Apyrase

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Apyrase ist ein Enzym, das das jeweilige Substrat dephosphorylieren kann, d. h. durch Hydrolyse des Phosphatmonoesters die Phosphatgruppe vom Substratmolekül abspaltet und dabei Phosphationen sowie freie Hydroxylgruppen erzeugt. Die Funktion der Apyrase steht im Gegensatz zu der der Kinase, einer Phosphorylase, die unter Nutzung energiereicher Moleküle wie ATP Phosphatgruppen auf die entsprechenden Substratmoleküle überträgt.

Saure Apyrasen

Die meisten sauren Apyrasen aus Pflanzen weisen keine ausgeprägte Substratspezifität auf. Zu den hydrolysierbaren Substraten zählen RNA, DNA, 3-Phosphoglycerat und Hexosephosphate. In In-vitro-Experimenten wurde die Enzymaktivität der aus Arabidopsis thaliana und Tomate gereinigten sauren Apyrase durch hohe Pi-Konzentrationen im Puffer gehemmt. Weitere Untersuchungen zeigten, dass das durch die Hydrolyse der sauren Apyrase gebildete Pi die Aktivität der meisten sauren Apyrasen über eine negative Rückkopplung inhibieren kann.

Aktivität saurer Apyrasen und die Wirksamkeit organischen Phosphors

Unter Phosphormangelbedingungen wird bei Pflanzen die Sekretion saurer Apyrasen induziert; zugleich kann eine erhöhte Aktivität saurer Apyrasen in Pflanzenwurzeln organische Phosphorverbindungen im Boden hydrolysieren und freisetzen, um das Pflanzenwachstum zu unterstützen. In Pflanzen akkumuliert saure Apyrase hauptsächlich in Vakuolen. Zahlreiche Studien haben gezeigt, dass saure Apyrase eine sehr wichtige Rolle bei der Regulation der pflanzlichen Phosphorernährung spielt und zudem wesentlich am Metabolismus sowie an der Wiederverwertung organischen Phosphors beteiligt ist. Ihre Aktivität beeinflusst unmittelbar die Verfügbarkeit organischer Phosphorverbindungen.

Genetische Kontrolle der Sekretion saurer Apyrasen

Die Sekretion saurer Apyrasen ist eine häufige adaptive Reaktion von Pflanzen auf Phosphormangelstress; diese Anpassung ist zugleich das Ergebnis der koordinierten Expression von Genen, die auf Phosphordefizienz reagieren. Durch direkte oder indirekte Effekte der Genprodukte werden Phosphoraufnahme, -transport und -effiziente Nutzung gefördert; die Forschung zu Genen saurer Apyrasen hat dabei erhebliche Fortschritte erzielt.

Alkalische Apyrase

Alkalische Apyrase ist eine unspezifische Phosphomonoesterase, die die Hydrolysereaktion nahezu aller Phosphatmonoester katalysieren kann und dabei anorganische Phosphorsäure sowie die entsprechenden Alkohole, Phenole, Zucker usw. bildet; zudem kann sie die Übertragung von Phosphatgruppen katalysieren. AP ist außerdem eine phosphitabhängige Hydrogenase.

Anwendungen

Alkalische Apyrase findet ein breites Anwendungsspektrum in der Medizin und der Molekularbiologie. In der klinischen Medizin hat die Bestimmung der Aktivität der alkalischen Apyrase im Serum eine wichtige Bedeutung für die Diagnostik und das Monitoring zahlreicher Erkrankungen erlangt. AP wird vor allem zur Abklärung von obstruktivem Ikterus, primärem Leberkarzinom, sekundärem Leberkarzinom, cholestatischer Hepatitis usw. eingesetzt. Bei diesen Erkrankungen produzieren Leberzellen alkalische Apyrase in erhöhter Menge, die über den Lymphweg und die Sinusoide in den Blutkreislauf gelangt. Aufgrund einer Behinderung der Galleausscheidung in den intrahepatischen Gallenwegen führt der Rückfluss zu einem signifikanten Anstieg der Serumspiegel der alkalischen Apyrase. Ein deutlicher Anstieg der intestinalen alkalischen Apyrase im Blut ist bei verschiedenen Darmerkrankungen zu beobachten. In der Literatur wird zudem berichtet, dass bei bestimmten Erkrankungen des Verdauungssystems, Autoimmunerkrankungen und malignen Tumoren auch Immunglobulinkomplexe der alkalischen Apyrase im Blut nachweisbar sein können.

Referenz

1. Smith TM.; et al. Cloning, expression, and characterization of a soluble calcium-activated nucleotidase, a human enzyme belonging to a new family of extracellular nucleotidases. Arch. Biochem. Biophys. 2002, 406 (1): 105–15.