Diastase

Diastase ist ein Sammelbegriff für Enzyme, die Stärke und Glykogen hydrolysieren. Üblicherweise katalysiert Diastase die Hydrolyse von Stärkeschlichte auf Textilien. Aufgrund der hohen Effizienz und Spezifität der Diastase ist die Entschlichtungsrate bei der enzymatischen Entschlichtung hoch und der Prozess erfolgt schnell. Es entstehen weniger Umweltbelastungen; das Produkt ist weicher als bei Säure- und Alkaliverfahren und die Faser wird nicht geschädigt. Es gibt viele Arten von Diastasen. Abhängig von unterschiedlichen Geweben, verschiedenen Anlagenkombinationen und unterschiedlichen Prozessabläufen werden derzeit Entschlichtungsverfahren wie Tauchen, Stapeln, Rollfärben, kontinuierliches Waschen usw. eingesetzt. Aufgrund der geringen mechanischen Beanspruchung bei der Diastase-Entschlichtung kann mit einer geringen Wassermenge unter Niedertemperaturbedingungen eine Entschlichtungswirkung erzielt werden; zudem weist das Verfahren ausgeprägte umweltschutzrelevante Eigenschaften auf.

Abbildung 1. Proteinstruktur der Diastase

Klassifikationen

α-Diastase ist weit verbreitet in Tieren (Speichel, Pankreas usw.), Pflanzen (Malz, Kornblume) und Mikroorganismen. Mikrobielle Enzyme sind nahezu ausschließlich sekretorisch. Dieses Enzym benötigt Ca²⁺ als essenziellen Faktor und wirkt als Stabilitäts- und Aktivierungsfaktor; einige Diastasen sind jedoch nicht Ca²⁺-abhängig. Die breite Verbreitung der β-Diastase unterscheidet sich von der α-Diastase dadurch, dass die α-1,4-Glucankette vom nicht reduzierenden Ende aus in Maltoseeinheiten gespalten wird. Sie kommt hauptsächlich in höheren Pflanzen (Gerste, Weizen, Süßkartoffel, Sojabohne usw.) vor, wurde jedoch auch in Bakterien, Milch und Schimmelpilzen beschrieben. Bei unverzweigten Substraten wie Amylose kann sie vollständig abgebaut werden, sodass Maltose und eine geringe Menge Glukose entstehen. Bei Wirkung auf Amylopektin oder Dextran stoppt die Reaktion, bevor die α-1,6-Bindung gespalten wird; dadurch entsteht ein Grenzdextrin mit relativ hoher Molekülmasse. γ-Diastase ist ein Exoenzym, das vom nicht reduzierenden Ende des Stärkemoleküls aus nacheinander α(1→4)- und α(1→6)-glykosidische Bindungen spaltet und Glukosereste einzeln abtrennt, ähnlich der β-Diastase. Die bei der Hydrolyse gebildete freie Halbacetal-Hydroxylgruppe unterliegt einer Umlagerung, wodurch β-Glukose freigesetzt wird. Unabhängig davon, ob Amylose oder Amylopektin als Substrat vorliegt, ist das Endprodukt Glukose.

Klinische Bedeutung

Erhöhung

Beobachtet bei Pankreasgangobstruktion infolge von Pankreastumoren, Pankreasabszess, Pankreasverletzung, Ileus, Perforation eines Magengeschwürs, Mumps, Peritonitis, Erkrankungen der Gallenwege, akuter Appendizitis, Cholezystitis, Perforation eines peptischen Ulkus, Nierenversagen oder Niereninsuffizienz, Salpingitis, traumatischem Schock, nach größeren Operationen, Pneumonie, Lungenkarzinom, akuter Alkoholintoxikation, Morphininjektion sowie unter oralen Kontrazeptiva, Sulfonamiden, Thiaziddiuretika, Opioiden (Codein, Morphin), Anästhetika und Analgetika.

Abnahme

Beobachtet bei Leberzirrhose, Hepatitis, Leberkarzinom, akuter oder chronischer Cholezystitis usw.

Pankreasdiastase wird in aktivem Zustand aus dem Pankreas in den Verdauungstrakt ausgeschieden. Sie ist das wichtigste kohlenhydratspaltende Enzym. Wie die von den Speicheldrüsen sezernierte Diastase gehört sie zur α-Diastase und wirkt auf α-1,4-glykosidische Bindungen. Auf die α-1,6-glykosidische Bindung hat sie keinen Effekt; daher wird sie auch als Endodiastase bezeichnet. Der optimale pH-Wert liegt bei 6,9; sie ist glomerulär filtrierbar. Sie ist das einzige Plasmaenzym, das unter physiologischen Bedingungen im Urin nachweisbar sein kann.

Erhöhte Serumdiastase

Meist bei akuter Pankreatitis zu beobachten; sie ist einer der wichtigen diagnostischen Indikatoren der akuten Pankreatitis. Die Aktivität beginnt 6 bis 12 Stunden nach Krankheitsbeginn anzusteigen, erreicht nach 24 Stunden ihren Gipfel, beginnt nach 48 Stunden abzufallen und normalisiert sich nach 3 bis 5 Tagen. Obwohl das Ausmaß der Erhöhung der Diastaseaktivität nicht zwingend mit dem Ausmaß der Pankreasschädigung korreliert, gilt: Je stärker die Erhöhung, desto größer die Wahrscheinlichkeit einer akuten Pankreatitis. Daher wird Diastase zwar weiterhin als bevorzugter Parameter zur Diagnostik der akuten Pankreatitis eingesetzt, ihre Spezifität und Sensitivität sind jedoch nicht ausreichend hoch. Bei Verdacht auf akute Pankreatitis sollten die Diastaseaktivitäten in Serum und Urin kontinuierlich und dynamisch überwacht und zusammen mit dem klinischen Bild sowie weiteren Untersuchungen, z. B. Bestimmungen der Pankreaslipase, des Trypsins und anderer Parameter, zur Diagnosestellung herangezogen werden.

Referenz