GLA

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Einführungen

α-Galactosidase, auch bekannt als GLA, kann die Reste von Galactosiden mit α-1,6-Bindungen (einschließlich Baumwollsüße, Stachyose, Honigdisaccharid usw.) katalysieren. α-Galactosidase ist in der Natur weit verbreitet und kann aus Bakterien, Pilzen, Hefen und anderen Mikroorganismen extrahiert werden. Die direkte Extraktion von α-Galactosidase hat jedoch die Nachteile einer niedrigen enzymatischen Aktivität, einer schlechten Hitzebeständigkeit und einer niedrigen Fermentationsausbeute, die die Anwendung von α-Galactosidase bis zu einem gewissen Grad einschränken.

Struktur der α-Galactosidase

Die räumliche Struktur eines Enzyms bestimmt oft seinen katalytischen Mechanismus und seine Eigenschaften. α-Galactosidase ist im Wesentlichen ein Glykoprotein, wobei die Glycosylgruppe über Acetylglucosamin- und Aspartat-Reste an die Proteinstruktur gebunden ist. α-Galactosidase besteht normalerweise aus drei Teilen, nämlich der N-terminalen Domäne, der C-terminalen Domäne und der katalytischen Domäne, und einige α-Galactosidasen haben auch zusätzliche strukturelle Domänen (umgekehrte parallele Gelee-Domäne, β-Faltblatt-Domäne usw.). Aufgrund der unterschiedlichen strukturellen Zusammensetzungen haben α-Galactosidasen unterschiedliche katalytische Eigenschaften, z.B. ist die erste Gruppe von α-Galactosidasen (GH36-Familie) für die Hydrolyse von unverzweigten Honigdisacchariden und Baumwollsüßen geeignet, während die zweite Gruppe von α-Galactosidasen (GH27-Familie) für die Hydrolyse von Galactose und Mannose geeignet ist, aber die katalytischen Reste sind normalerweise Glutamat- oder Aspartat-Reste.

Enzymatische Eigenschaften der α-Galactosidase

Die enzymatischen Eigenschaften der α-Galactosidase aus verschiedenen Quellen variieren stark. α-Galactosidase aus bakteriellen Quellen hat im Allgemeinen einen optimalen pH-Wert von 6-8 und eine optimale Temperatur von 35-45℃, während α-Galactosidase aus pilzlichen Quellen einen optimalen Temperaturbereich von 40-80℃ und einen optimalen pH-Wert von 4-8 aufweist. Die Widerstandsfähigkeit verschiedener α-Galactosidasen gegenüber Metallionen unterscheidet sich ebenfalls.

Funktion

Dieses Enzym ist ein homodimeres Glykoprotein, das die terminalen α-Galactosyl-Moiety von Glykolipiden und Glykoproteinen hydrolysiert. Es hydrolysiert überwiegend Ceramid-Trihexosid und kann die Hydrolyse von Melibiose in Galactose und Glucose katalysieren.

Die Wirkung der α-Galactosidase

Die Zugabe von α-Galactosidase in die Ernährung kann α-Galactoside abbauen, wodurch die antinutritiven Effekte von α-Galactosiden beseitigt, der osmotische Druck im Darm gesenkt, die Viskosität von Surimi reduziert und die Wasserpassagerate des Darms verbessert werden; sie zerstört pflanzliche Zellwände, fördert die Freisetzung intrazellulärer Nährstoffe, erhöht die Nährstoffnutzung von Vieh und Geflügel, verbessert die Produktionsleistung, hemmt die Fermentation schädlicher Bakterien, reduziert die Produktion schädlicher Gase, verhindert die Ansammlung pathogener Bakterien und erhöht die Anzahl nützlicher Bakterien. Sie kann die Ansammlung pathogener Bakterien verhindern, die Anzahl nützlicher Bakterien erhöhen und die Darmgesundheit von Vieh und Geflügel aufrechterhalten.

Defekt

Defekte im menschlichen α-GAL führen zu Morbus Fabry, einer seltenen lysosomalen Speicherkrankheit und Sphingolipidose, die aus einem Versagen bei der Katabolisation von α-D-Galactosyl-Glykolipid-Moiety resultiert. Charakteristische Merkmale sind Episoden von Schmerzen in Händen und Füßen (Akroparesthesie), dunkelrote Flecken auf der Haut (Angiokeratom), verminderte Schweißproduktion (Hypohidrose), Sehschwäche (Hornhauttrübung), gastrointestinalen Problemen, Hörverlust, Tinnitus usw. Komplikationen können lebensbedrohlich sein und können fortschreitende Nierenschäden, Herzinfarkt und Schlaganfall umfassen. Diese Krankheit kann einen späten Beginn haben und nur das Herz oder die Nieren betreffen. Im Gegensatz zu anderen X-gebundenen Krankheiten verursacht dieser Zustand jedoch auch erhebliche medizinische Probleme für Frauen, die nur 1 Kopie des defekten GLA-Gens tragen.