Proteinase

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Protease ist ein allgemeiner Begriff für eine Klasse von Enzymen, die Proteinpeptidketten hydrolysieren. Je nachdem, wie sie Polypeptide abbauen, werden sie in Endopeptidasen und Telopeptidasen unterteilt. Erstere können die große Molekulargewicht-Polypeptidkette von der Mitte aus schneiden, um kleinere Molekulargewicht-Prionen und Peptonen zu bilden; letztere können in Carboxypeptidase und Aminopeptidase unterteilt werden, die Peptide von dem freien Carboxylende oder freien Aminoende des Polypeptids einzeln abtrennen.

Abbildung 1. Proteinstruktur der Protease.

Klassifikation

Der allgemeine Begriff für eine Klasse von Enzymen, die Proteinpeptidbindungen hydrolysieren. Je nachdem, wie sie Polypeptide hydrolysieren, können sie in Endopeptidasen und Exopeptidasen unterteilt werden. Endopeptidase schneidet das Innere von Proteinmolekülen, um kleinere Molekulargewichte und Peptone zu bilden. Exopeptidase hydrolysiert Peptidbindungen von den freien Amino- oder Carboxylenden der Proteinmoleküle einzeln und setzt Aminosäuren frei. Erstere ist Aminopeptidase und letztere ist Carboxypeptidase. Je nach aktivem Zentrum und optimalem pH-Wert können Proteasen in Serinproteasen, Sulfhydrylproteasen, Metalloproteasen und aspartische Proteasen unterteilt werden. Je nach optimalem pH-Wert der Reaktion wird in saure Proteasen, neutrale Proteasen und alkalische Proteasen unterteilt. In der industriellen Produktion verwendete Proteasen sind hauptsächlich Endopeptidasen.

Spezifität

Die Proteolyse kann stark verwirrend sein, sodass mehrere Protein-Substrate hydrolysiert werden. Dies ist der Fall bei Verdauungsenzymen wie Trypsin, das in der Lage sein muss, Proteinarrays zu spalten, die kleinere Peptidfragmente aufnehmen. Promiskuitive Proteasen binden normalerweise an eine einzelne Aminosäure auf dem Substrat und haben daher nur eine Spezifität für dieses Residuum.

Funktionen von Trypsin

Die Rolle von Trypsin besteht darin, das Protein zwischen den Zellen zu hydrolysieren, um die Zellen zu trennen. Verschiedene Gewebe oder Zellen reagieren unterschiedlich auf die Wirkung von Pankreatin. Die Aktivität von Pankreatin-dispersierten Zellen hängt auch von seiner Konzentration, Temperatur und Wirkungszeit ab. Bei einem pH-Wert von 8,0 und einer Temperatur von 37 °C hat die Pankreatinlösung die stärkste Wirkung. Bei der Verwendung von Pankreatin sollten Konzentration, Temperatur und Zeit kontrolliert werden, um Zellschäden durch Überverdauung zu vermeiden.

Anwendungen

Protease ist eines der wichtigsten industriellen Enzympräparate, das die Hydrolyse von Proteinen und Polypeptiden katalysieren kann und weit verbreitet in tierischen Organen, Pflanzenstängeln und -blättern, Früchten und Mikroorganismen vorkommt. Proteasen werden in großen Mengen in der Käseproduktion, der Fleischzartmachung und der Modifikation von pflanzlichen Proteinen eingesetzt. Darüber hinaus sind Pepsin, Chymotrypsin, Carboxypeptidase und Aminopeptidase alles Proteasen im menschlichen Verdauungstrakt. Unter ihrem Einfluss wird das vom menschlichen Körper aufgenommene Protein in kleine Peptide und Aminosäuren hydrolysiert. Die derzeit in der Backwarenindustrie verwendeten Proteasen umfassen Schimmelproteasen, Bakterienproteasen und Pflanzenproteasen. Die Anwendung von Protease in der Brotproduktion kann die Eigenschaften von Gluten verändern, und ihre Wirkungsweise unterscheidet sich von der Wirkung von Kraft während der Brotzubereitung und der chemischen Reaktion von Reduktionsmitteln. Die Rolle der Protease besteht nicht darin, die Disulfidbindungen zu brechen, sondern die dreidimensionale Netzwerkstruktur von Gluten zu zerstören. Die Rolle der Protease in der Brotproduktion zeigt sich hauptsächlich im Teigfermentationsprozess.

Inhibitoren

Die Aktivität von Proteasen wird durch Proteaseinhibitoren gehemmt. Einer der Proteaseinhibitoren ist die Serpin-Superfamilie. Sie umfasst Alpha-1-Antitrypsin (das den Körper vor übermäßigen Auswirkungen seiner eigenen entzündlichen Proteasen schützt), Alpha-1-Antichymotrypsin (das dasselbe tut), C1-Inhibitor (der den Körper vor übermäßiger durch Proteasen ausgelöster Aktivierung seines eigenen Komplementsystems schützt), Antithrombin (das den Körper vor übermäßiger Koagulation schützt), Plasminogen-Aktivator-Inhibitor-1 (der den Körper vor unzureichender Koagulation schützt, indem er die durch Proteasen ausgelöste Fibrinolyse blockiert) und Neuroserpin.

Abbildung 2. Natürlicher Proteaseinhibitor, Lipocalin-Proteinfamilie.