Carboxypeptidase Y

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Carboxypeptidasen (CPs) sind eine Art von Exopeptidasen, die spezifisch freie Aminosäuren vom C-Terminus der Peptidkette einzeln abbauen und freisetzen. In den Geweben und Organen von Tieren und Pflanzen spielt Carboxypeptidase eine wichtige physiologische Funktion. Zum Beispiel können die pankreatischen Carboxypeptidasen A und B zur Verdauung von Nahrung verwendet werden, Carboxypeptidase M (CPM) ist selektiv an der Verarbeitung von Peptidhormonen beteiligt, und Carboxypeptidase D (CPD) sowie Carboxypeptidase N (CPN) sind an der Verarbeitung von Peptiden und Proteinen beteiligt. Warten. Carboxypeptidase wird in der Medizin, der Lebensmittelindustrie und anderen industriellen Bereichen weit eingesetzt. Im medizinischen Bereich kann die Erkennung von Carboxypeptidase im Körper, da sie weitgehend an den biochemischen Reaktionen des Körpers beteiligt ist, den Zweck der Diagnose und Behandlung von Krankheiten erreichen. Darüber hinaus kann sie auch in der Medizin verwendet werden, um schädliche Substanzen im Körper abzubauen.

Abbildung 1. Proteinstruktur der Carboxypeptidasen.

Klassifikationen

• Serin-Carboxypeptidase

Serin-Carboxypeptidasen (SCP), auch bekannt als saure Carboxypeptidasen, sind eine Art von eukaryotischen proteolytischen Enzymen mit einem relativen Molekulargewicht von 40.000-75.000 Untereinheiten, die weit verbreitet in Pilzen, höheren Pflanzen und tierischen Geweben vorkommen.

• Metall-Carboxypeptidase

Metall-Carboxypeptidase ist eine Art von Carboxypeptidase, die außerhalb der Zelle existiert und bei der Proteinverdauung hilft. Sie hat organische Aktivität unter neutralen oder schwach alkalischen Bedingungen. Unter ihnen kann Carboxypeptidase A C-terminale Aminosäuren freisetzen und hat eine starke Hydrolysefähigkeit für C-terminale Aminosäuren mit aromatischen Seitenketten und großen fettigen Seitenketten.

• Cystin-Carboxypeptidase

Cystein-Carboxypeptidase ist auch bekannt als Cathepsin X (cathepsinX). Sie hat eine breites Spektrum an Aktivität auf C-terminalen Aminosäuren, hat jedoch keine Aktivität auf C-terminalem Prolin, und die Endonukleaseaktivität ist sehr schwach.

Funktionen

Carboxypeptidase kann die C-terminalen aromatischen oder neutralen aliphatischen Aminosäurereste von Protein- und Polypeptidsubstraten hydrolysieren und alle C-terminalen Aminosäuren außer Prolin, Hydroxyprolin, Arginin und Lysin freisetzen. Sie hydrolysiert leicht C-terminale Aminosäuren mit aromatischen Seitenketten und großen fettigen Seitenketten. Wie Tyrosin, Phenylalanin, Alanin usw.

Anwendungen

Carboxypeptidase wird in der Medizin, der Lebensmittelindustrie und anderen industriellen Bereichen weit eingesetzt. Im medizinischen Bereich. Da Carboxypeptidase weitgehend an den biochemischen Reaktionen des Körpers beteiligt ist, kann der Zweck der Diagnose und Behandlung von Krankheiten durch die Erkennung von Carboxypeptidase im Körper erreicht werden. Darüber hinaus kann sie auch in der Medizin verwendet werden, um schädliche Substanzen (Toxine usw.) im Körper abzubauen. In der Lebensmittelindustrie kann sie zur Herstellung von hoch F-wertigen Oligopeptiden, zur Entfernung von Ochratoxin in Lebensmitteln und Futtermitteln sowie als Entbitterungsmittel verwendet werden. Im Bereich der Biotechnologie kann Carboxypeptidase zur Peptidsynthese und zur Bestimmung der Peptidaminosäuresequenz verwendet werden. Sie kann auch als Modellenzym verwendet werden, um die Forschung an anderen Enzymen zu unterstützen. Tierische Carboxypeptidasen kommen hauptsächlich in der Bauchspeicheldrüse von Schweinen und Rindern vor, wie Carboxypeptidase A/B (cadxypeptidaseA/B), die in der Menge sehr begrenzt und teuer sind, was ihre Anwendung einschränkt; mikrobiell abgeleitete Carboxypeptidasen existieren in Vakuolen von Pilzen wie Hefe und Aspergillus und haben breite Anwendungsperspektiven. Daher wird erwartet, dass die Verwendung von Gentechnikstrategien, um Mikroorganismen als Wirte zur Massenproduktion von rekombinanter Carboxypeptidase zu nutzen, die Einschränkungen der tierischen und pflanzlichen Rohstoffquellen, die im Produktionsprozess von Carboxypeptidase auftreten, überwinden kann.