Alkalische Amylase

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Amylase ist der Sammelbegriff für Enzyme, die Stärke und Glykogen hydrolysieren. In der Textilvorbehandlung katalysiert Amylase in der Regel die Hydrolyse von Stärkeschlichten auf Geweben. Aufgrund der hohen Effizienz und Spezifität der Amylase ist die Entschlichtungsrate bei der enzymatischen Entschlichtung hoch und der Prozess verläuft schnell. Die Umweltbelastung ist geringer; das Produkt ist weicher als bei Säure- oder Alkaliverfahren, und die Faser wird nicht geschädigt. Es gibt viele Amylase-Typen. Abhängig vom Gewebe unterscheiden sich die Anlagenkonfiguration und damit auch der Prozessablauf. Zu den derzeit eingesetzten Entschlichtungsverfahren zählen u. a. Tauchverfahren, Stapelverfahren, Jiggerfärben sowie kontinuierliches Waschen. Aufgrund der geringen mechanischen Beanspruchung bei der Amylase-Entschlichtung ist der Wasserverbrauch niedrig; zudem kann die gewünschte Entschlichtungswirkung unter Niedrigtemperaturbedingungen erzielt werden, was ausgeprägte umweltrelevante Vorteile bietet.

Abbildung 1. Proteinstruktur der Amylase.

Alkalische Amylase

Alkalische Amylase ist ein hydrolytisches Enzym, das in alkalischer Umgebung (pH 9,0–11,0) stabil ist und Stärke durch Spaltung von α-1,4-glykosidischen Bindungen effizient hydrolysieren kann. Alkalische Amylase kann u. a. in der textilen Entschlichtung sowie als Zusatz in Wasch- und Reinigungsmitteln eingesetzt werden. Studien zeigen, dass der Einsatz alkalischer Amylase in der textilen Entschlichtung erheblich Zeit einsparen, die Umweltbelastung reduzieren und gleichzeitig die Schädigung des Textilgewebes minimieren kann. Dadurch wird die Effizienz der Textilvorbehandlung deutlich verbessert und ein maximaler wirtschaftlicher Nutzen in der Produktion realisiert. Alkalische Amylase zählt zu den zentralen Enzympräparaten, die die zukünftige Weiterentwicklung der Textilvorbehandlung maßgeblich fördern können. Derzeit konzentriert sich die Forschung zur alkalischen Amylase vor allem auf das Screening von Produktionsstämmen, die Enzymseparation und -reinigung sowie die Untersuchung enzymatischer Eigenschaften. Für den Einsatz in der textilen Entschlichtung und als Waschmittelzusatz werden eine hohe Oxidationsbeständigkeit und eine hohe katalytische Effizienz gefordert. Wildtyp-alkalische Amylase weist jedoch eine geringe Oxidationsbeständigkeit und eine niedrige katalytische Effizienz auf, sodass molekulare Modifikationen erforderlich sind, um diese Eigenschaften zu verbessern.

Klinische Bedeutung

Erhöhte Serumamylasewerte treten häufiger bei akuter Pankreatitis auf und gehören zu den wichtigen diagnostischen Indikatoren. Die Aktivität beginnt 6 bis 12 Stunden nach Krankheitsbeginn anzusteigen, erreicht nach 24 Stunden ihren Gipfel, nimmt nach 48 Stunden wieder ab und normalisiert sich nach 3 bis 5 Tagen. Obwohl das Ausmaß des Anstiegs der Amylaseaktivität nicht zwingend mit dem Schweregrad der Pankreasschädigung korreliert, gilt: Je stärker der Anstieg, desto höher die Wahrscheinlichkeit einer akuten Pankreatitis. Daher wird Amylase weiterhin bevorzugt als diagnostischer Parameter herangezogen, allerdings sind Spezifität und Sensitivität nicht ausreichend hoch. Bei Verdacht auf akute Pankreatitis sollten die Amylaseaktivitäten in Serum und Urin kontinuierlich und dynamisch überwacht und unter Berücksichtigung des klinischen Bildes sowie weiterer Untersuchungen (z. B. Pankreaslipase, Trypsin und weitere Messparameter) zur Diagnosestellung herangezogen werden.

Literatur

1. Ramasubbu N.; et al. Structure of human salivary alpha-amylase at 1.6 Å resolution: implications for its role in the oral cavity. Acta Crystallographica D. 1996, 52 (3): 435–446.
2. Rejzek M.; et al. Chemical genetics and cereal starch metabolism: structural basis of the non-covalent and covalent inhibition of barley β-amylase. Molecular BioSystems. 2011, 7 (3): 718–730.