Peptidase Do

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Katalog-Nr.

EXWM-4102

Beschreibung

Dieses serine Endopeptidase ist entscheidend für die Beseitigung von denaturierten oder aggregierten Proteinen aus der inneren Membran und dem periplasmatischen Raum in Escherichia coli. Natürliche Substrate des Enzyms sind Colicin A Lyseprotein, Pilin-Untereinheiten und MalS von E. coli. Das Enzym hat eine schwache Peptidaseaktivität mit Kasein und anderen nicht-nativen Substraten. Die Peptidase fungiert bei niedrigen Temperaturen als Chaperon, wechselt jedoch bei höheren Temperaturen zu einer Peptidase (Hitzeschockprotein). Molekulare Chaperone und Peptidasen kontrollieren den gefalteten Zustand von Proteinen, indem sie hydrophobe Abschnitte von Polypeptiden erkennen, die durch Fehlfaltung oder Entfaltung exponiert werden. Sie binden dann diese hydrophoben Substrate, um Aggregation zu verhindern oder bei der Protein-Neufaltung zu helfen. Wenn Versuche zur Neufaltung fehlschlagen, werden irreversibel beschädigte Proteine von Peptidasen wie diesem Enzym abgebaut. Gehört zur Peptidasefamilie S1C.

Form

Flüssigkeit oder lyophilisiertes Pulver

EC-Nummer

EC 3.4.21.107

CAS-Nr.

161108-11-8

Lagerung

Lagern Sie es kurzfristig bei +4 ºC. Für die Langzeitlagerung lagern Sie es bei -20 ºC～-80 ºC.

Synonyme

DegP; DegP-Protease; HtrA; Hochtemperaturanforderung-Protease A; HrtA-Hitzeschockprotein; Protease Do; Do-Protease

Reaktion

Wirkt auf Substrate, die mindestens teilweise entfaltet sind. Die Spaltstelle P1-Rest befindet sich normalerweise zwischen einem Paar hydrophober Reste, wie Val┼Val.

Notizen

Dieser Artikel erfordert eine individuelle Produktion, und die Lieferzeit beträgt zwischen 5 und 9 Wochen. Wir können nach Ihren Spezifikationen individuell produzieren.

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