Native Aspergillus niger Glukoseoxidase

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Katalog-Nr.

NATE-0311

Beschreibung

Das Glukose-Oxidase-Enzym (GOx), auch bekannt als Notatin (EC-Nummer 1.1.3.4), ist eine Oxidoreduktase, die die Oxidation von Glukose zu Wasserstoffperoxid und D-Glucono-δ-Lacton katalysiert. Dieses Enzym wird von bestimmten Arten von Pilzen und Insekten produziert und zeigt antibakterielle Aktivität, wenn Sauerstoff und Glukose vorhanden sind.

Abkürz.

GOTT, Nativ (Aspergillus niger)

Alias

GOTT; Gox

Quelle

Aspergillus niger

Anwendungen

Glukoseoxidase wird in der Lebensmittel- und Pharmaindustrie weit verbreitet eingesetzt und ist ein wesentlicher Bestandteil von Glukosebiosensoren.

Produktübersicht

Glukoseoxidase aus Aspergillus niger ist ein Dimer, das aus 2 gleichen Untereinheiten mit einer Molekularmasse von jeweils 80 kDa besteht. Jede Untereinheit enthält eine Flavin-Adenin-Dinukleotid-Gruppe und ein Eisen. Das Enzym ist ein Glykoprotein, das ~16% neutrale Zucker und 2% Aminozucker enthält. Das Enzym enthält auch 3 Cysteinreste und 8 potenzielle Stellen für N-verknüpfte Glykosylierung. Glukoseoxidase ist in der Lage, D-Aldohexosen, Monodeoxy-D-Glukosen und Methyl-D-Glukosen mit unterschiedlichen Geschwindigkeiten zu oxidieren. Der pH-Optimum für Glukoseoxidase liegt bei 5,5, während es einen breiten Aktivitätsbereich von pH 4-7 hat. Glukoseoxidase ist spezifisch für β-D-Glukose mit einem KM von 33-110 mM. Glukoseoxidase benötigt keine Aktivatoren, wird jedoch durch Ag+, Hg2+, Cu2+, Phenylquecksilberacetat und p-Chlorquecksilberbenzoat gehemmt. Es wird nicht durch die nichtmetallischen SH-Reagenzien: N-Ethylmaleimid, Iodoacetat und Iodoacetamid gehemmt. Glukoseoxidase kann zur enzymatischen Bestimmung von D-Glukose in Lösung verwendet werden. Da Glukoseoxidase β-D-Glukose zu D-Glukonolacton und Wasserstoffperoxid oxidiert, wird häufig Pferderübenperoxidase als Kopplungsenzym zur Glukosebestimmung verwendet. Obwohl Glukoseoxidase spezifisch für β-D-Glukose ist, können Lösungen von D-Glukose quantifiziert werden, da α-D-Glukose zu β-D-Glukose mutorotieren wird, während die β-D-Glukose durch die enzymatische Reaktion verbraucht wird.

Form

Typ I, gepufferte wässrige Lösung; Lösung in 50 mM Kaliumphosphat, 100 mM Natriumacetat, 250 mM KCl, mit 0,004% Thimerosal, pH 4,5; Typ II, Typ VI, lyophilisiertes Pulver. Typ V, lyophilisiertes Pulver, das Phosphatpuffer-Salze und Natriumchlorid enthält.

EC-Nummer

EC 1.1.3.4

Aktivität

Typ I, <0,1 Einheiten/mg Protein; Typ II, 100.000-250.000 Einheiten/g Feststoff (ohne zugesetztes Sauerstoff); Typ III, 2.000-10.000 Einheiten/g Feststoff (ohne zugesetztes Sauerstoff); Typ IV, 15.000-50.000 Einheiten/g Feststoff (ohne zugesetztes Sauerstoff); Typ V, > 100.000 Einheiten/g Feststoff (ohne zugesetztes Sauerstoff); Typ VI, ~200 Einheiten/mg; Typ VII, > 15.000 Einheiten/g Feststoff (ohne zugesetztes Sauerstoff).

CAS-Nr.

9001-37-0

Kontaminanten

<0,1 Einheiten/mg Protein Katalase

Molekulargewicht

160 kDa (Gel-Filtration)

Isoelektrischer Punkt

4.2

pH-Stabilität

42467

Einheitsdefinition

Eine Einheit oxidiert 1,0 μmol von β-D-Glukose zu D-Glukonolacton und H2O2 pro Minute bei pH 5,1 bei 35°C, was einem O2-Verbrauch von 22,4 μl pro Minute entspricht. Wenn das Reaktionsgemisch mit Sauerstoff gesättigt ist, kann die Aktivität um bis zu 100% steigen.

Optimaler pH-Wert

5.5

Lagerung

−20°C

Synonyme

EC 1.1.3.4; Glukose-Oxyhydraase; Corylophyline; Penatin; Glukose-Aerodehydrogenase; Microcid; β-D-Glukose-Oxidase; D-Glukose-Oxidase; D-Glukose-1-Oxidase; β-D-Glukose:Quinon-Oxidoreduktase; Glukose-Oxyhydraase; Deoxin-1; GOD; 9001-37-0; Glukose-Oxidase-Enzym; GOx; Notatin; Glukose-Oxidase

"GOTT" Gesamtproduktseite

Enzyme

Katalog	Produktname	EG-Nr.	CAS-Nr.	Quelle	Preis
DIA-285	Chemisch modifizierte Aspergillus niger Glukoseoxidase			Aspergillus niger	Anfrage
DIA-193	Native Aspergillus sp. Glukoseoxidase	EC 1.1.3.4	9001-37-0	Aspergillus sp.	Anfrage
EXWM-0412	Glukoseoxidase	EC 1.1.3.4	9001-37-0		Anfrage

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