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Enzyme für Forschung, Diagnostik und industrielle Anwendung

Phosphoglycerat-Mutase 2 aus Mensch, rekombinant

Katalog-Nr.
NATE-1643
Beschreibung
Phosphoglycerat-Mutase (PGM) ist ein Enzym, das Schritt 8 der Glykolyse katalysiert. Es katalysiert den internen Transfer einer Phosphatgruppe von C-3 nach C-2, was zur Umwandlung von 3-Phosphoglycerat (3PG) in 2-Phosphoglycerat (2PG) über ein 2,3-Bisphosphoglycerat-Intermediat führt. Diese Enzyme werden in zwei verschiedene Klassen unterteilt: kofaktorabhängige (dPGM) und kofaktorunabhängige (iPGM). Das dPGM-Enzym (EC 5.4.2.11) besteht aus etwa 250 Aminosäuren und kommt in allen Wirbeltieren sowie in einigen wirbellosen Tieren, Pilzen und Bakterien vor. Die iPGM-Klasse (EC 5.4.2.12) ist in allen Pflanzen und Algen sowie in einigen wirbellosen Tieren, Pilzen und grampositiven Bakterien zu finden. Diese Klasse des PGM-Enzyms gehört zur gleichen Superfamilie wie die alkalische Phosphatase.
Abkürz.
PGAM2, rekombinant (menschlich)
Quelle
E. coli und mit His-Tag am N-Terminus fusioniert
Spezies
Mensch
Form
Flüssigkeit
EC-Nummer
EC 5.4.2.11
Aktivität
>100 Einheiten/mg
Molekulargewicht
30,9 kDa
Reinheit
> 95% durch SDS-PAGE
Konzentration
1 mg/ml
Einheitsdefinition
Eine Einheit wandelt 1,0 umol von 3-Phosphoglycerat zu 2-Phosphoglycerat pro Minute bei pH 7,6 bei 37 °C um.
Lagerung
Bei +4°C kurzfristig lagern (1-2 Wochen). Für die Langzeitlagerung aliquotieren und bei -70°C lagern. Wiederholte Gefrier-/Auftauzyklen vermeiden.
Synonyme
GSD10; PGAM-M; PGAMM; PGAM2
Katalog Produktname EG-Nr. CAS-Nr. Quelle Preis
NATE-1646 Phosphoglycerat-Mutase 1 aus Maus, rekombinant EC 5.4.2.1 E. coli und mit His-Tag am N-Terminus fusioniert Anfrage
NATE-1647 Phosphoglycerat-Mutase 1 aus Mensch, rekombinant EC 5.4.2.1 E. coli und mit His-Tag am N-Terminus fusioniert Anfrage

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