Enzymaktivitätsmessung von Diphosphat-Fructose-6-Phosphat 1-Phosphotransferase

Creative Enzymes’ aktuelle Erfolge basieren auf spezialisierten Enzymologen, der fortschrittlichsten Ausrüstung und professionellen Abläufen. In den letzten Jahren wurden umfangreiche experimentelle Erfahrungen gesammelt. Das umfassende Verständnis und die standardisierten Betriebsprozesse bieten Sicherheit für geeignete Prüfmethoden und zuverlässige Ergebnisse. Die chromatographische Analyse zur Aktivitätsmessung von Diphosphat-Fructose-6-phosphat 1-Phosphotransferase ist einer unserer fortschrittlichen Dienste.

Diphosphat-Fructose-6-phosphat 1-Phosphotransferase (EC 2.7.1.90, PFK) katalysiert die reversible Umwandlung zwischen Fructose 6-phosphat und Fructose 1,6-bisphosphat, wobei anorganisches Pyrophosphat anstelle von ATP als Phosphatdonor verwendet wird. Die katalytische Aktivität erfordert die Teilnahme von zweiwertigen Kationen, wobei Mg²⁺ am häufigsten verwendet wird. Außerdem können Mn²⁺ und Co²⁺ ebenfalls an den Reaktionen teilnehmen. Dieses Enzym wurde in höheren Pflanzen, primitiven Eukaryoten, Bakterien und Archaeen beschrieben.

Diphosphat-Fructose-6-phosphat 1-Phosphotransferase ist am Glykolyseweg beteiligt und ist der Hauptregulator des Flusses dieses Weges. Die Verwendung des PPi-abhängigen Enzyms in der Glykolyse verringert den ATP-Verbrauch und macht mehr ATP für zelluläre Prozesse verfügbar, wie die Erzeugung biosynthetischer Vorläufer und die Aufrechterhaltung eines transmembranären Protonengradienten. Dieses Enzym ist auch am Kohlenhydratstoffwechsel beteiligt, wie dem Fructose- und Mannosemetabolismus. Daher ist das Enzym entscheidend, um die maximale Nutzung von Energie und Ressourcen zu erreichen. Immer mehr Studien konzentrieren sich auf strukturelle Experimente, die Hinweise auf den Ursprung und die Evolution dieser faszinierenden Enzymfamilie liefern könnten. Eine Gruppe von Daten zeigte, dass dieses Enzym wahrscheinlich aus einem ancestral ATP PFK evolviert ist und später zusätzliche Eigenschaften in Pflanzen erworben hat. In Verbindung mit der zielgerichteten Mutagenese würde die Quantifizierung der Enzymaktivität Einblicke in den katalytischen Mechanismus geben. Zu diesem Zweck bietet Creative Enzymes hervorragende Prüfservices an, um zur Aufklärung des Ursprungs und Mechanismus des Enzyms beizutragen.

Abbildung: Die Kristallstruktur einer pyrophosphatabhängigen Phosphofructokinase aus dem Lyme-Borreliose-Spirillum Borrelia burgdorferi.
Referenz: Moore, S.A. et al. Structure 2002 10: 659-671.

Creative Enzymes bleibt dabei, die besten Dienstleistungen zur Messung der Enzymaktivität anzubieten. Wir haben die Fähigkeit, geeignete Ansätze für jede Situation von Aktivitätstests zu entwerfen. Nachdem wir eine Vielzahl von Tests abgeschlossen haben, sind unsere Kunden mit den Ergebnissen und der Qualität der Dienstleistungen zufrieden. Creative Enzymes wird unser Wissen ständig aktualisieren und Geräte aufrüsten, um die Messung der Enzymaktivität besser zu erreichen.