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Enzyme für Forschung, Diagnostik und industrielle Anwendung

Native Streptomyces griseus Protease

Katalog-Nr.
NATE-0634
Beschreibung
Protease aus Streptomyces griseus ist ein Gemisch aus mindestens drei proteolytischen Aktivitäten, einschließlich einer extrazellulären Serinprotease. Im Allgemeinen zeigen Serinproteasen eine breite Palette von Substratspezifitäten, die vermutlich durch eine aktive Stelle vermittelt werden, die aus einem Asp-, einem His- und einem Ser-Rest im Molekül besteht. Dieses Enzym bevorzugt es, Peptidbindungen auf der Carboxylseite von Glutaminsäure oder Asparaginsäure zu hydrolysieren.
Abkürz.
Protease, Native (Streptomyces griseus)
Alias
Protease
Quelle
Streptomyces griseus
Anwendungen
Protease ist ein Enzym, das verwendet wird, um Proteine durch Hydrolyse von Peptidbindungen abzubauen. Protease wird verwendet, um Proteine abzubauen, um Protease-Inhibitoren zu untersuchen und um die kinetischen Eigenschaften der thermischen Inaktivierung zu studieren. Protease wird in Verfahren zur Isolierung von Nukleinsäuren in Inkubationen eingesetzt. Protease aus Streptomyces griseus wurde in kristallographischen und kinetischen Untersuchungen des kovalenten Komplexes verwendet, der durch Tetrapeptid-Aldehyde und Serinproteasen gebildet wird. Protease wird typischerweise in Verfahren zur Isolierung von Nukleinsäuren in Inkubationen von 0,5-3,0 Stunden verwendet, ergänzt mit 0,2% Natriumdodecylsulfat und 10 mM EDTA. Das Enzym von Creative Enzymes wurde für die Verdauung und Analyse von Antithrombin-Heparin-Komplexen verwendet. Es wurde auch zur Isolierung von enzymresistentem Stärke eingesetzt. Dieses Enzym ist in einem höheren pH-Bereich aktiver als die bekannte alkalische Protease und zeigt die proteolytische Aktivität sogar in einer 0,2N NaOH-Lösung. Dieses Enzym ist nützlich für die Proteolyse von unlöslichem Protein und für die Strukturuntersuchung von Protein.
Produktübersicht
Gesammelt aus dem Kulturbrühe von S. griseus und durch aufeinanderfolgende Säulenverfahren gereinigt. Eine Mischung aus mindestens drei proteolytischen Aktivitäten, einschließlich einer extrazellulären Serinprotease. Im Allgemeinen zeigen Serinproteasen eine breite Palette von Substratspezifitäten, die vermutlich durch eine aktive Stelle vermittelt werden, die aus einem Asp-, einem His- und einem Ser-Rest im Molekül besteht. Dieses Enzym bevorzugt es, Peptidbindungen auf der Carboxylseite von Glutaminsäure oder Asparaginsäure zu hydrolysieren.
Form
Pulver
Aktivität
> 3,5 Einheiten/mg Feststoff
CAS-Nr.
9036-06-0
Molekulargewicht
20 kDa
Spezifität
Eine Mischung aus mindestens drei proteolytischen Aktivitäten, einschließlich einer extrazellulären Serinprotease. Im Allgemeinen zeigen Serinproteasen eine breite Palette von Substratspezifitäten, die vermutlich durch eine aktive Stelle vermittelt werden, die aus einem Asp-, einem His- und einem Ser-Rest im Molekül besteht. Dieses Enzym bevorzugt es, Peptidbindungen auf der Carboxylseite von Glutaminsäure oder Asparaginsäure zu hydrolysieren.
Einheitsdefinition
Eine Einheit hydrolysiert Kasein, um eine Farbe zu erzeugen, die 1,0 μmole (181 μg) Tyrosin pro Minute bei pH 7,5 bei 37 °C entspricht.
Stabilität
Dieses Protease wird durch Erhitzen über 80°C für 15-20 Minuten vollständig inaktiviert. Dieses Enzym ist in einem höheren pH-Bereich aktiver und zeigt die proteolytische Aktivität sogar in einer 0,2N NaOH-Lösung. Die Protease wird 10 Minuten bei pH 7,5 bei 37°C in einem Reaktionsvolumen von 6 ml inkubiert, das 0,54% Kasein und 0,041 M Kaliumphosphatpuffer enthält. Die Reaktion wird durch die Zugabe von 5,0 ml 0,11 M Trichloressigsäure gestoppt.
Lagerung
Bei −20°C lagern.
Synonyme
Protease; 9036-06-0; Actinase E, Pronase E

"Protease" Gesamtproduktseite

Katalog Produktname EG-Nr. CAS-Nr. Quelle Preis
NATE-0633 Native Bacillus licheniformis Protease EC 3.4.21.62 9001-92-7 Bacillus licheniformis Anfrage
NATE-0630 Protease S aus Pyrococcus furiosus, rekombinant Bacillus sp. Anfrage
NATE-0635 Protease−Polyethylenglykol Anfrage
NATE-0628 Native Bovine Protease 9001-92-7 Rinderpankreas Anfrage

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