ALP

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Was ist alkalische Phosphatase?

Alkalische Phosphatase (ALP) ist ein Indikator für Leberfunktionstests. Sie ist in verschiedenen Organen des menschlichen Körpers weit verbreitet. Die Leber ist das häufigste Organ, gefolgt von den Nieren, Knochen, dem Darm und der Plazenta. Wenn die Leber beschädigt oder blockiert ist, gelangt sie über den lymphatischen Trakt und die hepatischen Sinusoide ins Blut. Gleichzeitig führt die Galleausscheidung des intrahepatischen Gallengangs dazu, dass der Rückfluss ins Blut einen signifikanten Anstieg der Serumalkalischen Phosphatase verursacht.

Abbildung 1. Proteinstruktur von ALP.

Einführungen

Alkalische Phosphatase ist kein einzelnes Enzym, sondern eine Gruppe von Isoenzymen. Derzeit wurden sechs Isoenzyme von AKP1, AKP2, AKP3, AKP4, AKP5 und AKP6 gefunden. Die erste, zweite und sechste Art stammen alle aus der Leber, die dritte Art stammt von Knochenzellen, die vierte Art stammt von Plazenta- und Krebszellen, und die fünfte Art stammt von Epithelzellen der Dünndarmzotten und Fibroblasten. ALP im Serum stammt hauptsächlich aus der Leber und den Knochen. Der größte Teil des Serums von wachsenden Kindern stammt von Osteoblasten und wachsenden Osteochondrozyten, und ein kleiner Teil stammt von der Leber.

Was ist ein alkalische Phosphatase-Test?

Ein alkalische Phosphatase (ALP) Test misst die Menge an ALP in Ihrem Blut. ALP ist ein Enzym, das im gesamten Körper vorkommt, aber hauptsächlich in der Leber, den Knochen, den Nieren und dem Verdauungssystem zu finden ist. Wenn die Leber beschädigt ist, kann ALP in den Blutkreislauf gelangen. Hohe ALP-Werte können auf Lebererkrankungen oder Knochenerkrankungen hinweisen.

Ursachen für hohe alkalische Phosphatase

Experten weisen darauf hin, dass die Ursachen für hohe alkalische Phosphatase in physiologische und pathologische Ursachen unterteilt werden können. Pathologische Ursachen sind häufig bei Erkrankungen des hepatobiliären Systems und bei Knochenerkrankungen.

Es gibt 5 spezifische Gründe für die hohe alkalische Phosphatase:

1. Physiologische Gründe: Bei Kindern und schwangeren Frauen ist die alkalische Phosphatase im Knochengewebe in diesen Fällen sehr aktiv, sodass der Nachweiswert höher sein wird.

2. Leber- und Gallenblasenerkrankungen: Da die Leberzellen die meisten alkalischen Phosphatase enthalten, führt ein Problem mit der Leber und Gallenblase zu einer hohen alkalischen Phosphatase. Wenn der menschliche Körper an obstruktivem Ikterus, primärem Leberkrebs, sekundärem Leberkrebs, cholestatischer Hepatitis usw. leidet, produzieren die Leberzellen übermäßig alkalische Phosphatase, die über den lymphatischen Trakt und die hepatischen Sinusoide ins Blut gelangt. Gleichzeitig führen Störungen der Galleausscheidung zu einem Rückfluss ins Blut, was zu einer hohen Serumalkalischen Phosphatase führt.

3. Knochenerkrankungen: Da alkalische Phosphatase auch im Knochengewebe sehr aktiv ist, haben Patienten mit Knochenerkrankungen eine hohe alkalische Phosphatase. Zum Beispiel während der Heilungsphase von Frakturen, Rachitis, Osteoporose, Rachitis, bösartigen Knochentumoren usw.

4. Andere weniger häufige Erkrankungen, wie Nierenerkrankungen, schwere Anämie, Hyperthyreose, Leukämie usw.

5. Verursacht durch bestimmte Medikamente. Klinische Patienten verwenden Antibiotika (Erythromycin, Chloramphenicol, Gentamicin, Kanamycin, Ampicillin usw.)

Inhibitoren

Homoarginin hemmt alle alkalischen Phosphatase-Isoenzyme von Säugetieren, mit Ausnahme der Plazenta (PALP und SEAP), und auf ähnliche Weise werden alle anderen alkalischen Phosphatase-Isoenzyme, mit Ausnahme des Darms und der Plazenta, durch Levamisol blockiert. Phosphat ist ein weiterer Inhibitor, der die alkalische Phosphatase kompetitiv hemmt. Ein weiteres bekanntes Beispiel für einen Inhibitor der alkalischen Phosphatase ist [ (4-Nitrophenyl)methyl]phosphonsäure. In metallkontaminiertem Boden wird die alkalische Phosphatase durch Cd (Cadmium) gehemmt. Darüber hinaus verstärkt die Temperatur die hemmende Wirkung von Cd auf die ALP-Aktivität, was sich als Anstieg von Km äußert.

Referenzen

1. Harada M.; et al. Inorganic pyrophosphatase activity of purified bovine pulp alkaline phosphatase at physiological pH. Journal of Dental Research. 1986, 65 (2): 125–7.
2. Hehir MJ.; et al. Characterization of heterodimeric alkaline phosphatases from Escherichia coli: an investigation of intragenic complementation. Journal of Molecular Biology. 2000, 304 (4): 645–56.