Plasminogen

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Plasminogen ist ein inaktiver Vorläufer der plasmatischen Fibrinolytischen Enzyme. Gewebeaktivator t-PA, Urokinase oder mehrere Enzyme in der Koagulationskontaktphase werden aktiviert, und exogene Aktivatoren wie Streptokinase können ebenfalls aktivieren. Plasmin baut Fibrin und Fibrinogen ab und hält Blutgefäße und Drüsen ungehindert. Weitere Studien haben ergeben, dass die Funktion von Plasmin auch die Förderung der Kollagenase-Aktivität und die Unterstützung von Ernährung und Zellbewegung umfasst.

Einführungen

Plasminogen ist der inaktive Vorläufer von Plasmin und gehört zu den Serinproteasen. Plasmin kann Fibrinblutgerinnsel auflösen. Sowohl angeborene als auch erworbene Plasminogenmangel können auftreten (mehr erworben). Nachdem Plasmin produziert wurde, ist sein Hauptziel Fibrin. Aber es kann auch mehrere Komponenten der extrazellulären Matrix abbauen und einige Prohormone und Zytokinvorläufer in ihre aktiven Formen umwandeln. Plasminase kann auch an der Ausbreitung und Metastasierung von Krebs beteiligt sein (die Hauptrolle der tPA-Aktivierung ist die Fibrinolyse. Die Hauptwirkung der uPA-Aktivierung ist die Nicht-Fibrinolyse). Die Umwandlung von Plasminogen zu Plasmin erfolgt hauptsächlich an der Oberfläche von Fibrin, und die Oberfläche von Fibrin wird sich mit Plasminogen und seinem Aktivator t-PA ansammeln. Sein Inhibitor ist hauptsächlich PAl-1 (Plasminogen-Aktivator-Inhibitor-1).

Quelle

Plasminogen wird in der Leber synthetisiert und die Konzentration im Plasma beträgt etwa 200 mg/L. Der Referenzbereich für die Plasminogenaktivität liegt zwischen 75% und 135%. Bei reifen Neugeborenen beträgt die Plasminogenkonzentration etwa die Hälfte der von Erwachsenen, und der Wert steigt nach 6 Monaten allmählich auf normal an. Plasminogenwerte stehen in Beziehung zu Alter, Geschlecht und Rauchgewohnheiten im Erwachsenenleben. Es gibt keine Tag- und Nachtveränderungen, und der Wert wird nicht durch Bewegung beeinflusst.

Klinische Bedeutung

Da die Konzentration von Plasminogen leichter schwankt, ist der Plasminogen-Test bei Patienten mit Hyperfibrinolyse weniger empfindlich als der Test auf seinen Inhibitor α2-Antiplasmin. Diese beiden Parameter sind beide entbehrliche Indikatoren und können nur indirekt die tatsächliche fibrinolytische Aktivität widerspiegeln. Die Bestimmung des Plasmin-α2-Antiplasmin-Komplexes (PAP) ist geeigneter. Die chromogene Substratmethode ist einfacher und schneller und eignet sich besser als immunchemische Methoden. Abgesehen von einer kleinen Anzahl von Typ-II-Defekten ist die Korrelation zwischen Aktivität und Antigendetektion sehr gut. Ein Plasminogenmangel beeinträchtigt die Fähigkeit des Körpers, auf Hyperkoagulabilität zu reagieren, wie z.B. bei umfangreicher klinischer Thrombose. In diesem Fall steigt das Risiko einer Embolisierung nach einer Operation oder thrombolytischen Therapie. Mit anderen Worten, ein Anstieg der Plasminogenkonzentration kann, sobald sie aktiviert ist, ein erhöhtes Risiko für Blutungen verursachen. Die Ursachen für Plasminogenmangel umfassen: genetische Defekte, verringerte Leber-Synthese, erhöhten Verbrauch (wie DIC, Sepsis oder thrombolytische Therapie) und erhöhte Plasminogenkonzentrationen bei Tumoren und Diabetikern.

Plasminogenmangel

Als Kern des fibrinolytischen Systems ist Plasminogen von großer Bedeutung für die Bewertung vieler Krankheiten. Unter normalen Umständen wird die Verringerung des Plasminogenspiegels die Fähigkeit des Körpers beeinträchtigen, Fibrin abzubauen und die Bildung von Thromben zu begünstigen. Es gibt viele Berichte über erblichen Plasminogenmangel. Es wurde jedoch auch berichtet, dass, da Plasminogen der Vorläufer von Plasmin ist, die meisten erworbenen Mängel eine Erhöhung der fibrinolytischen Aktivität zeigen. Der allgemeine erworbene Mangel ist hauptsächlich auf Lebererkrankungen, DIC oder die Behandlung mit Plasminogenaktivatoren zurückzuführen.