Säureprotease

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Protease ist eine Art von Trypsin, das die Proteolyse katalysiert (die Geschwindigkeit erhöht) und Proteine in kleinere Peptide oder einzelne Aminosäuren zerlegt. Sie erreichen dies, indem sie Peptidbindungen in Proteinen durch Hydrolyse spalten, eine Reaktion, bei der Wasser die Bindungen bricht. Proteasen sind an vielen biologischen Funktionen beteiligt, einschließlich der Verdauung von aufgenommenem Protein, dem Proteinabbau (dem Abbau alter Proteine) und der Zellkommunikation. Ohne andere Hilfsmechanismen wird die Proteolyse sehr langsam sein und Hunderte von Jahren in Anspruch nehmen. Proteasen können in allen Lebensformen und Viren existieren. Sie haben sich viele Male unabhängig entwickelt, und verschiedene Arten von Proteasen können die gleiche Reaktion durch völlig unterschiedliche katalytische Mechanismen durchführen.

Klassifikation

Der allgemeine Begriff für eine Klasse von Enzymen, die Peptidbindungen von Proteinen hydrolysieren. Je nachdem, wie sie Polypeptide hydrolysieren, können sie in Endopeptidasen und Exopeptidasen unterteilt werden. Endopeptidase schneidet im Inneren von Proteinmolekülen, um kleinere Molekulargewichte und Peptonen zu bilden. Exopeptidase hydrolysiert Peptidbindungen von den freien Amino- oder Carboxylenden der Proteinmoleküle einzeln und setzt Aminosäuren frei. Die erstgenannte ist Aminopeptidase und die letztere ist Carboxypeptidase. Je nach aktivem Zentrum und optimalem pH-Wert können Proteasen in Serinproteasen, Sulfhydrylproteasen, Metalloproteasen und Aspartatproteasen unterteilt werden. Je nach optimalem pH-Wert der Reaktion wird in saure Proteasen, neutrale Proteasen und alkalische Proteasen unterteilt. Die in der industriellen Produktion verwendete Protease ist hauptsächlich Endopeptidase.

Quelle

Proteasen sind weit verbreitet in tierischen Organen, Pflanzenstängeln und -blättern, Früchten und Mikroorganismen. Mikrobielle Proteasen werden hauptsächlich von Schimmelpilzen und Bakterien produziert, gefolgt von Hefen und Actinomyceten.

Säureprotease

Säureprotease bedeutet, dass die Protease einen niedrigeren optimalen pH-Wert hat, und nicht die saure Gruppe, die im aktiven Teil des Enzyms vorhanden ist. Der optimale pH-Wert der Säureprotease liegt bei etwa 2 (Pepsin) bis etwa 4. Aus der Analyse der Enzymaktivitäts-pH-Kurve ergeben sich ein oder mehrere Carboxylgruppen im aktiven Teil des Enzyms. Die am gründlichsten untersuchte Protease dieses Typs ist Pepsin.

Abbildung 1. Proteinstruktur der Säureprotease.

Inhibitoren

Die Aktivität des weißen Enzyms wird durch Proteaseinhibitoren gehemmt. Ein Beispiel für einen Proteaseinhibitor ist die Serinprotease-Inhibitor-Superfamilie. Sie umfasst α1-Antitrypsin (schützt den Körper vor der übermäßigen Wirkung seiner eigenen entzündlichen Proteasen), α1-Antichymotrypsin (das Gleiche gilt), und C1-Inhibitoren (schützen den Körper vor übermäßiger Aktivierung des durch Proteasen ausgelösten Komplementsystems), Antithrombin (schützt den Körper vor übermäßiger Gerinnung), Plasminogen-Aktivator-Inhibitor 1 (schützt den Körper vor unzureichender Gerinnung, indem er die durch Proteasen ausgelöste Fibrinolyse verhindert) und Neuroserinprotease-Inhibitor.

Natürliche Proteaseinhibitoren gehören zur alicyclischen Proteinfamilie, die eine Rolle bei der Zellregulation und -differenzierung spielt. Es wurde festgestellt, dass lipophile Liganden, die an Lipocalin gebunden sind, Eigenschaften zur Hemmung von Tumorproteasen aufweisen. Verwechseln Sie natürliche Proteaseinhibitoren nicht mit Proteaseinhibitoren, die in der antiretroviralen Therapie verwendet werden. Einige Viren, einschließlich HIV/AIDS, sind während ihres Fortpflanzungszyklus auf Proteasen angewiesen. Daher wurden Proteaseinhibitoren als antivirale Mittel entwickelt.

Andere natürliche Proteaseinhibitoren werden als Abwehrmechanismen verwendet. Ein häufiges Beispiel ist der Trypsin-Inhibitor, der in einigen Pflanzensamen vorkommt, am auffälligsten bei Menschen. Sojabohnen sind die Hauptnahrungsmittel, in denen sie natürliche Feinde abwehren können. Unverarbeitete Sojabohnen sind für viele Tiere, einschließlich Menschen, giftig, bis die enthaltenen Proteaseinhibitoren denaturiert werden.

Referenz

1. Southan C.; et al. A genomic perspective on human proteases as drug targets. Drug Discovery Today. 2001, 6 (13): 681–688.