Glutaminase

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Glutaminase ist ein Enzym, das die Hydrolyse von L-β-Glutamin in L-Glutamat und Ammoniak katalysiert. Glutaminase ist eine Art Amidase. Dieses Enzym ist auch in einigen Bakterien und Pflanzenwurzeln enthalten, hat jedoch eine starke Aktivität in höheren Tieren. Der optimale pH-Wert für Enzyme in der tierischen Niere und Leber liegt bei 8,0, und der optimale pH-Wert für Enzyme im Gehirnrinde und Omentum liegt bei 8-9, was in der Natur unterschiedlich ist. Das Enzym aus E. coli hat einen pH-Wert von 4,7-5,1. Dieses Enzym kann durch Glutamat gehemmt werden und hat zwei Typen: phosphataktiviert und inaktiviert. Im Organismus hat das Ammoniak, das durch das von den peripheren Geweben übertragene Glutamin produziert wird, die Wirkung, die Alkali-Speicherung (Niere) und die Synthese von Harnstoff (Leber) im Körper zu regulieren.

Abbildung 1. Enzymstruktur von Glutaminase.

Verteilung

Glutaminase wird in den Leberzellen der Pfortader exprimiert und ist aktiv, und Glutaminase erzeugt, ähnlich wie Glutamatdehydrogenase, NH3 (Ammoniak) für die Harnstoffsynthese. Glutaminase wird auch in den Epithelzellen der Nierentubuli exprimiert, wo das produzierte Ammoniak in Form von Ammoniumionen ausgeschieden wird. Diese Ausscheidung von Ammoniumionen ist ein wichtiger Mechanismus der Säure-Basen-Regulation der Niere. Während einer chronischen Azidose wird Glutaminase in den Nieren induziert, was zu einer Erhöhung der ausgeschiedenen Menge an Ammoniumionen führt. Glutaminase kann auch im Darm gefunden werden, sodass das Ammoniak in der Pfortader der Leber bis zu 0,26 mM betragen kann (arterielles Blutammoniak beträgt 0,02 mM).

Funktionen

Eine der wichtigsten Funktionen von Glutaminase findet sich an den Axonenden von Neuronen im zentralen Nervensystem. Glutamat ist der am häufigsten verwendete exzitatorische Neurotransmitter im zentralen Nervensystem. Nachdem es in die Synapse zur Neurotransmission freigesetzt wurde, wird Glutamat schnell von nahegelegenen Astrozyten aufgenommen und in Glutamin umgewandelt. Dieses Glutamin wird dann den präsynaptischen Enden der Neuronen zur Verfügung gestellt, wo Glutaminase es wieder in Glutamat umwandelt, um in synaptischen Vesikeln geladen zu werden. Obwohl sowohl "Nierentyp" (GLS1) als auch "Lebertyp" (GLS2) Glutaminase im Gehirn exprimiert werden, wird berichtet, dass GLS2 nur im Zellkern der Neuronen des zentralen Nervensystems vorhanden ist.

Verwandtes Enzym

• Transglutaminase

Transglutaminase, auch bekannt als Transglutaminase (TGase), ist ein monomeres Protein mit einem aktiven Zentrum und einem Molekulargewicht von etwa 38.000, das aus 331 Aminogruppen besteht. Es kann die intramolekulare und intermolekulare kovalente Vernetzung von Proteinen und Polypeptiden katalysieren. Dadurch wird die Struktur und Funktion des Proteins verbessert und es hat signifikante Auswirkungen auf die Eigenschaften des Proteins wie Schäumung, Emulgierung, Emulgierungsstabilität, thermische Stabilität, Wasserretention und Gelkapazität, wodurch der Geschmack, das Aroma, die Textur und das Aussehen usw. verbessert werden. Die traditionelle Fleischverarbeitungstechnologie fügt normalerweise eine große Menge Salz und Phosphorsäure hinzu, um die Wasserhaltefähigkeit, Konsistenz und Textur zu verbessern. In letzter Zeit wurden Lebensmittel mit weniger Salz und weniger Phosphorsäure weit gefördert, aber ihre Textur und physikalischen Eigenschaften sind nicht zufriedenstellend. Das TG-Enzym kann einen Teil des Qualitätsverbesserers-Phosphat ersetzen, der normalerweise bei der Verarbeitung von Fleischprodukten hinzugefügt wird, um salzarme Fleischprodukte herzustellen.

Abbildung 2. Enzymstruktur von Transglutaminase.

• TG-Funktion

Der Hauptfunktionsfaktor von TG ist Transglutaminase. Dieses Enzym ist weit verbreitet bei Menschen, höheren Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen und kann die Vernetzung zwischen oder innerhalb von Proteinmolekülen, die Verbindung zwischen Proteinen und Aminosäuren sowie die Hydrolyse von Glutaminresten in Proteinmolekülen katalysieren. Durch diese Reaktionen können die funktionalen Eigenschaften verschiedener Proteine verbessert werden, wie z.B. Nährwert, Texturstruktur, Geschmack und Haltbarkeit.

Anwendungen

• Verbesserung der Textur von Lebensmitteln.

TG kann viele wichtige Eigenschaften von Proteinen verbessern, indem es die Vernetzung zwischen Proteinmolekülen katalysiert. Zum Beispiel kann das Enzym bei der Herstellung von rekombinantem Fleisch nicht nur das Hackfleisch zusammenbinden, sondern auch verschiedene nicht-tierische Proteine mit dem Fleischprotein vernetzen, was den Geschmack, das Aroma, die Gewebestruktur und die Nährstoffe von Fleischprodukten erheblich verbessert.

• Verbesserung des Nährwerts von Protein.

TG kann bestimmte essentielle Aminosäuren (wie Lysin) kovalent an das Protein vernetzen, um zu verhindern, dass die Maillard-Reaktion die Aminosäuren zerstört, wodurch der Nährwert des Proteins verbessert wird. Transglutaminase kann auch fehlende Aminosäuren in Proteine mit unzureichender Aminosäurezusammensetzung einführen. Menschen in Entwicklungsländern sind besonders daran interessiert.

• Bildung eines hitzebeständigen und wasserbeständigen Films.

Das durch das Enzym vernetzte Kasein kann dehydriert werden, um einen wasserunlöslichen Film zu erhalten. Dieser Film kann durch Chymotrypsin abgebaut werden, sodass es sich um einen essbaren Film handelt, der als Lebensmittelverpackungsmaterial verwendet werden kann.