CLPS

Colipase gehört zur Klasse der Carboxylester-Hydrolasen, die Triglyceride schrittweise in Glycerin und Fettsäuren hydrolysieren können. Colipase kommt in den Geweben von Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen (wie Schimmel, Bakterien usw.) vor, die Fett enthalten. Dazu gehören Phosphatase, Sterolase und Carboxylesterase. Fettsäuren werden in der Lebensmittel-, Medizin-, Leder- und täglichen Chemieindustrie weit verbreitet verwendet.

Abbildung 1. Proteinstruktur von Colipase.

Quelle

Colipase ist weit verbreitet in Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen zu finden. Pflanzen, die mehr Colipase enthalten, sind die Samen von Ölpflanzen, wie Rizinussamen und Raps. Wenn die Ölsamen keimen, kann Colipase mit anderen Enzymen zusammenarbeiten, um die Zersetzung von Ölen und Fetten zu katalysieren, um Zucker zu produzieren und die notwendigen Nährstoffe und Energie für die Keimung bereitzustellen; der tierische Körper enthält mehr Colipase in der Bauchspeicheldrüse und im Fettgewebe höherer Tiere, enthält eine kleine Menge Colipase in der Darmflüssigkeit, die verwendet wird, um den Mangel an pankreatischer Colipase für die Fettverdauung bei fleischfressenden Tieren auszugleichen. Der Magensaft enthält eine kleine Menge Glycerylbutyrat. Im Tierkörper kontrollieren verschiedene Colipasen die Prozesse der Verdauung, Absorption, Fettrekonstruktion und Lipoproteinstoffwechsel; der Colipasegehalt in Bakterien, Pilzen und Hefen ist reichhaltiger. Aufgrund der Vielfalt der Mikroorganismen, der schnellen Reproduktion und der einfachen genetischen Variation hat sie ein breiteres Wirkungsspektrum als Tiere und Pflanzen, das Temperaturbereich der Wirkung und die Substratspezifität, und Colipasen, die aus Mikroorganismen stammen, sind im Allgemeinen extrazelluläre Enzyme. Die Hauptfermentationsmikroorganismen sind Aspergillus niger, Candida usw. Es ist geeignet für die großtechnische industrielle Produktion und die Gewinnung hochreiner Proben. Daher ist mikrobielle Colipase eine wichtige Quelle für industrielle Colipase. Im Allgemeinen haben Colipasen aus verschiedenen Quellen unterschiedliche Eigenschaften und sind von großer Bedeutung für die theoretische Forschung.

Klassifikation

Nach der Spezifität von Colipase gegenüber Substraten kann sie in drei Kategorien unterteilt werden: Fettsäurespezifität, Positionsspezifität und Stereospezifität. Je nach den unterschiedlichen Quellen von Colipase kann Colipase auch in tierische Colipase, pflanzliche Colipase und mikrobielle Colipase unterteilt werden. Colipasen aus verschiedenen Quellen können die gleiche Reaktion katalysieren, aber wenn die Reaktionsbedingungen gleich sind, sind die Rate und die Spezifität der enzymatischen Reaktion nicht gleich.

Eigenschaft

Colipase ist eine Klasse von Enzymen mit mehreren katalytischen Fähigkeiten, die die Hydrolyse, Alkoholysierung, Veresterung, Transesterifizierung und Rücksynthese von Estern von Triacylglyceriden und anderen wasserunlöslichen Estern katalysieren können. Es zeigt auch die Aktivität anderer Enzyme, wie Lysophospholipidase, Cholesterinesterase, Acylpeptid-Hydrolase-Aktivität usw. Die Leistung der unterschiedlichen Aktivitäten von Colipase hängt von den Eigenschaften des Reaktionssystems ab, wie z.B. die Förderung der Hydrolyse von Estern an der Öl-Wasser-Grenzfläche und die enzymatische Synthese und Transesterifizierung in der organischen Phase. Die Untersuchung der Eigenschaften von Colipase umfasst hauptsächlich die optimale Temperatur und den pH-Wert, Temperatur- und pH-Stabilität, Substratspezifität usw. Bis heute wurden eine große Anzahl von mikrobiellen Colipasen isoliert und gereinigt, und ihre Eigenschaften wurden untersucht. Sie unterscheiden sich in Molekulargewicht, optimalem pH-Wert, optimaler Temperatur, pH- und thermischer Stabilität, isoelektrischem Punkt und anderen biochemischen Eigenschaften. Im Allgemeinen haben mikrobielle Colipasen einen breiteren pH-Bereich, Temperaturbereich, hohe Stabilität und Aktivität als tierische und pflanzliche Colipasen, und sie sind spezifisch für Substrate. Die katalytische Eigenschaft von Colipase ist, dass sie die größte katalytische Aktivität an der Öl-Wasser-Grenzfläche hat. Wasserlösliche Enzyme wirken auf wasserunlösliche Substrate, und die Reaktion erfolgt an der Grenzfläche von zwei vollständig unterschiedlichen Phasen, die voneinander getrennt sind. Dies ist ein Merkmal, das Colipase von Esterasen unterscheidet. Das Substrat der Esterase ist wasserlöslich, und das am besten geeignete Substrat ist ein Ester, der aus einer kurzkettigen Fettsäure (≤C8) gebildet wird.

Anwendungen

Mikrobielle Colipasen können verwendet werden, um den Geschmack von Käseprodukten zu verbessern. Die begrenzte Hydrolyse von Fett in Milch kann bei der Herstellung von Schokoladenmilch verwendet werden. Colipase kann Lebensmittel dazu bringen, einen speziellen Milchgeschmack zu erzeugen. Colipase kann den Geschmack von Backwaren verhindern, indem sie Monoglyceride und Diglyceride freisetzt. Die Entfettung von Knochen bei der Herstellung von Gelatine muss unter milden Bedingungen erfolgen. Die von Colipase katalysierte Hydrolyse kann den Entfettungsprozess beschleunigen.

Referenz