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Enzymaktivitätsmessung für Oxidoreduktasen, die mit anorganischen Stoffen interagieren

Creative Enzymes hat in den letzten zehn Jahren herausragende Techniken in Enzymaktivitätsassays demonstriert. Unser einzigartiger Vorteil in den Assay-Diensten basiert auf der ständigen Akquisition und Entwicklung von Wissen und Methoden in der Enzymologie. Neben regulären Aktivitätsassays haben wir auch Quantifizierungsmethoden speziell für ungewöhnliche Oxidoreduktasen entwickelt, die nicht gut charakterisiert sind, wie Oxidoreduktasen, die mit anorganischen Donoren oder Akzeptoren interagieren.

Die vielversprechenden potenziellen Anwendungen von Oxidoreduktasen in der Biotechnologie und der Arzneimittelentdeckung sind aufgrund ihrer instrumentellen Funktionen im Stoffwechsel, in der Zellsignalgebung und in der genetischen Regulation gut anerkannt. Die Idee, dass die Enzyme auf Schlüsselzwischen- und Signalmoleküle wirken, die fast alle organische Moleküle sind, ist weit verbreitet akzeptiert. Viele andere Oxidoreduktasen verwenden jedoch auch anorganische Chemikalien als Elektronendonoren oder -akzeptoren. Sie sind mindestens ebenso wichtig wie die Enzyme, die auf organische Chemikalien wirken, werden jedoch oft vernachlässigt. Zum Beispiel verwendet das Katalase-Enzym Wasserstoffperoxid als Elektronenakzeptor und ist der Schlüssel-Katalysator, der einige Prodrugs in aktive Medikamente umwandelt, um Infektionskrankheiten zu behandeln. Superoxiddismutase (EC 1.15) ist unverzichtbar, um die toxischen Superoxid-Spezies in weniger toxisches Wasserstoffperoxid umzuwandeln, das weiter von Peroxidasen (EC 1.11) zu nontoxischen Molekülen reduziert wird. Ähnlich beteiligt sich Schwefel-Dioxygenase an der Entgiftung beim Menschen. Bemerkenswerterweise verwenden diese Enzyme anorganische Moleküle als Donoren oder Akzeptoren, viele von ihnen wirken jedoch auch auf organische Substrate, wie Lipoxygenase, die ein Molekül Sauerstoff an Fettsäuren anfügt und in der Zellsignalgebung wichtig ist. In Archaeen und Bakterien sind EC 1.16-Oxidoreduktasen notwendig, damit die Mikroorganismen Metallionen als Energiequelle nutzen können. Kürzlich haben die Eigenschaften Forschungsinteressen für potenzielle umwelttechnische Anwendungen geweckt, wie die Wiederherstellung von Böden und Wasser, die mit Schwermetallen kontaminiert sind.

Da die Umweltbedenken und der Bedarf an neuen Materialien kontinuierlich steigen, wächst auch die Anzahl der Studien zu diesen Oxidoreduktasen schnell, um die potenzielle Nutzung im Umweltschutz und in der Synthese neuer Materialien zu erkunden. Dennoch bleiben die katalytischen Mechanismen und die Enzymkinetik für viele dieser Enzyme unklar, teilweise weil die natürlichen Substrate entweder nicht leicht verfügbar oder nicht mit traditionellen Mess- und Nachweismethoden kompatibel sind. Um diese Probleme zu lösen, konzentrierte sich Creative Enzymes auf innovative Nachweis- und Quantifizierungsansätze und demonstrierte genaue und zuverlässige Methoden zur Bestimmung der Aktivität für die meisten dieser Enzyme. Wir sind in der Lage, präzise und reproduzierbare Ergebnisse auf Anfrage von regulären Enzymaktivitätstests sowie speziellen Anforderungen an Aktivitätsassays für seltene Enzyme oder Enzyme unter ungewöhnlichen Reaktionsbedingungen zu liefern. Bis jetzt wurde die hervorragende Qualität der Dienstleistungen von Tausenden von Kunden von Creative Enzymes bestätigt. Wir freuen uns darauf, unser Geschäft auf weitere Regionen auszudehnen und Forscher in vielen verschiedenen Bereichen zu erreichen. Ihre Testanfragen werden professionell bearbeitet und zur Zufriedenheit erfüllt.

Die Kristallstruktur eines einzelnen Monomers der I. hospitalis Superoxiddismutase, die das Eisenion in blauer Kugel zeigt. Abbildung: Die Kristallstruktur eines einzelnen Monomers der I. hospitalis Superoxiddismutase, die das Eisenion in blauer Kugel zeigt.
Referenz: Horch, M. et al., “Reduktive Aktivierung und strukturelle Umordnung in der Superoxiddismutase: eine kombinierte infrarotspektroskopische und rechnergestützte Studie”, Phys. Chem. Chem. Phys., (2014) 16, 14220-14230.


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