Galaktosedehydrogenase

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Galactose (CH₂OH(CHOH)₄CHO) ist eine molekulare Formel von Monosacchariden, C₆H₁₂O₆, die in Milchprodukten oder Zuckerrüben vorkommen kann. Galactose ist ein Monosaccharid, das aus sechs Kohlenstoffen und einer Aldehydgruppe besteht. Es wird als Aldose und Hexose klassifiziert und ist ein wichtiger Bestandteil bestimmter Glykoproteine. Galactose ist ein Bestandteil von Laktose in der Milch von Säugetieren. Polysaccharide, die aus D-Galactose bestehen, wurden in Schnecken, Froscheiern und Kuhlungen gefunden. Es ist oft im Gehirn und im Nervengewebe in Form von D-Galactosid vorhanden.

Einführungen über Galactose

Galactose ist oft in einer Vielzahl von Pflanzengummis in Form von Polysacchariden im Pflanzenreich vorhanden. Zum Beispiel ist K-Carrageen in Rotalgen ein Polysaccharid, das aus D-Galactose und 3,6-Lactose-D-Galactose besteht. Freie Galactose ist in den Beeren des Efeus vorhanden. Galactose sind weiße Kristalle. Sowohl D-Galactose als auch L-Galactose kommen natürlich vor. D-Galactose existiert in der Regel in Milch als struktureller Bestandteil von Laktose. Die Laktose in der Milch wird vom menschlichen Körper in Glukose und Galactose für die Absorption und Nutzung abgebaut. Da es Kalorien enthält, kann es auch als Nahrungs-Süßstoff verwendet werden. Galactose ist Teil des Laktose-Moleküls und die andere Hälfte ist Glukose. Unter der Katalyse von β-Laktase kann Galactose aus der Hydrolyse von Laktose gewonnen werden. Bifidobacterium fermentiert Laktose, um Galactose zu produzieren, die ein Bestandteil von Cerebrosiden im zentralen Nervensystem ist und eng mit dem schnellen Wachstum des Gehirns des Babys nach der Geburt verbunden ist.

Galactose-Dehydrogenase

In der Enzymologie ist Galactose 1-Dehydrogenase ein Enzym, das chemische Reaktionen katalysiert
D-Galactose + NAD⁺ →D-Galactono-1,4-Lacton + NADH + H⁺
Daher sind die beiden Substrate des Enzyms D-Galactose und NAD⁺, und seine drei Produkte sind D-Galactose-1,4-Lacton, NADH und H+. Dieses Enzym gehört zur Familie der Oxidoreduktasen, insbesondere zu denen, die NAD + oder NADP⁺ als Akzeptor verwenden, um auf die CH-OH-Gruppe des Donors zu wirken. Der systematische Name dieser Enzymklasse ist D-Galactose: NAD⁺ 1-Oxidoreduktase. Andere gebräuchliche Namen sind D-Galactose-Dehydrogenase, β-Galactose-Dehydrogenase und NAD⁺-abhängige D-Galactose-Dehydrogenase. Dieses Enzym ist am Galactose-Stoffwechsel beteiligt. Galactose-Dehydrogenase (NADP⁺) kann auch mit D-Arabinose, 6-Deoxy-D-Galactose und 2-Deoxy-D-Galactose reagieren.

Einführungen über Galactose-Dehydrogenase

Galactose-Dehydrogenase (GaDH) katalysiert die Dehydrierung von β-D-Galactose-Pyranose zu D-Galactose-1,5-Lacton und NADH in Anwesenheit von NAD⁺, wobei sie auf die C1-Position des Zuckersubstrats wirkt. Dieses Enzym ist auch normalerweise nicht absolut spezifisch für NAD⁺, da obwohl in geringerem Maße, auch NADP⁺ verwendet wird. D-Galactose ist ein besseres Substrat. Obwohl andere Zucker (wie L-Arabinose, 2-Deoxy-D-Galactose) weniger reaktiv sind, ist das Enzym von D-Galactose ebenfalls nicht spezifisch. Der kinetische Mechanismus ist geordnet Bi-Bi, wobei NAD⁺ zuerst an das Enzym bindet. GaDH von Pseudomonas fluorescens ist das am besten erforschte Beispiel, da es kloniert und in E. coli exprimiert wurde und seine vollständige Nukleotidsequenz bestimmt wurde. Das aktive Makromolekül hat zwei Bindungsstellen und besteht aus zwei identischen Untereinheiten, von denen jede 33 kDa (304 Aminosäurereste) wiegt. GaDH von Pseudomonas saccharophila wurde weniger intensiv untersucht, ist aber in Pflanzen (wie grünen Erbsen, Orangen und Arabidopsis), Algen (wie Iris) und mehreren Säugetieren, einschließlich des menschlichen Enzyms, identifiziert worden.

Anwendungen

GaDH ist ein wichtiges analytisches Werkzeug, da bei alkalischem pH der Produkt von Galactose-Lacton hydrolysiert wird, sodass die Reaktion irreversibel wird. Daher kann das Enzym verwendet werden, um β-D-Galactose und α-D-Galactose zu bestimmen, und dann kann letzteres durch ein exogenes mutagenes Enzym in ersteres umgewandelt werden. GaDH wird auch zur Bestimmung von Laktose verwendet. Laktose wird durch Laktase hydrolysiert und dann mit GaDH gekoppelt, das auf das produzierte β-D-Galactose wirkt.