Enzymaktivitätsmessung für Glycerolkinase

Creative Enzymes ist ein biotechnologisches Unternehmen, das sich auf Enzymaktivitätsassays spezialisiert hat. Unsere Fähigkeiten sind umfangreich und decken Enzymassays in allen Phasen der Entdeckung, Entwicklung und Optimierung ab. Als zuverlässiger Anbieter bietet Creative Enzymes die Dienstleistungen mit hoher Qualität und wettbewerbsfähigen Kosten-Leistungs-Verhältnissen an. Hier sind wir stolz darauf, die präziseste Aktivitätsmessung für Glycerolkinase bereitzustellen.

Glycerolkinase (EC 2.7.1.30; ATP:glycerol 3-phosphotransferase, GK) ist ein wichtiges Stoffwechselenzym an der Schnittstelle zwischen Kohlenhydrat- und Lipidstoffwechsel. GK katalysiert den geschwindigkeitsbestimmenden Schritt bei der Glycerolnutzung, die Mg-ATP-abhängige Phosphorylierung von Glycerol, die Glycerol 3-phosphat (G3P) ergibt. Abgesehen von seinen biochemischen Funktionen ist GK auch ein „moonlighting“ Protein, das als ATP-stimulierter Translokationspromotor (ASTP) fungiert. Darüber hinaus hat GK zusätzliche Funktionen, einschließlich der Bindung an Histone, der Interaktion mit Porin und spielt eine entscheidende Rolle bei der Apoptose. Darüber hinaus haben einige Studien gezeigt, dass GK an der Insulinsensitivität beteiligt sein könnte, da es als Reaktion auf Thiazolidindione, gängige Medikamente zur Behandlung von Typ-2-Diabetes mellitus, überexprimiert wird. Schließlich wird die katalytische Aktivität von GK auf der Proteinebene durch die Hemmung durch zwei allosterische Effektoren reguliert, das glucose-spezifische Phospho-Trägerprotein des Phosphoenolpyruvat: Zucker-Phosphotransferase-Systems, III^Glc (auch bekannt als IIA^Glc), und das glykolytische Zwischenprodukt, Fructose 1,6-bisphosphat (FBP).

GK ist ubiquitär in Archaeen, Bakterien und Eukaryoten. Bis heute wurden prokaryotische GKs am intensivsten untersucht. Von den Eukaryoten sind strukturelle Informationen nur für Plasmodium falciparum GK verfügbar. Daher ist wenig über die Struktur und den Mechanismus von GKs bekannt. Einer der Gründe für die begrenzte Menge an mechanistischen Informationen ist das Fehlen eines praktischen Aktivitätsassays. Glücklicherweise hat Creative Enzymes den genauen Aktivitätsassay für GK entwickelt und bietet ihn an. Die Enzymaktivität von GK kann durch einen ADP-gekoppelten spektrophotometrischen Assay bestimmt werden. Zum Beispiel wird die Umwandlungsrate überwacht, indem die Reaktion mit der Bildung von Laktat aus Pyruvat in Gegenwart von NADH gekoppelt wird. Die Verbrauchsrate von NADH wird spektrophotometrisch bei 340 nm gemessen. Creative Enzymes verpflichtet sich, der zuverlässigste Anbieter für enzymatische Assays auf dem globalen Markt zu sein. Wir liefern die Dienstleistungen in der kürzesten Zeitspanne ab dem Datum der Auftragserteilung. Der schnelle Service, die beste Kundenbetreuung und die engagierten Ressourcen haben Creative Enzymes zum bevorzugtesten Anbieter gemacht.

Abbildung: Die Kristallstruktur der Glycerolkinase von Trypanosoma brucei gambiense.
PDB: 5AZI