Cellulase

Verwandte Lektüre

Cellulase (β-1,4-Glucan-4-Glucanohydrolase) ist ein Sammelbegriff für eine Gruppe von Enzymen, die Cellulose zu Glucose abbauen. Es handelt sich nicht um ein einzelnes Enzym, sondern um ein multikomponentiges, synergistisch wirkendes Enzymsystem (Komplexenzym), das hauptsächlich aus Exo-β-Glucanase, Endo-β-Glucanase und β-Glucosidase sowie einer hochaktiven Xylanase besteht. Es wirkt auf Cellulose und aus Cellulose abgeleitete Produkte. Mikrobielle Cellulase ist von großer Bedeutung für die Umwandlung unlöslicher Cellulose in Glucose sowie für den Abbau von Zellwänden in Obst- und Gemüsesäften zur Erhöhung der Saftausbeute.

Klassifikationen

• Nach Zusammensetzung und Funktion

Cellulase-Enzyme können entsprechend ihrer katalytischen Reaktionsfunktion in Endoglucanasen (EG aus Pilzen, Cen aus Bakterien), Exoglucanasen (CBH aus Pilzen und Cex aus Bakterien) sowie β-Glucosidase (β-1,4-Glucosidase, EC 3.2.1.21), kurz BG, eingeteilt werden.

• Nach Abbaumechanismus

Die Cellulase-Reaktion unterscheidet sich von der allgemeinen Enzymreaktion. Der wesentliche Unterschied besteht darin, dass Cellulase ein multikomponentiges Enzymsystem ist und die Substratstruktur äußerst komplex ist. Aufgrund der Wasserunlöslichkeit des Substrats ersetzt die Adsorption der Cellulase den ES-Komplexbildungsprozess zwischen Enzym und Substrat. Cellulase adsorbiert zunächst spezifisch an das Substrat Cellulose und spaltet die Cellulose anschließend unter der synergistischen Wirkung mehrerer Komponenten zu Glucose.

Struktur

Die meisten pilzlichen Cellulasen weisen eine Zwei-Domänen-Struktur auf, bei der eine katalytische Domäne und eine Cellulose-Bindungsdomäne über einen flexiblen Linker verbunden sind. Diese Struktur ist für die Umsetzung unlöslicher Substrate geeignet und ermöglicht es den Enzymen, sich zweidimensional auf der Oberfläche in einer raupenähnlichen Weise auszubreiten. Es gibt jedoch auch Cellulasen (hauptsächlich Endoglucanasen), denen eine Cellulose-Bindungsdomäne fehlt. Sowohl die Substratbindung als auch die Katalyse hängen dann von der dreidimensionalen Struktur des Enzyms ab, die das Ergebnis der Proteinfaltung ist. Die Aminosäuresequenz im aktiven Zentrum und die Anordnung ihrer Reste (Bindungsstellen des Substrats) können verschiedene Faktoren beeinflussen, wie z. B. die Bindungsaffinität des Liganden, die Stabilisierung des Substrats im aktiven Zentrum sowie die Katalyse. Die Struktur des Substrats ist komplementär zur präzisen Struktur des aktiven Zentrums des Enzyms. Veränderungen der Positionen von Aminosäureresten können zu Verzerrungen einer oder mehrerer dieser Wechselwirkungen führen.

Abbildung 1. Proteinstruktur der Cellulase.

Faktoren, die die Wirkung von Cellulase beeinflussen

Der optimale pH-Wert von Cellulase liegt im Allgemeinen zwischen 4,5 und 6,5. Gluconolacton kann Cellulase wirksam inhibieren. Schwermetallionen wie Kupfer- und Quecksilberionen können Cellulase ebenfalls hemmen; Cystein kann deren inhibitorische Wirkung jedoch aufheben und Cellulase sogar zusätzlich aktivieren. Pflanzliche Gewebe enthalten natürliche Cellulase-Inhibitoren; diese können Pflanzen vor Fäulnis durch Schimmelpilze schützen. Bei diesen Inhibitoren handelt es sich um phenolische Verbindungen. Liegt in pflanzlichen Geweben eine hohe Oxidaseaktivität vor, können phenolische Verbindungen zu Chinonverbindungen oxidiert werden, die Cellulase inhibieren können.

Landwirtschaftliche Anwendungen

Gängige Futtermittel für Nutztiere und Geflügel wie Getreide, Hülsenfrüchte, Weizen und Verarbeitungsnebenprodukte enthalten große Mengen an Cellulose. Abgesehen von Wiederkäuern, die Cellulose mithilfe von Pansenmikroorganismen teilweise verwerten können, sind andere Tiere wie Schweine, Hühner und weitere Monogastrier nicht in der Lage, Cellulose zu nutzen.

Literatur

1. Guerriero G.; et al. Novel insights from comparative in silico analysis of green microalgae cellulases. Int. J. Mol. Sci. 2018, 19 (6), 1782.
2. Liu Y.; et al. Crystal structure of a glycoside hydrolase family 6 enzyme, CcCel6C, a cellulase constitutively produced by Coprinopsis cinerea. The FEBS Journal.2010, 277 (6): 1532–42.