Isoamylase

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Einführungen

Isoamylase ist ein Enzym mit dem systematischen Namen Glykogen 6-alpha-D-glucanohydrolase. Dieses Enzym katalysiert die folgende chemische Reaktion. Hydrolyse von (1->6)-alpha-D-glucosidischen Verzweigungsbindungen in Glykogen, Amylopektin und deren Beta-Limit-Dextrinen.

Funktionen

Isoamylase hydrolysiert nur die -1,6-glycosidische Kette am Verzweigungspunkt von Glykogen oder verzweitetem Stärke, schneidet den gesamten Seitenzweig ab und bildet gerade Kettenstärke unterschiedlicher Länge. Die Eigenschaften der Wirkung von Isoamylase auf das Substrat können durch die Eigenschaften des Produkts nach seiner Wirkung auf Klebreisstärke bestätigt werden. Wenn Isoamylase auf Klebreisstärke wirkt, ändert sich die Jodfarbreaktion mit der unverzweigenden Wirkung von rot zu blau, die Reduktionskraft nimmt zu, es tritt eine Ausfällung in Butanol auf, die Stärkelösung wird leicht alterungsanfällig, und die Eigenschaften der geraden Kettenstärke erscheinen. Ein auffälliges Phänomen, wenn Isoamylase in Kombination mit anderen Amylasen verwendet wird, ist, dass es zur vollständigen Vergärung von Stärke führt.

Entdeckung

Isoamylase wurde bereits 1940 in Hefextrakten entdeckt, aber die enzymatischen Eigenschaften von Isoamylase sind schon seit einiger Zeit bekannt. Das Enzym interagiert mit der Klebreisstärkelösung. Es kann Trübung verursachen. Nach einigen Tagen tritt ein weißer Niederschlag auf, der sich allmählich blau färbt, wenn er mit Jod reagiert. Diese Veränderung in der Jodreaktion ist das Gegenteil der Veränderung bei der Zersetzung von Stärke durch Säure und Amylase usw. Daher wurde fälschlicherweise angenommen, dass das Enzym die Funktion der Synthese von Stärke hat, und es wurde als Stärke-Synthase bezeichnet. Später, mit dem Fortschritt der Stärkewissenschaft, wurde die Amylase besser verstanden. Wir erkannten, dass die Farbänderung der oben genannten Jodreaktion mit den Eigenschaften von verzweigten Kettenstärken und geraden Kettenstärken zusammenhängt, und die sogenannte Stärke-Synthase tatsächlich ein Enzym ist, das die '6-glycosidische Bindung schneidet. Wir benannten dieses Enzym in Isoamylase um.

Verbreitung

Isoamylase ist in der Natur weit verbreitet. In Pflanzen. Isoamylase findet sich in Reis, Ackerbohnen, Kartoffeln, Malz und Zuckermais. In der Leber und den Muskeln höherer Tiere gibt es ebenfalls Enzyme, die die II-1,6-glycosidische Bindung ähnlich wie Isoamylase abbauen. Es gibt viele Stämme von Mikroorganismen, die Isoamylase produzieren können. Neben Hefen wurden viele Bakterien und einige Actinobakterien gefunden, die Isoamylase produzieren. Darüber hinaus ist bekannt, dass sich die verschiedenen Quellen von Isoamylasen in ihrer Substratspezifität unterscheiden.

Anwendungen

Die Hauptanwendung von Isoamylase liegt im Abbau verschiedener verzweigter Polysaccharide und Thrombomycin. Bis in die 1970er Jahre wurde die Anwendung von Isoamylase auf verschiedene Bereiche der tiefen Verarbeitung von Stärke wie Stärkesirup, Bier- und Alkoholproduktion ausgeweitet und schrittweise vom Laborstadium auf industrielle Maßstäbe übertragen. In der Stärkeverarbeitung kann Isoamylase den Vergärungsprozess beschleunigen und die Vergärungsrate verbessern, wenn sie synergistisch mit Glycosylase wirkt; wenn sie in Kombination mit β-Amylase arbeitet, kann sie die Maltoseausbeute erheblich steigern, sodass sie eine stark nachgefragte verzweigte Kettenamylase ist. Derzeit wurde sie erfolgreich in der Produktion von Hochglukosesirup, Hochmaltosesirup und Bier angewendet.