Native Sphingomyelinase von Streptomyces sp.

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Katalog-Nr.

NATE-1160

Beschreibung

Sphingomyelin-Phosphodiesterase ist ein Hydrolase-Enzym, das an den Reaktionen des Sphingolipidstoffwechsels beteiligt ist. SMase ist ein Mitglied der DNase I-Superfamilie von Enzymen und verantwortlich für den Abbau von Sphingomyelin (SM) in Phosphocholin und Ceramid. Die Aktivierung von SMase wurde als ein wichtiger Weg für die Produktion von Ceramid als Reaktion auf zelluläre Stressfaktoren vorgeschlagen.

Abkürz.

SMase, Native (Streptomyces sp.)

Alias

SMase

Quelle

Streptomyces sp.

Anwendungen

Dieses Enzym ist nützlich für die enzymatische Bestimmung von Sphingomyelin, wenn es mit alkalischer Phosphatase und Cholinoxidase gekoppelt ist.

Aussehen

Weißes bis bräunliches amorphes Pulver, lyophilisiert

Form

Gefriergetrocknetes Pulver

EC-Nummer

EC 3.1.4.12

Aktivität

> 500 U/mg

CAS-Nr.

9031-54-3

Molekulargewicht

37,5 kDa (SDS-PAGE)

Isoelektrischer Punkt

8.6

pH-Stabilität

5.0‒8.0

Michaelis-Konstante

Sphingomyelin 0,45 × 10‒3M

Einheitsdefinition

Eine Einheit wird definiert als die Menge an Enzym, die 1 μmol Sphingomyelin pro Minute bei 37 °C unter den im Prüfverfahren angegebenen Bedingungen hydrolysiert.

Optimaler pH-Wert

7.0‒8.0

Aktivatoren

Mg2+, Mn2+, Nicht-ionische Tenside

Thermische Stabilität

Stabil bei 40 °C und darunter

Stabilität

Mindestens ein Jahr bei -20°C

Lagerung

Die Lagerung bei -20 °C in Anwesenheit eines Trockenmittels wird empfohlen.

Stabilisatoren

Mg2+

Inhibitoren

EDTA

Synonyme

Sphingomyelin-Phosphodiesterase; EC 3.1.4.12; neutrale Sphingomyelinase; 9031-54-3; Sphingomyelin-Cholinphosphohydrolase; Sphingomyelinase; Smase

"SMase" Gesamtproduktseite

Enzyme

Katalog	Produktname	EG-Nr.	CAS-Nr.	Quelle	Preis
NATE-0672	Native Bacillus cereus Sphingomyelinase	EC 3.1.4.12	9031-54-3	Bacillus cereus	Anfrage
NATE-0673	Native Staphylococcus aureus Sphingomyelinase	EC 3.1.4.12	9031-54-3	Staphylococcus aureus	Anfrage
EXWM-3712	Sphingomyelin-Phosphodiesterase	EC 3.1.4.12	9031-54-3		Anfrage

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