Aminopeptidase

Verwandte Lektüre

Aminopeptidase ist eine Art von Exoprotease, die selektiv Aminosäurereste vom N-Terminus von Proteinen und Polypeptiden abspalten kann, um freie Aminosäuren zu produzieren. Proteasen können in zwei Kategorien unterteilt werden, je nach den unterschiedlichen Wirkungsstätten: Endoproteasen und Exoproteasen. Exoproteasen können in Aminopeptidasen und Carboxypeptidasen unterteilt werden.

Abbildung 1. Proteinstruktur der Aminopeptidase.

Klassifikationen

Es gibt viele Arten von Aminopeptidasen, und die Klassifizierung von Aminopeptidasen nach verschiedenen Eigenschaften ist sehr hilfreich, um Menschen das Verständnis von Aminopeptidasen zu erleichtern. Es gibt viele Möglichkeiten, Aminopeptidasen zu klassifizieren, wie z.B. nach Substratspezifität, nach Standort in der Zelle, nach katalytischen Eigenschaften, nach optimalem pH-Wert usw. Die folgenden drei Hauptklassifizierungsmethoden werden vorgestellt:

(1) Nach der unterschiedlichen Substratspezifität von Aminopeptidase wird Aminopeptidase in zwei Kategorien unterteilt: die eine ist Aminopeptidase mit strenger Substratspezifität, die nur spezifisch ein oder ein ähnliches Aminosäurehydrolyseprodukt erzeugen kann, die andere Art von Aminopeptidase hat ein breiteres Substratspektrum und kann die meisten Aminosäuren hydrolysieren. Diese Art von Aminopeptidase wird in der Regel nach ihrem am besten geeigneten Reaktionssubstrat benannt.

(2) Nach den unterschiedlichen katalytischen Methoden von Aminopeptidase kann Aminopeptidase in drei Kategorien unterteilt werden: Metall-, Cystein- und Serin-Aminopeptidase. Die meisten berichteten Aminopeptidasen sind Metallaminopetidasen, die etwa 70% der Gesamtzahl ausmachen.

(3) Nach dem optimalen pH-Wert von Aminopeptidase kann Aminopeptidase in drei Kategorien unterteilt werden: saure, neutrale und alkalische Aminopeptidase. Allgemein bezeichnen wir saure Aminopeptidase mit einem optimalen pH-Wert von 2,0-6,0, neutrale Aminopeptidase mit pH 6-8 und alkalische Aminopeptidase mit pH über 8,5. Die meisten der aus Bakterien stammenden Aminopeptidasen sind alkalische Aminopeptidasen. Der optimale Reaktions-pH-Wert von Aminopeptidase liegt allgemein bei 6-9, und nur wenige Aminopeptidasen liegen nicht in diesem Bereich.

(4) Je nach Standort der Aminopeptidase in der Zelle existiert einige Aminopeptidase im Zytoplasma, einige Aminopeptidase existiert an der Zellwand einiger grampositiver Bakterien, und ein kleiner Teil der Aminopeptidase kann mit Membranbindungen interagieren.

Quelle

Als eine Art von Protease ist Aminopeptidase in verschiedenen Arten von Organismen weit verbreitet, einschließlich Säugetieren, Pflanzen, Mikroorganismen usw. In Tieren isolierte der japanische Wissenschaftler Akihiro Okitani zum ersten Mal ein proteolytisches Enzym mit Aminopeptidase-Aktivität aus dem Skelettmuskel von Kaninchen und nannte es "BANA-Hydrolase H". Zuvor berichteten die chinesischen Wissenschaftler Mei Chuansheng et al. zum ersten Mal über eine pflanzliche Aminopeptidase und untersuchten die Veränderungen dieses Enzyms während der Alterung von Reissblättern. Mit der vertieften Forschung zu Aminopeptidasen wurden immer mehr Aminopeptidasen aus Pflanzen und Tieren berichtet.

Anwendung

• Verwendet zur Entfernung des bitteren Geschmacks von Protein-Hydrolysaten

Wenn Proteingroßmoleküle enzymatisch verdaut werden, werden die hydrophoben Aminosäuren in der Peptidkette freigelegt, berühren die Geschmacksknospen und erzeugen einen bitteren Geschmack. Daher weist das nach der Protease-Hydrolyse erhaltene Protein-Hydrolysat normalerweise einen bitteren Geschmack auf. Studien haben berichtet, dass die Verwendung von Aminopeptidase zur weiteren Hydrolyse der proteinenzymatischen Lösung ihren bitteren Geschmack entfernen kann.

• Tiefe Hydrolyse von Protein

In Kombination mit Proteasen kann der Grad der Protein-Hydrolyse erheblich erhöht werden. Im Prozess der Sojasaucenherstellung, Käseproduktion und anderen protein-hydrolysierten Produkten kann die Ausbeute an Protein verbessert und die Kosten gesenkt werden. Zum Beispiel verwendeten Cui Chun und Zhao Mouming Geschmacksprotease (eine Kombination aus Protease und Aminopeptidase), um das Protein von blauen Gartenfisch-Ginseng tief enzymatisch zu hydrolysieren. Nach 6 Stunden enzymatischer Hydrolyse erreichte die Protein-Ausbeute 83,3%, und der Hydrolysegrad erreichte nach 21 Stunden 59,7%.

• Vorbereitung biologisch aktiver Peptide

Die meisten biologisch aktiven Peptide sind Zellwachstumsfaktoren. Ihr Gehalt im Körper ist extrem niedrig, aber ihre biologische Aktivität ist extrem hoch, und sie spielen eine biologische Regulationsrolle in einer Vielzahl von zellphysiologischen Funktionen und Stoffwechselaktivitäten. Sie haben Funktionen in der Gesundheitsversorgung und Schönheit. Die Gewinnung spezifischer aktiver Peptide durch Kontrolle der enzymatischen Hydrolyse von Proteinen ist eine sichere und effiziente Methode zur Herstellung aktiver Peptide. Liu Communication und andere hydrolysierten zunächst Sojaproteinisolat mit Protease und hydrolysierten es dann mit Aminopeptidase. Die Studie ergab, dass der Gehalt an Peptiden im Produkt im Vergleich zur alleinigen Protease-Hydrolyse um etwa 12% erhöht werden kann.

• Spezielle Verwendung in der Medizin

Prolinase kann neurotoxische chemische Agenzien und Organophosphorpestizide effektiv entfernen und kann sowohl als medizinisches Antidot als auch als umweltfreundliches Desinfektionsmittel verwendet werden. Leucyl-Aminopeptidase kann auch als molekulares Werkzeug zur Bestimmung der Proteinsequenz verwendet werden.

Referenzen

1. Karmen A.; et al. Transaminase activity in human blood. The Journal of Clinical Investigation. 1955, 34 (1): 126–31.
2. Giannini EG.; et al.. Liver enzyme Aminopeptidaseeration: a guide for clinicians. Canadian Medical Association Journal. 2005, 172 (3): 367–79.