Enzymaktivitätsmessung für Mannose-1-Phosphat Guanylyltransferase

Creative Enzymes bietet die präziseste Aktivitätsmessung für Mannose-1-Phosphat Guanylyltransferase für die Kunden an. Wir sind eine Gruppe brillanter Wissenschaftler, die seit vielen Jahren an Enzymaktivitätsassays arbeiten. Der einzigartige Vorteil unserer spektrophotometrischen Analyse ermöglicht es uns, unsere Wettbewerber zu übertreffen und gewährleistet die Zuverlässigkeit der Testergebnisse.

GDP-Mannose (GDP-Man), eine aktivierte Form von Mannose, spielt eine Schlüsselrolle im biosynthetischen Weg, der die N-verknüpften Oligosaccharide vieler Membran- und sekretorischer Glykoproteine eukaryotischer Zellen produziert. Die Aktivierung von Mannose erfordert drei Enzyme: Phosphomannose-Isomerase (PMI), Phosphomannomutase und Mannose-1-Phosphat Guanylyltransferase (EC 2.7.7.13). Mannose-1-Phosphat Guanylyltransferase, ein lebenswichtiges Enzym für die Produktion von mannosehaltigen Glykokonjugaten, wie Protein N- und C-Glykane, Glykosylphosphatidylinositol-Protein und einige Glykolipid-Membrananker, ist bekannt dafür, mehrere wichtige biologische Funktionen zu haben. Dieses Enzym katalysiert die Synthese von GDP-Man aus Mannose 1-Phosphat (Man-1-P) und GTP. Beachten Sie, dass die meisten Mannose-1-Phosphat Guanylyltransferasen ein bivalentes Kation für die Katalyse benötigen.

Mannose-1-Phosphat Guanylyltransferase ist ein Mitglied der Familie der Nucleotidyltransferasen. Dieses Enzym wurde 1964 teilweise gereinigt und erstmals aus Athrobacter sp. charakterisiert. Seitdem wurde das Enzym aus einer Vielzahl von Organismen und Geweben wie Pseudomonas aeruginosa, Mycobacterium smegmatis, Milchdrüse und Schweineleber isoliert. Interessanterweise ist die Mannose-1-Phosphat Guanylyltransferase aus P. aeruginosa ein bifunktionales Enzym, das sowohl Mannose-1-Phosphat Guanylyltransferase- als auch Phosphomannose-Isomerase-Aktivitäten aufweist.

Abbildung 1: Die Reaktion, die von Mannose-1-Phosphat Guanylyltransferase katalysiert wird.
Referenz: Davis A J, et al. Journal of Biological Chemistry, 2004, 279(13): 12462-12468.

Wichtig ist, dass Mannose-1-Phosphat Guanylyltransferase ein potenzielles Ziel für das Design von antimikrobiellen Medikamenten darstellt. Darüber hinaus kann dieses Enzym auch als Ziel für die Inhibitorenentwicklung für die Therapie gegen Leishmaniose verwendet werden. Daher ist es von großer Bedeutung, die Aktivität der Mannose-1-Phosphat Guanylyltransferase zu detektieren.

Creative Enzymes, das auf sein hervorragendes Expertenteam setzt und sich der Entwicklung robuster Aktivitätsanalysen widmet, verpflichtet sich, als weltweit anerkanntes führendes Unternehmen im Bereich der Enzymaktivitätsassays zu agieren. Wir sind voll darauf vorbereitet, die genauesten enzymatischen Assays unseren Kunden zur Verfügung zu stellen. Die Enzymaktivität wird mithilfe eines kolorimetrischen Assays gemessen, der mit anorganischer Pyrophosphatase gekoppelt ist. Das in der Reaktion erzeugte anorganische Pyrophosphat wird anschließend durch den Verbrauch von anorganischer Pyrophosphatase in anorganisches Phosphat umgewandelt. Der Anstieg der Konzentration von anorganischem Phosphat, der die Aktivität der Mannose-1-Phosphat Guanylyltransferase zeigt, wird durch die spektrophotometrische Messung der Absorption bei 650 nm bestimmt. Unsere Testergebnisse sind die vertrauenswürdigsten und bewährtesten auf dem Markt und wurden in den letzten Jahren von Tausenden von Kunden begrüßt. Insgesamt ist Creative Enzymes Ihr vertrauenswürdiger Partner und freut sich immer auf eine aufrichtige Zusammenarbeit mit Ihnen.

Abbildung 2: Die Kristallstruktur der Mannose-1-Phosphat Guanylyltransferase aus Thermotoga maritima.
PDB: 2X5S