Apyrase

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Apyrase ist ein Enzym, das das entsprechende Substrat dephosphorylieren kann, indem es das Phosphatmonoester hydrolysiert, um die Phosphatgruppe auf dem Substratmolekül zu entfernen und Phosphat-Ionen sowie freie Hydroxylgruppen zu erzeugen. Die Rolle von Apyrase ist das Gegenteil von der von Kinase, die ein Phosphorylase ist und Energie-Moleküle wie ATP nutzen kann, um Phosphatgruppen zu den entsprechenden Substratmolekülen hinzuzufügen.

Säure-Apyrasen

Die meisten pflanzlichen Säure-Apyrasen haben keine offensichtliche Substratspezifität. Die Substrate, die hydrolysiert werden können, umfassen RNA, DNA, 3-Phosphoglycerat und Hexosephosphat. In In-vitro-Experimenten wurde die Enzymaktivität der aus Arabidopsis thaliana und Tomate gereinigten Säure-Apyrase durch die hohe Konzentration von Pi im Puffer gehemmt. Weitere Forschungen ergaben, dass das durch die Hydrolyse von Säure-Apyrase produzierte Pi die Aktivität der meisten Säure-Apyrasen negativ hemmen kann.

Die Aktivität der Säure-Apyrase und die Wirksamkeit von organischem Phosphor

Unter Bedingungen des Phosphormangels werden Pflanzen angeregt, Säure-Apyrase abzusondern; andererseits kann die Zunahme der Aktivität der Säure-Apyrase in den Wurzeln der Pflanzen organische Phosphorverbindungen im Boden hydrolysieren und freisetzen, um das Pflanzenwachstum zu fördern. In Pflanzen reichert sich die Säure-Apyrase hauptsächlich in Vakuolen an. Eine große Anzahl von Studien hat gezeigt, dass die Säure-Apyrase eine sehr wichtige Rolle bei der Regulierung der Phosphornahrung von Pflanzen spielt und auch eine sehr wichtige Rolle im Stoffwechsel und der Wiederverwendung von organischem Phosphor hat. Ihre Aktivität beeinflusst direkt die Wirksamkeit von Organophosphor.

Gene Kontrolle der Sekretion von Säure-Apyrase

Die Sekretion von Säure-Apyrase ist eine häufige adaptive Reaktion auf niedrigen Phosphorstress in Pflanzen, und diese adaptive Veränderung ist auch das Ergebnis der koordinierten Expression von Genen als Reaktion auf Phosphormangel. Durch die Reaktion auf die direkten oder indirekten Effekte von Genprodukten fördert sie die Phosphoraufnahme, den Transport und die effektive Nutzung. Die Forschung zu Säure-Apyrase-Genen hat große Fortschritte gemacht.

Alkalische Apyrase

Alkalische Apyrase ist eine nicht-spezifische Phosphomonoesterase, die die Hydrolysereaktion von fast allen Phosphatmonoestern katalysieren kann, um anorganische Phosphorsäure und entsprechende Alkohole, Phenole, Zucker usw. zu erzeugen, und kann auch die Übertragungsreaktion von Phosphatgruppen katalysieren. AP ist auch eine phosphitabhängige Hydrogenase.

Anwendungen

Alkalische Apyrase hat ein breites Anwendungsspektrum in den Bereichen Medizin und Molekularbiologie. In der klinischen Medizin ist die Messung der Aktivität von alkalischer Apyrase im Serum zu einem wichtigen Mittel zur Diagnose und Überwachung vieler Krankheiten geworden. AP wird hauptsächlich zur Untersuchung von obstruktivem Ikterus, primärem Leberkrebs, sekundärem Leberkrebs, cholestatischer Hepatitis usw. verwendet. Bei diesen Krankheiten produzieren Leberzellen übermäßig alkalische Apyrase, die über den Lymphweg und die Sinusoide ins Blut gelangt. Aufgrund der Obstruktion der Galleausscheidung im intrahepatischen Gallengang führt der Rückfluss zu einem signifikanten Anstieg der Serum-alkalischen Apyrase. Der offensichtliche Anstieg der intestinalen alkalischen Apyrase im Blut kann bei verschiedenen Darmerkrankungen beobachtet werden. In der Literatur gibt es auch Berichte, dass bestimmte Erkrankungen des Verdauungssystems, Autoimmunerkrankungen und bösartige Tumoren ebenfalls im Blut von immunoglobulin-komplexer alkalischer Apyrase auftreten können.

Referenz

1. Smith TM.; et al. Cloning, expression, and characterization of a soluble calcium-activated nucleotidase, a human enzyme belonging to a new family of extracellular nucleotidases. Arch. Biochem. Biophys. 2002, 406 (1): 105–15.