Alanindehydrogenase von Bacillus cereus, rekombinant

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Katalog-Nr.

NATE-0044

Beschreibung

L-Alanin-Dehydrogenase ist eine A-stereospezifische Dehydrogenase, die die reversible Deaminierung von L-Alanin zu Pyruvat und Ammonium katalysiert. Sie ist wichtig für die Generierung von Pyruvat während der Sporulation. L-Alanin-Dehydrogenase aus Bacillus subtilis hat einen überwiegend geordneten kinetischen Mechanismus, bei dem NAD vor L-Alanin bindet. Anschließend werden Ammoniak, Pyruvat und NADH in dieser spezifischen Reihenfolge freigesetzt. Der optimale pH-Wert für die Aminierungsreaktion liegt bei 8,8-9,0, während er für die Deaminierungsreaktion bei 10-10,5 liegt. Das Enzym wird durch zweiwertige Metallionen und p-Chloromercuribenzoat inaktiviert, wobei das quecksilberhaltige Ion am effektivsten ist. Die Inaktivierung kann durch L- oder D-Cystein rückgängig gemacht werden.

Abkürz.

AlaDH, rekombinant (Bacillus cereus)

Alias

EC 1.4.1.1; 9029-06-5; AlaDH

Quelle

E. coli

Spezies

Bacillus cereus

EC-Nummer

EC 1.4.1.1

Aktivität

> 350 Einheiten/ml

CAS-Nr.

9029-06-5

Einheitsdefinition

1 U entspricht der Menge an Enzym, die 1 μmol L-Alanin pro Minute bei pH 10,0 und 30°C (NAD+ als Cofaktor) umwandelt.

Lagerung

−20°C

Synonyme

L-Alanin-Dehydrogenase; Alanin-Dehydrogenase; EC 1.4.1.1; 9029-06-5; AlaDH; NAD+-verknüpfte Alanin-Dehydrogenase; Alpha-Alanin-Dehydrogenase; NAD+-abhängige Alanin-Dehydrogenase; Alanin-Oxidoreduktase; NADH-abhängige Alanin-Dehydrogenase

"AlaDH" Gesamtproduktseite

Enzyme

Katalog	Produktname	EG-Nr.	CAS-Nr.	Quelle	Preis
NATE-1801	Alanindehydrogenase (Rohenzym)	EC 1.4.1.1	9029-06-5	E. coli	Anfrage
NATE-1899	Native Bacillus stearothermophilus Alanin-Dehydrogenase	EC 1.4.1.1	9029-06-5	Bacillus stearothermophilus	Anfrage
NATE-0043	Native Bacillus subtilis L-Alanin-Dehydrogenase	EC 1.4.1.1	9029-06-5	Bacillus subtilis	Anfrage
EXWM-1442	Alanin-Dehydrogenase	EC 1.4.1.1	9029-06-5		Anfrage

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