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Enzymaktivitätsmessung für Phosphotransferasen

Creative Enzymes ist ein bekannter Anbieter von enzymologischer Forschung, der die globale Enzymindustrie bedient. Unsere Dienstleistungen decken ein breites Spektrum an Anwendungen ab, einschließlich pharmazeutischer, chemischer und umweltwissenschaftlicher Bereiche. Mit dem einzigartigen Vorteil der Exzellenz in der Enzymologie und verwandten Experimentiertechniken haben wir die Zuverlässigkeit und Genauigkeit unserer Assays demonstriert, die in diesem Bereich erstklassig sind. Besonders haben wir die neuesten Fortschritte in der Enzymologie in Aktivitätstests von Phosphotransferasen eingebracht, um den steigenden Anforderungen der Kunden gerecht zu werden.

Phosphotransferase, auch bekannt als Phosphortransferasen und bezeichnet als EC 2.7, ist eine große Enzymkategorie unter allen Transferasen. Während EC 2.7 Enzyme enthält, die spezifisch Phosphor-haltige Gruppen übertragen, umfasst es auch Nucleotidyltransferasen. Diese Transferasen werden weiter in Unterkategorien eingeteilt, basierend auf der Art der Akzeptoren, zu denen Alkohole, Carboxylgruppen, stickstoffhaltige Gruppen und Phosphatgruppen gehören. Die Mehrheit der EC 2.7-Enzyme sind Kinasen, einschließlich Protein-Tyrosinkinase und Protein-Serin/Threonin-Kinasen.

Eine Proteinkinase ist ein Enzym, das andere Proteine durch Phosphorylierung modifiziert, die chemische Reaktion, die eine Phosphatgruppe zum Substrat hinzufügt. Phosphorylierung verändert normalerweise die biologischen Funktionen des Zielproteins, einschließlich Änderungen in der Enzymaktivität, dem zellulären Standort oder den Wechselwirkungen mit anderen Proteinen. Daher ist Phosphorylierung ein häufiges und wichtiges regulatorisches Mechanismus der Enzymfunktionen. Bis zu 30 % aller menschlichen Proteine können von verschiedenen Kinasen modifiziert werden, zusätzlich zu anderen bedeutenden Rollen von Kinasen, einschließlich Signaltransduktion, Transkription, mRNA-Prozessierung und der Differenzierung von Nervenzellen. Als Schlüsselkomponente in der Zellzyklusregulation werden Kinasen intensiv während der Entwicklung von Krebstherapien untersucht. Während einige Kinasehemmer gerade als Antitumormittel auf den Markt gekommen sind, wie Imatinib und Gefitinib, werden weitere Kinasehemmer in der Pipeline für die nächste Generation der Krebstherapie untersucht.

Neben der großen Anzahl von Kinasen sind hier weitere Beispiele typischer EC 2.7-Transferasen aufgeführt:

  • EC 2.7.1 Phosphotransferasen mit einer Alkoholgruppe als Akzeptor
  • EC 2.7.2 Phosphotransferasen mit einer Carboxylgruppe als Akzeptor
  • EC 2.7.3 Phosphotransferasen mit einer stickstoffhaltigen Gruppe als Akzeptor
  • EC 2.7.4 Phosphotransferasen mit einer Phosphatgruppe als Akzeptor

Die meisten dieser Transferasen haben andere wichtige Funktionen neben der Phosphorylierung von Proteinen. Zum Beispiel nehmen viele Transferasen an dem Phosphotransferasesystem (PTS) teil. Das PTS ist ein komplexes Gruppentranslokationssystem, das in vielen Bakterien vorhanden ist und Zucker, einschließlich Glukose, Mannose und Mannit, in die Zelle transportiert. Der Transport beginnt mit der Phosphorylierung der Zucker und ermöglicht den nachgelagerten Glykolyseweg, der essentielle Energie für alle Zellaktivitäten erzeugt, indem die Zucker zu Pyruvat abgebaut werden.

Die Phosphotransferasen können eine große Vielfalt von Substraten aufnehmen, von kleinen organischen Molekülen bis hin zu großen Proteinen, was zu komplexen Assays bei der Bestimmung der Enzymaktivität führt. Darüber hinaus teilen sich viele Kinasen eine hohe Homologie in den Aminosäuresequenzen, was dazu führt, dass die Aktivitätsassays weiter unter Interferenzen zwischen verschiedenen Arten von Kinasen in einem gemischten Enzymsystem leiden. Gleichzeitig haben die Forschungsinteressen dramatisch zugenommen, nachdem die kritischen Rollen der Phosphotransferasen in der Zellproliferation und Signaltransduktion entdeckt wurden. Daher hat Creative Enzymes robuste und anpassbare Aktivitätsassays für Phosphotransferasen basierend auf der Expertise in der Enzymologie entwickelt.

Creative Enzymes stellt die Zufriedenheit der Kunden an erste Stelle. Wir haben eng mit jedem Kunden zusammengearbeitet, um die genauen Ergebnisse auf jede Anfrage für alle industriellen Anwendungen zu liefern. Creative Enzymes hat hohe Zuverlässigkeit in einer Vielzahl von Enzymanwendungen demonstriert und wird weiterhin die Kunden bei der Messung der Enzymaktivität von Phosphotransferasen bedienen.

Enzyme Activity Measurement for Phosphorus Transferases Abbildung: Die kristallographische Struktur des Komplexes eines Inhibitors und des Rezeptor-Tyrosin-Proteinkinase erbB-2 (HER2), einer Kinase, die eng mit Brustkrebs verbunden ist.

Reference:

  1. Su, B.-H.; Huang, Y.-S.; Chang, C.-Y.; Tu, Y.-S.; Tseng, Y.J. Template-Based de Novo Design for Type II Kinase Inhibitors and Its Extended Application to Acetylcholinesterase Inhibitors. Molecules 2013, 18, 13487-13509.
Service-Nr. Dienstleistungsbeschreibung Anfrage
EC 2.7.1.2 Enzymaktivitätsmessung für Glukokinase Anfrage
EC 2.7.1.6 Enzymaktivitätsmessung für Galaktokinase Anfrage
EC 2.7.1.15 Enzymatische Aktivitätsmessung von Ribokinase mittels chromatographischer Assays Anfrage
EC 2.7.1.21 Enzymaktivitätsmessung für Thymidinkinase Anfrage
EC 2.7.1.30 Enzymaktivitätsmessung für Glycerolkinase Anfrage
EC 2.7.1.40 Enzymaktivitätsmessung für Pyruvatkinase Anfrage
EC 2.7.1.52 Enzymaktivitätsmessung für Fucokinase Anfrage
EC 2.7.1.78 Enzymatische Aktivitätsmessung der Polynukleotid 5'-Hydroxylkinase mittels spektrophotometrischer Assays Anfrage
EC 2.7.1.90 Enzymaktivitätsmessung von Diphosphat-Fructose-6-Phosphat 1-Phosphotransferase Anfrage
EC 2.7.1.107 Enzymaktivitätsmessung für Diacylglycerol-Kinase (ATP) Anfrage
EC 2.7.1.147 Enzymaktivitätsmessung für ADP-spezifische Glukokinase Anfrage
EC 2.7.1.162 Enzymaktivitätsmessung von N-Acetylhexosamin 1-Kinase Anfrage
EC 2.7.2.1 Enzymaktivitätsmessung der Acetatkinase Anfrage
EC 2.7.4.1 Enzymaktivitätsmessung der Polyphosphatkinase Anfrage
EC 2.7.4.3 Enzymaktivitätsmessung der Adenylatkinase Anfrage
EC 2.7.4.9 Enzymaktivitätsmessung der dTMP-Kinase Anfrage
EC 2.7.4.25 Enzymaktivitätsmessung von (d)CMP-Kinase Anfrage
EC 2.7.11.19 Enzymaktivitätsmessung der Phosphorylase-Kinase Anfrage
EC 2.7.2.3 Enzymaktivitätsmessung für Phosphoglyceratkinase Anfrage
EC 2.7.7.31 Enzymatische Aktivitätsmessung von DNA-Nucleotidylexotransferase Anfrage
EC 2.7.7.64 Enzymaktivitätsmessung von UTP-Monosaccharid-1-Phosphat Uridyltransferase Anfrage
EC 2.7.1.23 Enzymatische Aktivitätsmessung der NAD+ Kinase mittels spektrophotometrischer Assays Anfrage
EC 2.7.3.2 Enzymaktivitätsmessung für Kreatinkinase Anfrage
EC 2.7.4.6 Enzymaktivitätsmessung für Nukleosid-Diphosphat-Kinase Anfrage
EC 2.7.4.8 Enzymaktivitätsmessung für Guanylatkinase Anfrage
EC 2.7.7.3 Enzymaktivitätsmessung für Pantethein-Phosphat-Adenylyltransferase Anfrage
EC 2.7.7.4 Enzymaktivitätsmessung für Sulfat-Adenylyltransferase Anfrage
EC 2.7.7.12 Enzymaktivitätsmessung für UDP-Glucose-Hexose-1-Phosphat Uridyltransferase Anfrage
EC 2.7.7.13 Enzymaktivitätsmessung für Mannose-1-Phosphat Guanylyltransferase Anfrage
EC 2.7.7.43 Enzymaktivitätsmessung für N-Acylneuraminat-Cytidylyltransferase Anfrage
EC 2.7.7.49 Enzymaktivitätsmessung für RNA-gesteuerte DNA-Polymerase Anfrage
EC 2.7.11.1 Enzymaktivitätsmessung für nicht-spezifische Serin/Threonin-Protein-Kinase Anfrage

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