Glutaminase

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Glutaminase ist ein Enzym, das die Hydrolyse von L-β-Glutamin zu L-Glutamat und Ammoniak katalysiert. Glutaminase ist eine Form der Amidase. Dieses Enzym kommt auch in einigen Bakterien und Pflanzenwurzeln vor, weist jedoch bei höheren Tieren eine hohe Aktivität auf. Der optimale pH-Wert für die Enzyme in Tierniere und -leber liegt bei 8,0; der optimale pH-Wert für Enzyme in Großhirnrinde und Netz (Omentum) liegt bei 8–9 und ist damit naturgemäß unterschiedlich. Enzym aus E. coli: pH 4,7–5,1. Dieses Enzym kann durch Glutamat gehemmt werden und liegt in zwei Formen vor: phosphat-aktiviert und inaktiviert. Im Organismus trägt das aus dem aus peripheren Geweben transportierten Glutamin gebildete Ammoniak zur Regulation der Alkalireserve (Niere) sowie zur Harnstoffsynthese (Leber) bei.

Abbildung 1. Enzymstruktur der Glutaminase.

Verteilung

Glutaminase wird in Leberzellen der Pfortaderregion exprimiert und ist dort aktiv; Glutaminase erzeugt – ähnlich wie die Glutamatdehydrogenase – NH3 (Ammoniak) für die Harnstoffsynthese. Glutaminase wird zudem in den Epithelzellen der renalen Tubuli exprimiert, wo das gebildete Ammoniak in Form von Ammoniumionen ausgeschieden wird. Diese Ammoniumionen-Ausscheidung ist ein wesentlicher Mechanismus der renalen Säure-Basen-Regulation. Bei chronischer Azidose wird Glutaminase in der Niere induziert, was zu einer erhöhten Ausscheidung von Ammoniumionen führt. Glutaminase findet sich auch im Darm, sodass die Ammoniakkonzentration in der Pfortader bis zu 0,26 mM betragen kann (arterielles Blutammoniak: 0,02 mM).

Funktionen

Eine der wichtigsten Funktionen der Glutaminase findet sich an den Axonendigungen von Neuronen im zentralen Nervensystem. Glutamat ist der am häufigsten verwendete exzitatorische Neurotransmitter im zentralen Nervensystem. Nach der Freisetzung in die Synapse zur Neurotransmission wird Glutamat rasch von benachbarten Astrozyten aufgenommen und zu Glutamin umgewandelt. Dieses Glutamin wird anschließend den präsynaptischen Endigungen der Neuronen zur Verfügung gestellt, wo Glutaminase es wieder zu Glutamat umsetzt, um es in synaptische Vesikel zu verpacken. Obwohl sowohl die „Nierenform“ (GLS1) als auch die „Leberform“ (GLS2) der Glutaminase im Gehirn exprimiert werden, wird berichtet, dass GLS2 ausschließlich im Zellkern von Neuronen des zentralen Nervensystems vorkommt.

Verwandtes Enzym

• Transglutaminase

Transglutaminase, auch als Transglutaminase (TGase) bezeichnet, ist ein monomeres Protein mit aktivem Zentrum und einem Molekulargewicht von etwa 38.000, bestehend aus 331 Aminogruppen. Sie kann die intra- und intermolekulare kovalente Quervernetzung von Proteinen und Polypeptiden katalysieren. Dadurch werden Struktur und Funktion von Proteinen verbessert und es ergeben sich signifikante Effekte auf Proteineigenschaften wie Schaumbildung, Emulgierung, Emulsionsstabilität, thermische Stabilität, Wasserbindungsvermögen und Gelierfähigkeit, wodurch Geschmack, Mundgefühl, Textur und Erscheinungsbild verbessert werden. In der traditionellen Fleischverarbeitung werden üblicherweise große Mengen Salz und Phosphorsäure/Phosphate zugesetzt, um Wasserhaltevermögen, Konsistenz und Textur zu verbessern. In jüngerer Zeit werden Lebensmittel mit reduziertem Salz- und Phosphatgehalt breit beworben, deren Textur und physikalische Eigenschaften jedoch häufig nicht zufriedenstellend sind. TG-Enzyme können einen Teil der üblicherweise bei der Verarbeitung von Fleischprodukten zugesetzten Qualitätsverbesserer – insbesondere Phosphate – ersetzen, um salzreduzierte Fleischprodukte herzustellen.

Abbildung 2. Enzymstruktur der Transglutaminase.

• TG-Funktion

Der wesentliche funktionelle Faktor von TG ist die Transglutaminase. Dieses Enzym ist weit verbreitet in Menschen, höheren Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen und kann die Quervernetzung zwischen oder innerhalb von Proteinmolekülen, die Verknüpfung zwischen Proteinen und Aminosäuren sowie die Hydrolyse von Glutaminresten in Proteinmolekülen katalysieren. Durch diese Reaktionen können die funktionellen Eigenschaften verschiedener Proteine verbessert werden, beispielsweise Nährwert, Texturstruktur, Geschmack und Haltbarkeit.

Anwendungen

• Verbesserung der Lebensmitteltextur.

TG kann durch Katalyse der Quervernetzung zwischen Proteinmolekülen zahlreiche wichtige Proteineigenschaften verbessern. Wird das Enzym beispielsweise zur Herstellung von rekonstituiertem Fleisch eingesetzt, kann es nicht nur Hackfleischpartikel miteinander verbinden, sondern auch verschiedene Nicht-Fleisch-Proteine mit Fleischproteinen quervernetzen, wodurch Geschmack, Aroma, Gewebestruktur und Nährwert von Fleischprodukten deutlich verbessert werden.

• Verbesserung des Nährwerts von Proteinen.

TG kann bestimmte essenzielle Aminosäuren (z. B. Lysin) kovalent an Proteine quervernetzen, um zu verhindern, dass die Maillard-Reaktion die Aminosäuren zerstört, und dadurch den Nährwert des Proteins erhöhen. Transglutaminase kann zudem fehlende Aminosäuren in Proteine mit unzureichender Aminosäurezusammensetzung einbringen. Dies ist insbesondere für Menschen in Entwicklungsländern von Interesse.

• Bildung eines hitzebeständigen und wasserbeständigen Films.

Das durch das Enzym quervernetzte Casein kann dehydratisiert werden, um einen wasserunlöslichen Film zu erhalten. Dieser Film kann durch Chymotrypsin abgebaut werden; es handelt sich daher um einen essbaren Film, der als Lebensmittelverpackungsmaterial eingesetzt werden kann.