Pepsinogen

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Pepsinogen, das von den Hauptzellen der oxyntischen Drüsen synthetisiert wird, wird im Magen durch die Wirkung von Salzsäure (HCL) oder aktivem Pepsin (Pepsin) in Pepsin umgewandelt, das Protein in Fett, Pepton und eine kleine Menge Peptide zerlegt. Der optimale pH-Wert für die Enzymaktivität liegt bei 2; nach dem Eintritt in den Dünndarm geht die Enzymaktivität verloren.

Einführungen

Der Pepsin-Test kann verwendet werden, um neuropathische Hypoazidität zu identifizieren. Wenn sie zu niedrig oder nicht vorhanden ist, ist der Gehalt an Pepsin im ersten Fall manchmal normal, während der Gehalt an Salzsäure und Pepsin im letzteren Fall gleichzeitig unzureichend ist. Es wird allgemein angenommen, dass die gastrointestinale Hypoazidität durch schwere organische Veränderungen in der Magenschleimhaut verursacht wird, insbesondere bei perniziöser Anämie, Anämie und Mangel an Pepsinsekretion, die wichtige diagnostische Befunde sind. Die Sekretion von Pepsin bei chronischer Gastritis, chronischer Magen-Dilatation und chronischer Duodenitis nimmt oft ab. Im Allgemeinen haben Krankheiten mit hoher basaler Sekretion von Magensäure, wie z.B. , eine erhöhte Pepsinaktivität. 1836 entdeckte (Theodor Schwann) in der Untersuchung des Verdauungsprozesses eine Art Fähigkeit zur Teilnahme an der Verdauung und nannte sie Pepsin. Pepsin war auch das erste Enzym, das aus Tieren gewonnen wurde. Das einzige proteolytische Enzym im Magen. Der optimale pH-Wert liegt zwischen 1,5 und 2,0. Der Hauptbestandteil der Wirkung von Pepsin sind die Peptidbindungen, die aus der Aminogruppe von aromatischen Aminosäuren oder sauren Aminosäuren bestehen. Dieses Enzym wird von den Hauptzellen der Magendrüsen synthetisiert und in Form von Zymogenpartikeln sekretiert. Nach Aktivierung durch Salzsäure im Magensaft hat es die Fähigkeit, Proteine zu verdauen. Medizinisches Pepsin kann aus den Mägen von Schweinen, Rindern und Schafen zur Behandlung von Verdauungsstörungen extrahiert werden.

Abbildung 1. Proteinstruktur von Pepsin.

Zusammensetzung

Pepsinogen ist der Vorläufer von Pepsin. Nach seinen biochemischen Eigenschaften und seiner Immunogenität kann es in zwei Untergruppen unterteilt werden. Die Immunogenität der Komponenten 1-5 ist gleich, sie werden als Pepsinogen I bezeichnet, das hauptsächlich aus den Fundusdrüsen des Magens besteht. Sekretiert von Hauptzellen und schleimigen Halszellen; die Komponenten 6 und 7 werden als Pepsinogen II bezeichnet. Abgesehen von der Sekretion durch Hauptzellen und schleimige Halszellen der Fundusdrüsen können auch schleimige Halszellen des Cardia und der pylorischen Drüsen des Magenantrums und zehn Pepsinogen II im oberen Duodenum produziert werden.

Stoffwechsel

Unter normalen Umständen gelangen etwa 1% des PG über die Kapillaren der Magenschleimhaut in die Blutzirkulation, und das in die Blutzirkulation eingehende PG ist im Blut sehr stabil. Serum-PG I und PG II spiegeln die Anzahl der Drüsen und Zellen der Magenschleimhaut wider und reflektieren indirekt die sekretorische Funktion verschiedener Teile der Magenschleimhaut. Wenn die Magenschleimhaut pathologische Veränderungen durchläuft, ändert sich auch der Serum-PG-Gehalt. Daher kann die Überwachung der PG-Konzentration im Serum als Mittel zur Überwachung des Zustands der Magenschleimhaut verwendet werden. Pepsinogen wird von der Wirtszelle synthetisiert und in der Zelle in Form von inaktiven Zymogenpartikeln gespeichert. Wenn die Zelle mit Zymogenpartikeln gefüllt ist, hat sie einen negativen Feedback-Effekt auf die Produktion neuer Zymogene. Das in die Magenhöhle sezernierte Pepsinogen wird unter der Wirkung von Magensäure aktiviert, um ein kleines Molekül Polypeptid von dem Molekül zu trennen und in aktives Pepsin umzuwandeln. Das aktivierte Pepsin aktiviert auch Pepsinogen. Pepsin kann Protein in Lebensmitteln hydrolysieren. Es wirkt hauptsächlich auf Peptidbindungen, die Phenylalanin oder Tyrosin in Protein- und Polypeptidmolekülen enthalten. Das Hauptabbauprodukt ist Pepton, das weniger Polypeptide oder Aminosäuren produziert. Pepsin wirkt nur in einer sauren Umgebung, und sein optimaler pH-Wert liegt bei 2. Mit steigendem pH-Wert nimmt die Aktivität von Pepsin ab, und wenn der pH-Wert über 6 steigt, unterliegt das Enzym einer irreversiblen Denaturierung.