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Enzyme für Forschung, Diagnostik und industrielle Anwendung

Hydrolasen

Hydrolasen sind eine große und vielfältige Enzymklasse, die eine grundlegende Rolle in der Biochemie lebender Organismen spielt. Diese Enzyme katalysieren die Hydrolyse chemischer Bindungen – ein Prozess, bei dem ein Wassermolekül genutzt wird, um Substrate in einfachere Komponenten zu spalten. Hydrolasen sind an zahlreichen biologischen Prozessen beteiligt, darunter Verdauung, Stoffwechsel, Signaltransduktion und die Regulation zellulärer Aktivitäten. Aufgrund ihrer Vielseitigkeit und weiten Verbreitung werden Hydrolasen intensiv erforscht und in unterschiedlichen Industriezweigen eingesetzt, einschließlich der pharmazeutischen Industrie, Biotechnologie, Lebensmittelproduktion und Umwelttechnik. Creative Enzymes bietet über 1000 Hydrolase-Typen an – entdecken Sie unsere vollständige Produktliste und erfahren Sie gemeinsam mit uns mehr über Hydrolasen!

Schema der Wirkungsweise von Hydrolasen

Hydrolasen werden unter der EC-Nummer (Enzyme Commission) 3 klassifiziert, die Enzyme bezeichnet, welche Hydrolysereaktionen katalysieren. Diese Enzyme wirken auf eine Vielzahl chemischer Bindungen, darunter Ester-, glykosidische, Peptid- und Phosphodiesterbindungen. Die allgemeine, von Hydrolasen katalysierte Reaktion lässt sich wie folgt darstellen:

A-B + H2O → A-OH + B-H

In dieser Reaktion steht „A-B“ für das Substratmolekül, das durch Addition eines Wassermoleküls in zwei Produkte (A-OH und B-H) gespalten wird. Die Vielseitigkeit von Hydrolasen ermöglicht ihre Beteiligung an zahlreichen biochemischen Signal- und Stoffwechselwegen und macht sie damit essenziell für das Leben.

Klassifizierung von Hydrolasen

Hydrolasen werden anhand der Art der chemischen Bindung, auf die sie wirken, in mehrere Unterklassen eingeteilt. Zu den wichtigsten Unterklassen gehören:

Esterasen

Esterasen katalysieren die Hydrolyse von Esterbindungen und wandeln Ester in Säuren und Alkohole um. Diese Enzyme sind an der Spaltung von Nahrungsfetten, der Regulation von Neurotransmittern sowie an der Detoxifikation von Arzneistoffen und Xenobiotika beteiligt (z. B. native Schizophyllum commune-Cholesterinesterase). Esterasen werden in der pharmazeutischen Industrie zur Wirkstoffentwicklung, in der Lebensmittelindustrie zur Aromaverstärkung sowie in der Umweltbiotechnologie zur biologischen Abbaubarkeit von Kontaminanten eingesetzt.

Lipasen

Lipasen sind eine Untergruppe der Esterasen, die spezifisch die Hydrolyse von Triglyceriden zu Glycerin und freien Fettsäuren katalysieren (z. B. native Streptomyces violaceoruber-Phospholipase A2, native Bacillus cereus-Phospholipase C). Diese Enzyme spielen eine zentrale Rolle im Lipidstoffwechsel, einschließlich Verdauung, Resorption und Transport von Nahrungsfetten. Lipasen werden in der Biodieselproduktion, bei der Synthese enantiomerenreiner pharmazeutischer Wirkstoffe sowie bei der Verarbeitung von Milch- und Backwaren eingesetzt.

Glykosidasen

Glykosidasen, auch als Glykosylhydrolasen bezeichnet, katalysieren die Hydrolyse glykosidischer Bindungen in Kohlenhydraten und spalten komplexe Zucker in einfachere Zucker (z. B. Oligoxyloglucan-β-Glykosidase, rekombinante Streptococcus pyogenes-Endoglykosidase S). Diese Enzyme sind essenziell für die Verdauung von Nahrungs-Kohlenhydraten, die Biosynthese von Glykokonjugaten sowie die Modifikation von Glykoproteinen. Glykosidasen werden in der Lebensmittel- und Getränkeindustrie zur Herstellung von Süßungsmitteln, in der pharmazeutischen Industrie zur Wirkstoffsynthese und in der Biotechnologie zur Analyse von Glykanstrukturen eingesetzt.

Peptidasen

Peptidasen, auch Proteasen genannt, katalysieren die Hydrolyse von Peptidbindungen in Proteinen und Peptiden und spalten diese in kleinere Peptide oder einzelne Aminosäuren (z. B. humanes endogenes Retrovirus-K-Endopeptidase, native Thermococcus thioreducens-Pyroglutamat-Aminopeptidase). Diese Enzyme sind essenziell für die Proteinverdauung, die zelluläre Regulation und die Aktivierung von Signalwegen. Peptidasen werden breit in der Lebensmittelindustrie zur Proteinverarbeitung, in der pharmazeutischen Industrie zur Entwicklung enzymbasierter Therapeutika sowie in der Forschung zur Proteinanalyse eingesetzt.

Nukleasen

Nukleasen katalysieren die Hydrolyse von Phosphodiesterbindungen in Nukleinsäuren und führen zur Spaltung von DNA oder RNA in kleinere Fragmente (z. B. Typ-III-sequenzspezifische Desoxyribonuklease, native bovine Ribonuklease). Diese Enzyme sind entscheidend für den Nukleinsäurestoffwechsel, einschließlich DNA-Replikation, -Reparatur, -Rekombination sowie RNA-Prozessierung. Nukleasen werden in der Molekularbiologie für DNA-Klonierung, Sequenzierung und Genom-Editierung eingesetzt. Darüber hinaus finden sie Anwendung in diagnostischen Assays sowie in der Entwicklung von Gentherapien.

Phosphatasen

Phosphatasen katalysieren die Hydrolyse von Phosphatestern und entfernen Phosphatgruppen von Proteinen, Nukleotiden und anderen Molekülen (z. B. Phosphatidylinositol-3,5-bisphosphat-3-Phosphatase). Diese Enzyme sind an Signaltransduktion, Energiestoffwechsel und der Regulation zellulärer Prozesse beteiligt. Phosphatasen werden in der Forschung zur Untersuchung phosphorylierungsabhängiger Signalwege, in der klinischen Diagnostik als Biomarker für verschiedene Erkrankungen sowie in der Entwicklung von Therapien für Stoffwechselstörungen eingesetzt.

Anwendungen von Hydrolasen in Forschung und Industrie

Hydrolasen sind aufgrund ihres breiten Anwendungsspektrums in unterschiedlichen Bereichen sowohl in der Forschung als auch in der Industrie unverzichtbare Werkzeuge.

Pharmazeutische Industrie

Hydrolasen spielen eine zentrale Rolle in der Arzneimittelentwicklung und -herstellung:

  • Arzneistoffmetabolismus: Esterasen und Proteasen sind am Metabolismus von Prodrugs beteiligt und wandeln diese in ihre aktiven Formen um. Diese Eigenschaft wird bei der Entwicklung enzymaktivierter Arzneimittel gezielt genutzt.
  • Enzymtherapie: Hydrolasen wie Proteasen und Lipasen werden in Enzymersatztherapien bei Erkrankungen wie zystischer Fibrose und Morbus Gaucher eingesetzt. Dabei werden spezifische Enzyme verabreicht, um eine verminderte oder fehlende Enzymaktivität bei Patientinnen und Patienten zu kompensieren.
  • Biokatalyse: Hydrolasen werden als Biokatalysatoren bei der Synthese chiraler Wirkstoffzwischenprodukte und pharmazeutischer Wirkstoffe (APIs) eingesetzt. Insbesondere Lipasen werden für die enantioselektive Synthese chiraler Verbindungen genutzt, die für die Herstellung bestimmter Arzneimittel von Bedeutung sind.

Molekularbiologie und Biotechnologie

Hydrolasen sind essenzielle Werkzeuge in der Molekularbiologie und Biotechnologie:

  • DNA-Manipulation: Nukleasen, wie Restriktionsenzyme, werden eingesetzt, um DNA an spezifischen Sequenzen zu schneiden und so das Klonieren und die gezielte Manipulation von Genen zu ermöglichen. Diese Enzyme sind grundlegend für die rekombinante DNA-Technologie, Genom-Editierung und die Entwicklung gentechnisch veränderter Organismen (GVO).
  • Protein-Engineering: Proteasen werden verwendet, um Proteine selektiv an definierten Stellen zu spalten und so die Reinigung und Analyse rekombinanter Proteine zu unterstützen. Diese Anwendung ist wichtig für die Herstellung therapeutischer Proteine sowie für die strukturbiologische Forschung.
  • Enzymatische Assays: Hydrolasen werden in verschiedenen enzymatischen Assays eingesetzt, um das Vorhandensein oder die Aktivität spezifischer Biomoleküle nachzuweisen. Beispielsweise werden Phosphatasen in kolorimetrischen Assays zur Messung der Enzymaktivität in biologischen Proben verwendet.

Umweltbiotechnologie

Hydrolasen haben bedeutende Anwendungen im Umweltschutz und in der Nachhaltigkeit:

  • Biologischer Abbau: Hydrolasen wie Lipasen und Esterasen werden beim biologischen Abbau von Umweltkontaminanten eingesetzt, darunter Öle, Kunststoffe und Pestizide. Diese Enzyme tragen dazu bei, komplexe Schadstoffe in einfachere, weniger toxische Verbindungen zu zerlegen, die anschließend von Mikroorganismen weiter abgebaut werden können.
  • Abwasserbehandlung: Proteasen und Lipasen werden in der Behandlung industrieller Abwässer eingesetzt, um organische Verunreinigungen, einschließlich Proteinen und Fetten, abzubauen. Dadurch werden der biochemische Sauerstoffbedarf (BSB) und der chemische Sauerstoffbedarf (CSB) des Abwassers reduziert, was eine sicherere Einleitung in die Umwelt ermöglicht.
  • Biodieselproduktion: Lipasen werden bei der Umesterung (Transesterifizierung) von Triglyceriden zur Herstellung von Biodiesel eingesetzt. Dabei werden Pflanzenöle oder tierische Fette in Fettsäuremethylester (FAME) umgewandelt, die als erneuerbare Biokraftstoffe genutzt werden.

Lebensmittel- und Getränkeindustrie

Hydrolasen werden in der Herstellung und Verarbeitung von Lebensmitteln und Getränken breit eingesetzt:

  • Aromaverstärkung: Esterasen und Glykosidasen werden zur Aromaverstärkung eingesetzt, indem sie aromatische Verbindungen aus Vorstufen freisetzen. So werden Esterasen beispielsweise zur Erzeugung fruchtiger Aromen in Getränken verwendet, während Glykosidasen die Süße kalorienreduzierter Lebensmittel erhöhen können.
  • Proteinhydrolyse: Proteasen werden eingesetzt, um Proteine in Milch-, Fleisch- und pflanzlichen Produkten zu hydrolysieren und dadurch Textur, Verdaulichkeit und Nährwert zu verbessern. Zudem werden sie zur Herstellung von Proteinhydrolysaten verwendet, die als Aromastoffe und Nahrungsergänzungsmittel dienen.
  • Lipidverarbeitung: Lipasen werden genutzt, um Fette und Öle zu modifizieren und strukturierte Lipide mit definierten Eigenschaften herzustellen, beispielsweise mit reduziertem Transfettgehalt. Diese Enzyme finden Anwendung bei der Produktion von Margarine, fettreduzierten Streichfetten und weiteren verarbeiteten Lebensmitteln.

Industrielle Anwendungen

Hydrolasen verfügen über ein breites industrielles Anwendungsspektrum und tragen zur Herstellung verschiedener kommerzieller Produkte bei:

  • Wasch- und Reinigungsmittel: Proteasen und Lipasen werden häufig in Wasch- und Geschirrspülmitteln eingesetzt, um protein- und fetthaltige Flecken abzubauen und die Reinigungsleistung zu erhöhen. Diese Enzyme werden zudem in enzymbasierten industriellen und haushaltsüblichen Reinigern verwendet.
  • Textilverarbeitung: Hydrolasen wie Cellulasen und Pektinasen werden in der Textilverarbeitung eingesetzt, um die Stoffqualität und Haptik zu verbessern. Cellulasen werden zum Biopolishing von Baumwollstoffen verwendet, während Pektinasen pektinhaltige Substanzen aus Pflanzenfasern während der Stoffherstellung entfernen.
  • Lederverarbeitung: Proteasen und Lipasen werden in der Lederindustrie eingesetzt, um Haare, Fette und andere unerwünschte Bestandteile von Tierhäuten zu entfernen und dadurch die Qualität und Haltbarkeit der fertigen Lederprodukte zu verbessern.

Anwendungen von Hydrolasen

Hydrolasen sind eine vielseitige und essenzielle Enzymklasse, die eine entscheidende Rolle in zahlreichen biologischen Prozessen spielt und vielfältige Anwendungen in Forschung und Industrie ermöglicht. Ihre Fähigkeit, die Hydrolyse einer breiten Palette chemischer Bindungen zu katalysieren, macht sie zu unverzichtbaren Werkzeugen in Bereichen wie Pharmazie, Lebensmittelproduktion, Umweltbiotechnologie, Molekularbiologie und industrieller Fertigung. Als Branchenführer bietet Creative Enzymes Enzyme in höchster Qualität und mit einer besonders breiten Auswahl. Entdecken Sie unser Angebot – und zögern Sie nicht, uns bei Fragen zu kontaktieren.

Katalog Produktname EG-Nr. CAS-Nr. Quelle Preis
NATE-1538 UDP-Acetylglucosamin-Deacetylase von Pseudomonas aeruginosa, rekombinant EC 3.5.1.- E. coli Anfrage
NATE-1537 UDP-Acetylglucosamin-Deacetylase aus Escherichia coli, rekombinant EC 3.5.1.- E. coli Anfrage
NATE-1536 Xylanase 11A & Acetylxylanesterase 4A von Clostridium thermocellum, rekombinant EC 3.2.1.8 und 3.1.1.72 E. coli Anfrage
NATE-1535 Acetylxylanesterase von Thermotoga maritima, rekombinant EC 3.1.1.72 188959-24-2;9000-82-2 E. coli Anfrage
NATE-1534 Acetylxylanesterase von Bacillus subtilis, rekombinant EC 3.1.1.72 188959-24-2;9000-82-2 E. coli Anfrage
NATE-1533 Acetylxylanesterase von Ruminococcus flavefaciens, rekombinant EC 3.1.1.72 188959-24-2;9000-82-2 E. coli Anfrage
NATE-1531 Peptidoglycan-lytische Exotransglycosylase 102A aus E. coli, rekombinant E. coli Anfrage
NATE-1530 β-Porphyranase 16A von Zobellia galactanivorans, rekombinant EC 3.2.1.178 E. coli Anfrage
NATE-1529 Δ-4,5-ungesättigte β-Glucuronylhydrolase 88A aus Pedobacter heparinus, rekombinant EC 3.2.1.- E. coli Anfrage
NATE-1528 Xylosidase 43A von Cellvibrio japonicus, rekombinant EC 3.2.1.37 9025-53-0 E. coli Anfrage
NATE-1527 Xylosidase 43A von Bacteroides ovatus, rekombinant EC 3.2.1.37 9025-53-0 E. coli Anfrage
NATE-1526 Xylosidase 43A von Bifidobacterium adolescentis, rekombinant EC 3.2.1.37 9025-53-0 E. coli Anfrage
NATE-1525 α-Xylosidase 31A von Bacteroides ovatus, rekombinant EC 3.2.1.177 E. coli Anfrage
NATE-1524 Xylanase 11A von Bacillus subtilis, rekombinant EC 3.2.1.8 9025-57-4 E. coli Anfrage
NATE-1523 Xylanase 11A von Thermobifida fusca, rekombinant EC 3.2.1.8 9025-57-4 E. coli Anfrage
NATE-1522 Xylanase 11A von Podospora anserina, rekombinant EC 3.2.1.8 9025-57-4 E. coli Anfrage
NATE-1521 Xylanase 10A von Caldicellulosiruptor saccharolyticus, rekombinant EC 3.2.1.8 9025-57-4 E. coli Anfrage
NATE-1520 Xylanase 10A von Bacillus halodurans, rekombinant EC 3.2.1.8 9025-57-4 E. coli Anfrage
NATE-1519 Xylanase 10A von Bacteroides ovatus, rekombinant EC 3.2.1.8 9025-57-4 E. coli Anfrage
NATE-1518 Xylanase 11B von Ruminococcus flavefaciens, rekombinant EC 3.2.1.8 9025-57-4 E. coli Anfrage
NATE-1517 Arabinoxylanase 5A von Clostridium thermocellum, rekombinant EC 3.2.1.- E. coli Anfrage
NATE-1516 Oligosaccharid-reduzierende End-xylanase 8A von Bifidobacterium adolescentis, rekombinant EC 3.2.1.156 879497-03-7 E. coli Anfrage
NATE-1515 Oligosaccharid-reduzierende End-xylanase 8A von Bacillus halodurans, rekombinant EC 3.2.1.156 879497-03-7 E. coli Anfrage
NATE-1514 Glucuronoxylanase 30A von Clostridium thermocellum, rekombinant EC 3.2.1.136 123609-77-8 E. coli Anfrage
NATE-1513 Sialidase 33A von Streptococcus pneumoniae, rekombinant EC 3.2.1.18 9001-67-6 E. coli Anfrage
NATE-1512 Sialidase 33A von Clostridium perfringens, rekombinant EC 3.2.1.18 9001-67-6 E. coli Anfrage
NATE-1511 Sialidase 33A von Bacteroides fragilis, rekombinant EC 3.2.1.18 9001-67-6 E. coli Anfrage
NATE-1510 α-Rhamnosidase 78A von Streptomyces avermitilis, rekombinant EC 3.2.1.40 37288-35-0 E. coli Anfrage
NATE-1509 Ungesättigte Rhamnogalacturonyl-Hydrolase 105A aus Bacteroides thetaiotaomicron, rekombinant EC 3.2.1.172 E. coli Anfrage
NATE-1508 Ungesättigte Rhamnogalacturonyl-Hydrolase 105A aus Bacillus subtilis, rekombinant EC 3.2.1.172 E. coli Anfrage
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