Peptidase

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Einführungen

Peptidase ist ein Enzym, das Peptidketten hydrolysieren kann und in zwei Haupttypen unterteilt werden kann, nämlich Endopeptidase und Exopeptidase: wobei Endopeptidase auf spezifische Peptidbindungen innerhalb der Polypeptidkette wirkt, wie Pepsin, Trypsin und Chymotrypsin, die im Verdauungstrakt von Tieren vorkommen, und diese Enzyme sind spezifisch für Peptidbindungen, die aus verschiedenen Aminosäuren bestehen; Exopeptidase ist ein Enzym, das auf Peptidbindungen an beiden Enden der Proteinpeptidkette wirkt, und diejenigen, die auf aminoterminale Peptidbindungen wirken, werden Aminopeptidasen genannt, und diejenigen, die auf carboxylterminale Peptidbindungen wirken, werden Carboxypeptidasen genannt. Diejenigen, die auf die Peptidbindung am Carboxylende wirken, werden Carboxypeptidasen genannt. Nahrungsproteine im Verdauungstrakt werden durch die kontinuierliche Wirkung verschiedener Peptidasen schließlich in freie Aminosäuren zerlegt.

Abbildung 1. Struktur der Peptidase.

Arzneimittelkonzept

Peptidasen sind ein allgemeiner Begriff für Enzyme, die kurze Proteinpeptide abbauen, die hauptsächlich in mikrobielle Zellen vorkommen. Wenn die Zellen während der Fermentation autolysieren, setzen sie Peptidasen frei, um die Peptide zu hydrolysieren und Aminosäuren zu bilden, die als Geschmacks-Vorläufer dienen. Sie sind notwendig für das Überleben aller Organismen, und die Gene, die Peptidasen kodieren, machen 2% aller Protein-Codes aus. Peptidasen können grob in sechs Kategorien gemäß dem katalytischen Typ eingeteilt werden: Serin, Threonin, Cystein, Aspartat, Glutamat und metallo-ionische Peptidasen. Dazu gehören: Aminopeptidase, Dipeptidase, Dipeptidylpeptidase, Peptidyl-Dipeptidase, Serin-Typ Carboxypeptidase, Metallo-Typ Carboxypeptidase, Cystein-Typ Carboxypeptidase, Serin-Endopeptidase, Cystein-Endopeptidase, Aspartat-Endopeptidase, Metallo-Endopeptidase, Threonin-Endopeptidase und unbekannte Typen von Endopeptidasen.

Endopeptidase

Endopeptidasen, auch allgemein als Proteasen bekannt, wirken hauptsächlich auf die Peptidbindungen innerhalb von Proteinpolypeptidketten, um lange Proteinstränge in kurze Peptidfragmente zu zerlegen. Proteasen werden in verschiedene Clans basierend auf struktureller Homologie unterteilt, und Unterklassen werden weiter in verschiedene Familien basierend auf dem Grad der Sequenzhomologie unterteilt. Wenn Proteasen Proteine hydrolysieren, variiert der Wirkungsort je nach Art der Peptidbindung. Zum Beispiel benötigt Trypsin eine Peptidbindung mit basischen Aminosäuren (Arginin, Lysin) auf der Carboxylseite der Schnittstelle; Pepsin benötigt aromatische Aminosäuren an beiden Enden der Schnittstelle; Bacillus subtilis basische Protease benötigt hydrophobe aromatische Aminosäuren (Tryptophan, Tyrosin, Phenylalanin) auf der Carboxylseite der Schnittstelle. Die Spezifität der Schnittstelle, die von dieser Protease benötigt wird, wird als Substratspezifität der Protease bezeichnet. Die Substratspezifität von Proteasen kann verwendet werden, um gezielt Peptide mit spezifischen Strukturen zu erhalten.

Abbildung 2. Eine der Endopeptidasen.

Exopeptidasen

Exopeptidasen sind weit verbreitet in Tieren, Pflanzen, Mikroorganismen und Boden und können sowohl in normalen biologischen physiologischen Prozessen als auch in pathophysiologischen Prozessen wichtige Rollen spielen, hauptsächlich in Bezug auf Signaltransduktion, Regulation von Peptidhormonen, Proteinbindung und Verdauung. Die am meisten untersuchten Aminopeptidasen sind Aminopeptidasen von Milchsäurebakterien, und mehr als 100 Arten von Aminopeptidasen wurden aus Milchsäurebakterien isoliert und gereinigt, aber es gibt relativ wenige Forschungsberichte über andere mikrobielle Exopeptidasen, die mit der Lebensmittelfermentation in Zusammenhang stehen.

Klassifikation der Exopeptidasen

Exopeptidasen wirken nur am Ende einer Seite nahe der Polypeptidkette; Enzyme, die am freien N-Terminus wirken, setzen einzelne Reste, Dipeptide oder Tripeptide frei (d.h. Aminopeptidase, Dipeptidylpeptidase und Tripeptidylpeptidase, jeweils); Enzyme, die am freien C-Terminus wirken, setzen einzelne Reste (Carboxypeptidase) oder Dipeptide (Dipeptidylcarboxypeptidase) frei. Andere Exopeptidasen hydrolysieren spezifisch Dipeptide (Dipeptidylpeptidasen) oder entfernen terminale Reste, die durch heterogene Peptidbindungen, zirkuliert oder quervernetzt ersetzt werden (d.h. Peptidbindungen, die nicht alpha-Carboxyl- zu alpha-Aminogruppen sind).