Esterase

Esterase im engeren Sinne bezieht sich auch auf eine Lipase, die niedere Fettsäureester hydrolysiert. Darüber hinaus haben Proteasen ebenfalls eine Esterase-Wirkung, wenn sie die Esterhydrolysereaktion von Aminosäuren und ähnlichem katalysieren. Je nach Reaktionsbedingungen kann die Reaktion auch umgekehrt werden, physiologisch verläuft sie jedoch in Richtung Zersetzung. Außerdem gibt es auch Gruppenübertragungsreaktionen, die sich nicht leicht von Transfe-rasen unterscheiden lassen. Mit der Beteiligung von Wassermolekülen kann Esterase Ester in Säuren und Alkohole durch Hydrolyse spalten. Diese Enzyme sind an verschiedenen biochemischen Reaktionen beteiligt, abhängig von ihrem exklusiven Substrat, der Proteinstruktur und der Funktion.

Acetylcholinesterase

Acetylcholinesterase ist ein Schlüsselenzym in der biologischen Nervenleitung. Zwischen cholinergen Synapsen kann dieses Enzym Acetylcholin abbauen, die erregende Wirkung von Neurotransmittern auf die postsynaptische Membran stoppen und sicherstellen, dass neuronale Signale normal in Organismen übertragen werden. Mit Carboxypeptidase- und Aminopeptidase-Aktivität. Acetylcholinesterase ist an der Zellentwicklung und -reifung beteiligt und kann die neuronale Entwicklung und Nervenregeneration fördern. Acetylcholinesterase hat eine hohe Aktivität und ist notwendig für die selektive Hydrolyse von ACh. Es kann Acetylcholin (ACh) in Cholin und Essigsäure hydrolysieren. Das Substrat vom Typ I (d.h. echte Cholinesterase) in der Cholinesterase hat eine hohe Substratspezifität, da es nur einen engen Bereich von Substraten, die auf Acetylcholin zentriert sind, zersetzt.

Abbildung 1. Proteinstruktur der Acetylcholinesterase.

Phosphatase

Phosphatase ist ein Enzym, das das entsprechende Substrat dephosphorylieren kann, d.h. die Phosphatgruppe auf dem Substratmolekül wird durch Hydrolyse des Phosphatmonoesters entfernt, und es entstehen Phosphat-Ionen und freie Hydroxylgruppen. Die Rolle der Phosphatase ist das Gegenteil von der der Kinase, die eine Phosphorylase ist, die Energiemoleküle wie ATP nutzen kann, um Phosphatgruppen zu den entsprechenden Substratmolekülen hinzuzufügen. Eine in vielen Organismen häufig vorkommende Phosphatase ist die alkalische Phosphatase.

Abbildung 2. Proteinphosphatase.

Alkalische Phosphatase

Alkalische Phosphatase ist eine unspezifische Phosphomonoesterase, die die Hydrolyse fast aller Phosphatmonoester katalysieren kann, um anorganische Phosphorsäure und entsprechende Alkohole, Phenole, Zucker usw. zu erzeugen, und kann auch die Übertragungsreaktion von Phosphatgruppen katalysieren. AP ist auch eine phosphitabhängige Hydrogenase. AP kommt in fast allen Organismen außer höheren Pflanzen vor und kann direkt am Phosphorstoffwechsel teilnehmen, was eine wichtige Rolle bei der Verdauung, Absorption, Sekretion und Verknöcherung von Calcium und Phosphor spielt.

Abbildung 3. Alkalische Phosphatase.

Phosphodiesterasen

Phosphodiesterasen (PDEs) haben die Funktion, intrazelluläre sekundäre Botenstoffe (cAMP, Adenosin-cyclisches Phosphat oder cGMP, Guanosin-cyclisches Phosphat) zu hydrolysieren, intrazelluläres cAMP oder cGMP abzubauen und damit die biochemischen Effekte dieser sekundären Botenstoffe zu beenden. cAMP und cGMP spielen eine wichtige Rolle bei der Regulierung der Zellaktivität. Die Regulierung ihrer Konzentration wird hauptsächlich durch das Gleichgewicht zwischen der Synthese von Adenylatcyclase und der Hydrolyse von Phosphodiesterasen bestimmt. PDEs sind im menschlichen Körper weit verbreitet, und ihre physiologischen Rollen betreffen mehrere Forschungsfelder. In den letzten Jahren haben PDEs als neues therapeutisches Ziel umfangreiche Aufmerksamkeit von vielen Wissenschaftlern auf sich gezogen und sind zu einem neuen Forschungsschwerpunkt geworden. Die klinische Forschung zu selektiven PDE 4- und PDE 5-Hemmern hat besondere Aufmerksamkeit erhalten. Als sekundäre Botenstoffe von Neurotransmittern, Hormonen, Licht und Geruch werden cAMP und cGMP in Zielorganen wie Kinasen, Ionenkanälen und verschiedenen PDEs weit verwendet. Wenn fremde Signale über die Membran übertragen werden und eine Reihe von physiologischen Reaktionen auslösen, um die Nukleotidcyclase zu aktivieren, werden cAMP und cGMP produziert, und die Aufgabe der PDE-Familie besteht darin, sie durch Hydrolyse zu 5-Phosphat-Mononukleosid (Monophosphat-Nukleosid 5, AMP) inaktiv zu machen. Das Gleichgewicht zwischen der Synthese von Nukleotidcyclase und der hydrolytischen Inaktivierung von PDEs bestimmt die Konzentration des sekundären Botenstoffs cAMP und cGMP. Es ist erwähnenswert, dass cGMP nicht nur von PDEs hydrolysiert wird, sondern auch die Aktivität einiger PDEs regulieren kann. Zum Beispiel kann PDE2 durch cGMP stimuliert werden, während PDE3 durch cGMP gehemmt werden kann, und PDE4 ist nicht empfindlich gegenüber cGMP.

Abbildung 4. Phosphodiesterasen.

Exonuklease

Exonuklease schneidet arbeitende Nukleotide einzeln vom Ende (außen) einer Polynukleotidkette ab. Eine Hydrolysereaktion tritt auf, die die Phosphodiesterbindung entweder am 3'- oder 5'-Ende bricht. Ihr naher Verwandter ist eine Endonuklease, die Phosphodiesterbindungen in der Mitte (endo) der Polynukleotidkette spaltet. Eukaryoten und Prokaryoten haben drei Arten von Exonukleasen, die an der normalen Umwandlung von mRNA beteiligt sind: 5'-zu-3'-Exonuklease (Xrn1), die ein abhängiges Schalenprotein ist; 3'-zu-5'-Exonuklease Dicer, ein unabhängiges Protein; und poly(A)-spezifische 3'-zu-5'-Exonuklease.

Referenz