Transglutaminase

Transglutaminase

Transglutaminase (TG-Enzym) ist ein monomeres Protein mit einem aktiven Zentrum, das aus 331 Aminogruppen besteht und ein Molekulargewicht von etwa 38.000 hat. Es kann die kovalente Vernetzung von Proteinpeptiden innerhalb und zwischen Molekülen katalysieren, wodurch die Struktur und Funktion des Proteins verbessert wird. Es hat signifikante Auswirkungen auf die Eigenschaften von Proteinen wie: Schäumung, Emulgierung, Emulgierungsstabilität, thermische Stabilität, Wasserretention und Gelierfähigkeit, wodurch der Geschmack, das Aroma, die Textur und das Aussehen von Lebensmitteln verbessert werden. Traditionelle Fleischverarbeitungstechniken fügen normalerweise große Mengen Salz und Phosphorsäure hinzu, um ihre Wasserhaltekapazität, Konsistenz und Textur zu verbessern. In letzter Zeit wurden Lebensmittel mit weniger Salz und weniger Phosphorsäure weit gefördert, aber ihre Textur und physikalischen Eigenschaften sind nicht zufriedenstellend. Das TG-Enzym kann einige der Qualitätsverbesserer ersetzen, die bei der Verarbeitung von Fleischprodukten - Phosphat - hinzugefügt werden, um salzarme Fleischprodukte herzustellen. Es kann auf Meeresfrüchte, Schinken, Wurst, Nudeln, Tofu usw. angewendet werden. Unter den Bedingungen von 40～45 ℃ und pH 6-7 muss TG-Enzym nur 0,1-0,3% hinzugefügt werden, um einen offensichtlichen Effekt zu erzielen.

Funktionen

Der Hauptfaktor für die Funktionalität von TG ist die Glutamin-Transaminase. Dieses Enzym ist weit verbreitet bei Menschen, höheren Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen und kann die Vernetzung zwischen oder innerhalb von Proteinmolekülen, Verbindungen zwischen Proteinen und Aminosäuren sowie die Hydrolyse von Glutamin-Resten innerhalb von Proteinmolekülen katalysieren. Durch diese Reaktionen können die funktionalen Eigenschaften verschiedener Proteine verbessert werden, wie z.B. Nährwert, Texturstruktur, Mundgefühl und Haltbarkeit.

Eigenschaften

• Starke Haftung. Die kovalente Vernetzung, die durch das Enzym katalysiert wird, ist unter normalen nicht-enzymatischen Katalysebedingungen schwer zu brechen, sodass das durch die Enzymbehandlung gebildete Hackfleisch nach dem Einfrieren, Schneiden und Kochen nicht zerfällt.
• Gute pH-Stabilität. Der optimale pH-Wert von TG liegt bei 6,0, aber das Enzym hat eine hohe Aktivität im Bereich von pH 5,0 bis 8,0.
• Starke thermische Stabilität. Die optimale Temperatur von TG liegt bei etwa 50 ℃, und es hat eine hohe Aktivität im Bereich von 45 ℃ -55 ℃. Besonders in proteinreichen Lebensmittelsystemen wird die thermische Stabilität des Enzyms erheblich verbessert, was bedeutet, dass es im allgemeinen Lebensmittelverarbeitungsprozess nicht schnell inaktiviert wird.
• Im Prozess der Katalyse der Proteinreaktion von TG ist die Temperatur (innerhalb der Temperatur, die die Enzymaktivität aufrechterhält) negativ mit der Zeit korreliert: Die Reaktionstemperatur ist hoch und die Reaktionszeit kurz; andernfalls gilt: Je niedriger die Temperatur, desto länger die Zeit. Die physikalischen und chemischen Eigenschaften verschiedener Lebensmittel bestimmen die Beziehung zwischen Temperatur und Zeit während der Reaktion.
• Sicherheit. Da TG weit verbreitet in tierischen Geweben vorkommt, haben Menschen bereits Lebensmittel konsumiert, die e- (g-Glutamyl) Lysin-Isopeptidbindungen enthalten, die von TG katalysiert werden. Daher sind neue Lebensmittel, die mit TG hergestellt werden, nicht nur sicher für den Menschen, sondern auch vorteilhaft für die menschliche Gesundheit. Daher ist Glutamin-Transaminase ein neuer Typ von Lebensmittelzusatzstoff mit sehr offensichtlichem Nutzungseffekt und sehr breiter Anwendung.

Anwendungen

• Verbesserung der Lebensmitteltextur. Es kann viele wichtige Eigenschaften von Proteinen verbessern, indem es die Vernetzung katalysiert, die zwischen Proteinmolekülen auftritt. Wenn das Enzym zur Herstellung von rekombiniertem Fleisch verwendet wird, kann es nicht nur das Hackfleisch zusammenbinden, sondern auch verschiedene nicht-fleischliche Proteine mit dem Fleischprotein vernetzen, was den Geschmack, das Aroma, die Gewebestruktur und die Nährstoffe von Fleischprodukten erheblich verbessert.
• Verbesserung des Nährwerts von Protein. Es kann bestimmte essentielle Aminosäuren (wie Lysin) kovalent mit Proteinen vernetzen, um die Zerstörung von Aminosäuren durch die Maillard-Reaktion zu verhindern, wodurch der Nährwert von Proteinen verbessert wird. Glutamin-Transaminase kann auch den Mangel an Aminosäuren in Proteine einführen, deren Aminosäurezusammensetzung nicht ideal ist. Menschen in Entwicklungsländern sind besonders daran interessiert.
• Bildung eines hitze- und wasserbeständigen Films. Nach der Dehydration des durch das Enzym vernetzten Kaseins kann ein wasserunlöslicher Film erhalten werden, der von Chymotrypsin abgebaut werden kann, sodass es sich um einen essbaren Film handelt, der als Lebensmittelverpackungsmaterial verwendet werden kann.
• Verwendung zum Einbetten von Lipiden oder fettlöslichen Substanzen.
• Verbesserung der Flexibilität und Wasserhaltekapazität von Lebensmitteln.

Referenz