Isopullulanase

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Amylasen gehören zur Klasse der hydrolytischen Enzyme, einem Sammelbegriff für eine Klasse von Enzymen, die die glycosidischen Bindungen in Stärke, Glykogen und Dextrin katalysieren. Amylasen sind in der Natur weit verbreitet und kommen in fast allen Pflanzen, Tieren und Mikroorganismen vor. Es ist eines der am meisten untersuchten, frühesten produzierten, am weitesten verbreiteten und am meisten produzierten Enzyme, und seine Produktion macht mehr als 50 % der Gesamtproduktion von Enzymen aus. Je nach Herkunft kann es in bakterielle Amylase, mykobakterielle Amylase und Maltose-Amylase unterteilt werden.

Isopullulanase

Isopullulanase hydrolysiert nur die -1,6 glycosidische Kette am Verzweigungspunkt von Glykogen oder verzweigter Stärke, indem sie den gesamten Seitenzweig abtrennt, um gerade Kettenstärke unterschiedlicher Länge zu bilden. Die Eigenschaften der Wirkung von Isopullulanase auf das Substrat können durch die Eigenschaften des Produkts nach ihrer Wirkung auf Klebreisstärke bestätigt werden. Wenn Isopullulanase auf Klebreisstärke wirkt, ändert sich die Jodfarbreaktion mit der unverzweigenden Wirkung von rot zu blau, die Reduktionskraft nimmt zu, es tritt eine Ausfällung in Butanol auf, die Stärkelösung wird leicht alterungsanfällig, und die Eigenschaften der geraden Kettenstärke erscheinen. Ein auffälliges Phänomen, wenn Isopullulanase in Kombination mit anderen Amylasen verwendet wird, ist, dass es zur vollständigen Vergärung von Stärke führt.

Prinzip

Tatsächlich wurde Isopullulanase bereits 1940 aus Hefeextrakten entdeckt, aber es dauerte eine nicht zu kurze Zeit, um die enzymatischen Eigenschaften von Isopullulanase zu verstehen. Mit dem Fortschritt der Stärkechemie wurde die Amylase besser verstanden. Wir erkannten, dass die Farbänderung der oben genannten Jodreaktion mit den Eigenschaften von verzweigten Kettenstärken und geraden Kettenstärken zusammenhing, und das sogenannte Stärkesynthase tatsächlich ein Enzym war, das die '6 glycosidische Bindung schnitt. Wir benannten dieses Enzym in Isopullulanase um.

Prinzip

Isopullulanase ist in der Natur weit verbreitet. In Pflanzen. Isopullulanase findet sich in Reis, Ackerbohnen, Kartoffeln, Malz und Zuckermais. In der Leber und den Muskeln höherer Tiere gibt es auch Enzyme, die die II-1,6 glycosidische Bindung ähnlich wie Isopullulanase abbauen. Es gibt viele Stämme von Mikroorganismen, die Isopullulanase produzieren können. Neben Hefe wurden viele Bakterien und einige Actinobakterien gefunden, die Isopullulanase produzieren. Darüber hinaus ist bekannt, dass verschiedene Quellen von Isopullulanasen unterschiedliche Spezifitäten in der Wirkung auf das Substrat haben.

Anwendungen

Die Hauptanwendung von Isopullulanase liegt im Abbau verschiedener verzweigter Polysaccharide und Thrombomycin. Bis in die 1970er Jahre wurde die Anwendung von Isopullulanase auf eine Reihe von Bereichen der tiefen Verarbeitung von Stärke ausgeweitet, wie z.B. Stärkesirup, Bier- und Alkoholproduktion, und hat sich allmählich von der Laborphase auf die industrielle Ebene verlagert. In der Stärkeverarbeitung kann Isopullulanase den Vergärungsprozess beschleunigen und die Vergärungsrate verbessern, wenn sie synergistisch mit Glycosylase wirkt, und kann die Maltoseausbeute erheblich steigern, wenn sie mit β-Amylase kombiniert wird, sodass sie eine stark nachgefragte verzweigte Kettenamylase ist. Derzeit wurde sie erfolgreich in der Produktion von hochglukosehaltigem Sirup, hochmaltosehaltigem Sirup, Oligosacchariden und Bier sowie im medizinischen Bereich angewendet.