Cellulase

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Cellulase (β-1,4-glucan-4-glucanohydrolase) ist ein allgemeiner Begriff für eine Gruppe von Enzymen, die Cellulose abbauen, um Glukose zu produzieren. Es handelt sich nicht um ein einzelnes Enzym, sondern um ein mehrkomponentiges, synergistisch wirkendes Enzymsystem, das ein zusammengesetztes Enzym ist, das hauptsächlich aus Exo-β-Glucanase, Endo-β-Glucanase und β-Glucosidase sowie hochaktiver Xylanase besteht. Es wirkt auf Cellulose und Produkte, die aus Cellulose abgeleitet sind. Mikrobielle Cellulase hat große Bedeutung bei der Umwandlung von unlöslicher Cellulose in Glukose und beim Abbau von Zellwänden in Obst- und Gemüsesäften, um den Saftausbeute zu verbessern.

Klassifikationen

• Nach Zusammensetzung und Funktion

Cellulase-Enzyme können entsprechend ihren katalytischen Reaktionsfunktionen in Endoglucanasen unterteilt werden, EG von Pilzen, Cen von Bakterien, Exoglucanasen, CBH von Pilzen und Cex von Bakterien. ) und β-Glucosidase (β-1,4-Glucosidase, EC.3.2.1.21), die als BG bezeichnet wird.

• Nach Abbaumechanismus

Die Cellulase-Reaktion unterscheidet sich von der allgemeinen Enzymreaktion. Der Hauptunterschied besteht darin, dass Cellulase ein mehrkomponentiges Enzymsystem ist und die Substratstruktur äußerst komplex ist. Aufgrund der Wasserunlöslichkeit des Substrats ersetzt die Adsorption von Cellulase den durch das Enzym und das Substrat gebildeten ES-Komplexprozess. Cellulase adsorbiert zunächst spezifisch auf dem Substrat Cellulose und zerlegt dann die Cellulose unter der synergistischen Wirkung mehrerer Komponenten in Glukose.

Struktur

Die meisten pilzlichen Cellulasen haben eine Zwei-Domänen-Struktur, bei der eine katalytische Domäne und eine Cellulose-bindende Domäne durch einen flexiblen Linker verbunden sind. Diese Struktur ist geeignet, um an unlöslichen Substraten zu arbeiten, und ermöglicht es den Enzymen, sich zweidimensional auf der Oberfläche auszubreiten, ähnlich wie Raupen. Es gibt jedoch auch Cellulasen (hauptsächlich Endoglucanasen), die keine Cellulose-bindende Domäne besitzen. Sowohl die Substratbindung als auch die Katalyse hängen von der dreidimensionalen Struktur des Enzyms ab, die das Ergebnis des Niveaus der Proteinfaltung ist. Die Aminosäuresequenz, die im aktiven Zentrum vorkommt, und die Anordnung ihrer Reste (die Position, an der das Substrat bindet) können verschiedene Faktoren beeinflussen, wie die Bindungsaffinität des Liganden, die Stabilisierung und Katalyse des Substrats im aktiven Zentrum. Die Struktur des Substrats ist komplementär zur präzisen aktiven Struktur des Enzyms. Änderungen der Restpositionen können Verzerrungen in einer oder mehreren dieser Wechselwirkungen verursachen.

Abbildung 1. Proteinstruktur der Cellulase.

Faktoren, die die Wirkung der Cellulase beeinflussen

Der optimale pH-Wert der Cellulase liegt allgemein zwischen 4,5 und 6,5. Gluconolacton kann die Cellulase effektiv hemmen. Schwermetallionen wie Kupfer- und Quecksilberionen können ebenfalls die Cellulase hemmen, aber Cystein kann ihre hemmende Wirkung beseitigen und sogar die Cellulase weiter aktivieren. Pflanzliche Gewebe enthalten natürliche Cellulase-Hemmer; sie können Pflanzen vor dem Verrotten durch Schimmel schützen. Diese Hemmer sind phenolische Verbindungen. Wenn eine hohe Oxidaseaktivität in pflanzlichen Geweben vorhanden ist, kann sie phenolische Verbindungen in Chinonverbindungen oxidieren, die die Cellulase hemmen können.

Agrarische Anwendungen

Häufige Futtermittel für Nutztiere und Geflügel wie Getreide, Bohnen, Weizen und Verarbeitungsnebenprodukte enthalten viel Cellulose. Neben Wiederkäuern, die einige der Mikroben im Pansen nutzen können, können andere Tiere wie Schweine, Hühner und andere monogastrische Tiere Cellulose nicht nutzen.

Referenzen

1. Guerriero G.; et al. Novel insights from comparative in silico analysis of green microalgae cellulases. Int. J. Mol. Sci. 2018, 19 (6), 1782.
2. Liu Y.; et al. Crystal structure of a glycoside hydrolase family 6 enzyme, CcCel6C, a cellulase constitutively produced by Coprinopsis cinerea. The FEBS Journal.2010, 277 (6): 1532–42.