrafiltration vom Enzymprotein getrennt werden. Coenzyme, die durch nicht-kovalente Bindungen verbunden sind, können durch die oben beschriebenen Methoden getrennt werden. Es gibt zwei Haupttypen von Cofaktoren. Der eine sind Metallionen, die oft Hilfsgruppen sind, und sie werden verwendet, um Elektronen zu übertragen. Der andere sind kleine molekulare organische Verbindungen, die hauptsächlich verwendet werden, um Wasserstoffatome, Elektronen oder bestimmte chemische Gruppen zu übertragen.

In diesem Abschnitt finden Sie eine Reihe von kurzen Übersichten über verschiedene Enzymunterfamilien basierend auf ihrer funktionalen Aktivität in der Enzymologie oder den Eigenschaften, die von vielen Medikamenten angestrebt werden.

Referenz

1. Porter KR.; et al. A study of tissue culture cells by electron microscopy: methods and preliminary observations. The Journal of Experimental Medicine. 1945, 81 (3): 233-46.