Enzymaktivitätsmessung für Alanin-Dehydrogenase

Creative Enzymes forscht und entwickelt seit vielen Jahren Methoden zur quantitativen Bestimmung der katalytischen Aktivität von Enzymen, und wir haben genug Vertrauen, um den Enzymaktivitätsassay für Alanin-Dehydrogenase anzubieten. Unsere Leidenschaft für höchste Qualität und perfekten Service wird nur von unserem wunderbaren Ruf auf dem Markt übertroffen.

Alanin-Dehydrogenase (EC 1.4.1.1) ist ein Enzym, das die reversible Umwandlung von Pyruvat und Ammoniak zu L-Alanin katalysiert, während gleichzeitig NADH erzeugt wird, das als Wasserstoffdonor für viele biosynthetische Prozesse wirkt. Die reduktive Aminierung von Pyruvat ist bedeutend, da sie zur Alanin-Biosynthese führt und eine Möglichkeit bietet, freies Ammoniak in zelluläres Protein einzubauen. Der systematische Name dieser Enzymklasse ist L-Alanin:NAD⁺-Oxidoreduktase (deaminierend), die auch bekannt ist als:

• AlaDH;
• L-Alanin-Dehydrogenase;
• NAD⁺-verknüpfte Alanin-Dehydrogenase;
• alpha-Alanin-Dehydrogenase;
• NAD⁺-abhängige Alanin-Dehydrogenase;
• Alanin-Oxidoreduktase;
• NADH-abhängige Alanin-Dehydrogenase

Die Aktivität der Alanin-Dehydrogenase wurde in einer Vielzahl von Bakterienarten festgestellt, die an der Verwendung von ruhenden Zellaufhängungen und zellfreien Extrakten beteiligt sind. Bei Mykobakterien wurde sie erstmals als ein Enzym identifiziert, das in den Impfstoffstämmen von M. bovis BCG fehlt, aber in virulenten Mycobacterium tuberculosis. vorhanden ist. Es wurde vorgeschlagen, dass die Beeinträchtigung der M. bovis BCG-Replikation beim Menschen, aufgrund des Fehlens einer funktionalen Alanin-Dehydrogenase, die Entwicklung einer schützenden Immunität hemmt. Im Gegensatz zur Alanin-Dehydrogenase anderer Bakterien ist die Alanin-Dehydrogenase von M. tuberculosis ein multispezifisches Enzym, das entweder Glyoxylat oder Pyruvat als Substrat verwendet. Es katalysiert die Reduktion von Pyruvat zu Alanin oder Glyoxylat zu Glycin, gekoppelt mit der Oxidation von NADH zu NAD⁺. In umgekehrter Richtung oxidiert es Alanin zu Pyruvat (ALD), verwendet jedoch Glycin nicht als Substrat. Daher wurde vorgeschlagen, dass die Alanin-Dehydrogenase eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung des Redox-Gleichgewichts während des Herunterfahrens von M. tuberculosis in den NRP-Zustand spielt. Beachten Sie, dass M. tuberculosis die Ursache von Tuberkulose ist, die für etwa 2 Millionen Todesfälle jedes Jahr verantwortlich ist, mit so vielen Patienten wie fast ein Drittel der Weltbevölkerung.

Bis zu diesem Punkt kann man sehen, dass die Alanin-Dehydrogenase ein äußerst nützliches Enzym in der medizinischen und pharmazeutischen Industrie ist. Darüber hinaus kann die Alanin-Dehydrogenase je nach Bedingungen oder vielleicht sogar je nach verschiedenen Arten mehrere Rollen übernehmen. Daher sollte die quantitativen Bestimmung der katalytischen Aktivität dieses Enzyms immer mehr Aufmerksamkeit erhalten. Creative Enzymes kann den Service der Messung der katalytischen Aktivität für Alanin-Dehydrogenase anbieten, indem spektrophotometrische Assays verwendet werden, die bei 25 °C durchgeführt werden können, indem die Absorption bei 340 nm verfolgt wird. Durch ständiges Streben nach einem Service von höchster Qualität hat Creative Enzymes das Vertrauen unzähliger Kunden gewonnen und ist stolz darauf, eine breite Palette hochentwickelter Forschungsdienstleistungen anzubieten. Creative Enzymes ist Ihre beste Wahl für alle Forschungs- oder Entwicklungsaktivitäten, die Alanin-Dehydrogenase betreffen.

Abbildung: Die Kristallstruktur von Apo-L-Alanin-Dehydrogenase von M. Tuberculosis.
PDB: 2VHY