Native Rabbit Pyruvatkinase

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250 U/mg protein	25 KU	$450		In den Warenkorb legen		Anfrage

Katalog-Nr.

NATE-0567

Beschreibung

Pyruvatkinase ist ein Enzym, das an der Glykolyse beteiligt ist. Es katalysiert die Übertragung einer Phosphatgruppe von Phosphoenolpyruvat (PEP) auf ADP, wobei ein Molekül Pyruvat und ein Molekül ATP entsteht.

Abkürz.

Pyruvatkinase, nativ (Kaninchen)

Quelle

Kaninchenmuskel

Spezies

Kaninchen

Anwendungen

Pyruvatkinase aus dem Kaninchenmuskel wurde in einer strukturellen Studie verwendet, um den Reaktionsmechanismus des letzten Schrittes in der Glykolyse zu verstehen. Sie wurde auch in einer Studie eingesetzt, um die ATP-abhängige Phosphorylierung von α-substituierten Carbonsäuren zu untersuchen.

Produktübersicht

Pyruvatkinase aus dem Kaninchenmuskel katalysiert eine ATP-abhängige Phosphorylierung von Glykolat zu 2-Phosphoglykolat.

Form

Typ I, Ammoniumsulfat-Suspension, Suspension in 3,2 M (NH4)2SO4-Lösung, pH 6; Typ II, lyophilisiertes Pulver; Typ III, gepufferte wässrige Glycerinlösung, Lösung in 50% Glycerin mit 0,01 M Phosphat, pH 7,0.

EC-Nummer

EC 2.7.1.40

Aktivität

350-600 Einheiten/mg Protein

CAS-Nr.

9001-59-6

Molekulargewicht

237 kDa und existiert als Tetramer aus vier gleich großen Untereinheiten mit einem Molekulargewicht von 57 kDa.

Isoelektrischer Punkt

Einheitsdefinition

Eine Einheit wandelt 1,0 μmol Phospho(enol)pyruvat zu Pyruvat pro Minute bei pH 7,6 und 37 °C um.

Optimaler pH-Wert

Optimale Temperatur

Lagerung

−20°C.

Warnungen

Protein bestimmt durch Biuret.

Stoffwechselweg

Adenin-Ribonukleotid-Biosynthese, IMP => ADP, ATP, organismspezifisches Biosystem (von KEGG) Adenin-Ribonukleotid-Biosynthese, IMP => ADP, ATP, konserviertes Biosystem (von KEGG) Biosynthese von Aminosäuren, organismspezifisches Biosystem (von KEGG) Biosynthese von Aminosäuren, konserviertes Biosystem (von KEGG) Kohlenstoffmetabolismus, organismspezifisches Biosystem (von KEGG) Kohlenstoffmetabolismus, konserviertes Biosystem (von KEGG) Zentraler Kohlenstoffmetabolismus bei Krebs, organismspezifisches Biosystem (von KEGG) Zentraler Kohlenstoffmetabolismus bei Krebs, konserviertes Biosystem (von KEGG)

Funktion

Die Massenspektrometrie wurde verwendet, um die Anzahl der austauschbaren Backbone-Amidprotonen und die damit verbundenen Geschwindigkeitskonstanten zu bestimmen, die sich ändern, wenn PKM entweder den allosterischen Inhibitor Phenylalanin oder ein nicht-allosterisches Analogon des Inhibitors bindet. Die Carboxylgruppe des Substrats Phosphoenolpyruvat ist verantwortlich für die energetische Kopplung mit der Bindung von Phenylalanin an die allosterischen Stellen. Gebundene Mono- und divalente Kationen beeinflussen die Bindung des Substrats Phosphoenolpyruvat an die Pyruvatkinase, insbesondere die bindungsinduzierte strukturelle Veränderung des Proteins sowie die Konformation und Wechselwirkung des gebundenen Phosphoenolpyruvats. Die hier berichtete Struktur des Kaninchenmuskel-Pyruvatkinase-Mn-Pyruvat-Prolin-Komplexes zeigt, dass Prolin spezifisch an die allosterische Stelle der Muskel-Pyruvatkinase bindet.

Synonyme

Pyruvatkinase; EC 2.7.1.40; 9001-59-6; Phosphoenolpyruvatkinase; Phosphoenol-Transphosphorylase; Pyruvatkinase (phosphorylierend); Fluorkinase; Fluorkinase (phosphorylierend); Pyruvinkinase; Pyruvatphosphotransferase; ATP:Pyruvat 2-O-Phosphotransferase

Enzyme

Katalog	Produktname	EG-Nr.	CAS-Nr.	Quelle	Preis
NATE-1720	Pyruvatkinase aus Mikroorganismen	EC 2.7.1.40	9001-59-6	Mikroorganismus	Anfrage
NATE-0649	Native Bacillus stearothermophilus Pyruvatkinase	EC 2.7.1.40	9001-59-6	Bacillus stearothermophilus	Anfrage
NATE-0938	Pyruvatkinase M2 aus Mensch, rekombinant		9001-59-6	E. coli	Anfrage
NATE-0939	Pyruvatkinase M2 aktiv aus Maus, rekombinant		9001-59-6	E. coli	Anfrage

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