Alkalische Lipase

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Lipase gehört zur Klasse der Carboxylesterhydrolasen, die Triglyceride schrittweise zu Glycerin und Fettsäuren hydrolysieren können. Lipasen kommen in fetthaltigen Geweben von Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen (z. B. Schimmelpilzen, Bakterien usw.) vor. Dazu zählen u. a. Phosphatasen, Sterolasen und Carboxylesterasen. Fettsäuren finden breite Anwendung in der Lebensmittelindustrie, der Arzneimittelherstellung, der Lederindustrie sowie in Haushalts- und Industriechemikalien.

Abbildung 1. Proteinstruktur von Lipasen.

Herkunft

Lipasen sind in Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen weit verbreitet. Pflanzen mit hohem Lipasegehalt sind insbesondere die Samen ölhaltiger Kulturpflanzen, z. B. Rizinus und Raps. Beim Keimen der Ölsaaten wirkt Lipase zusammen mit anderen Enzymen und katalysiert den Abbau von Ölen und Fetten zur Bildung von Zuckern und stellt damit Nährstoffe und Energie bereit, die für die Keimung und Wurzelbildung erforderlich sind. Bei höheren Tieren enthalten vor allem Pankreas und Fettgewebe vergleichsweise hohe Lipasemengen; zudem ist eine geringe Lipasemenge im Darmsaft vorhanden, die zur Kompensation eines Mangels an Pankreaslipase bei der Fettverdauung beiträgt. Bei carnivoren Tieren findet sich im Magensaft eine geringe Menge an Buttersäureglyceriden. Im tierischen Organismus steuern verschiedene Lipasen Prozesse wie Verdauung, Resorption, Fett-Remodelling und Lipoproteinmetabolismus. Bakterien, Pilze und Hefen sind besonders lipasereich. Aufgrund der großen mikrobiellen Diversität, der schnellen Vermehrung und der Neigung zu genetischen Variationen weisen mikrobielle Lipasen im Vergleich zu tierischen und pflanzlichen Lipasen häufig einen breiteren pH- und Temperaturwirkbereich sowie eine ausgeprägtere Substratspezifität auf; zudem werden sie in der Regel als extrazelluläre Enzyme sezerniert. Wichtige Fermentationsmikroorganismen sind u. a. Aspergillus niger und Candida. Dies eignet sich für die großtechnische industrielle Produktion und die Gewinnung hochreiner Präparate. Daher stellen mikrobielle Lipasen eine wesentliche Quelle für industrielle Lipasen dar. Lipasen unterschiedlicher Herkunft besitzen im Allgemeinen unterschiedliche Eigenschaften und sind für die Grundlagenforschung von großer Bedeutung.

Eigenschaften

Lipasen sind eine Enzymklasse mit vielfältigen katalytischen Fähigkeiten. Sie katalysieren die Hydrolyse, Alkohololyse, Veresterung, Umesterung (Transesterifizierung) sowie die Rückwärtssynthese von Estern aus Triacylglyceriden und anderen wasserunlöslichen Estern. Darüber hinaus zeigen sie auch Aktivitäten, die denen anderer Enzyme ähneln, z. B. Phospholipase-, Lysophospholipase-, Cholesterinesterase- sowie Acylpeptidhydrolase-Aktivität. Die unterschiedlichen Lipaseaktivitäten hängen von den Eigenschaften des Reaktionssystems ab, z. B. der Förderung der Esterhydrolyse an der Öl-Wasser-Grenzfläche sowie der enzymatischen Synthese und Transesterifizierung in der organischen Phase. Zu den wesentlichen Eigenschaften von Lipasen zählen die optimale Temperatur und der optimale pH-Wert, die Temperatur- und pH-Stabilität sowie die Substratspezifität. Bislang wurden zahlreiche mikrobielle Lipasen isoliert und gereinigt und ihre Eigenschaften untersucht. Sie unterscheiden sich u. a. hinsichtlich Molekulargewicht, optimalem pH-Wert, optimaler Temperatur, pH- und Thermostabilität, isoelektrischem Punkt und weiteren biochemischen Parametern. Im Allgemeinen besitzen mikrobielle Lipasen im Vergleich zu tierischen und pflanzlichen Lipasen einen breiteren pH- und Temperaturbereich sowie eine höhere Stabilität und Aktivität und weisen eine ausgeprägte Substratspezifität auf.

Alkalische Lipase

Als alkalische Lipase bezeichnet man ein Enzym, das unter alkalischen Bedingungen auf Esterbindungen in Fetten wirkt. Sie wird in der Regel zur Hydrolyse von Esterbindungen eingesetzt, kann jedoch auch die umgekehrte Reaktion katalysieren und Ester synthetisieren. Wie andere Enzyme ist auch die alkalische Lipase nur innerhalb eines bestimmten Temperatur- und pH-Bereichs aktiv. Darüber hinaus weist Lipase eine hohe Spezifität auf und zeigt eine hohe Aktivität gegenüber Esterbindungen, besitzt jedoch keine proteolytische oder kohlenhydratspaltende Hydrolyseaktivität.

Anwendungen

• Anwendung von Lipase in der Wasch- und Reinigungsmittelindustrie

Als Zusatzstoff in Haushalts- oder industriellen Reinigungsmitteln stellt dies das größte kommerzielle Anwendungsfeld von Lipasen dar. Statistiken zufolge lag der Gesamtwert der weltweiten Enzymverkäufe im Jahr 1995 bei etwa 30 Mio. US‑Dollar, wobei Waschmittelenzyme 30 % ausmachten. Im Durchschnitt werden pro Jahr etwa 1.000 Tonnen Lipase zu 1,3 Mio. Tonnen Reinigungsmittel zugesetzt.

• Anwendung von Lipase in der Lebensmittelindustrie

Lipasen werden zur Herstellung neuer strukturierter Öle und deren Derivate mit funktionellen und gesundheitsbezogenen Eigenschaften eingesetzt, z. B. zur Ölmodifikation (etwa Kakaobutteräquivalente, Erhöhung des PUFA-Gehalts in allgemeinen tierischen und pflanzlichen Ölen), zur Herstellung von Emulgatoren (z. B. Glucoseester), Antioxidantien, Aromastoffen usw. Dies erhöht nicht nur die breite Einsetzbarkeit von Ölen, sondern verbessert auch die Wirtschaftlichkeit und das Entwicklungspotenzial der Ölindustrie.

• Anwendung von Lipase in der Faser- und Papierindustrie

Sie wird zur Raffination von Kapokfasern eingesetzt, wodurch der Raffinationsprozess vereinfacht wird, ohne die Kapokfaser zu schädigen. Zudem dient sie zur Entfernung von Harzbestandteilen (Pitch) im Zellstoff, einschließlich Triglyceriden und Wachsen, um schwerwiegende Störungen und Risse im Papierherstellungsprozess zu vermeiden.

• Anwendung von Lipase im Bereich Bioenergie

Der Molekulargewichtsbereich von Naturölen und Altölen liegt nahe bei dem von Dieselkraftstoff. Hauptbestandteil von Ölen sind Ester aus Fettsäuren und Glycerin. Das Öl wird durch Lipase hydrolysiert und anschließend über eine Reihe chemischer Umwandlungen zu Biodiesel weiterverarbeitet.

• Anwendung von Lipase in der pharmazeutischen Industrie

Durch die ausgeprägte Enantioselektivität von Lipasen können optisch aktive Stereoisomere effizient unterschieden werden, um eine Vielzahl von Arzneistoffen zu synthetisieren, z. B. nichtsteroidale Antirheumatika/Antiphlogistika (wie Naproxen, Ibuprofen, Suprofen und Ketoprofen), Antibiotika wie Nikkomycin‑B, antivirale Arzneimittel (z. B. Lamivudin, ein Wirkstoff zur Behandlung von HIV), Antitumorwirkstoffe, Alkaloide und Vitamine.