Native Meerrettich-Peroxidase

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Katalog-Nr.

NATE-0550

Beschreibung

Peroxidasen (EC-Nummer 1.11.1.x) sind eine große Familie von Enzymen, die typischerweise eine Reaktion der Form katalysieren: ROOR' + Elektronendonator (2 e−) + 2H+ → ROH + R'OH. Für viele dieser Enzyme ist das optimale Substrat Wasserstoffperoxid, aber andere sind aktiver mit organischen Hydroperoxiden wie Lipidperoxiden. Peroxidasen können einen Häm-Co-Faktor in ihren aktiven Stellen enthalten oder alternativ redoxaktive Cystein- oder Selenocysteinreste.

Abkürz.

Peroxidase, natürlich (Meerrettich)

Alias

Peroxidase

Quelle

Meerrettichwurzeln

Spezies

Produktübersicht

Peroxidase (HRP) ist ein Hämoprotein, das die Oxidation durch Wasserstoffperoxid einer Reihe von Substraten wie Ascorbat, Ferrocyanid, Cytochrom c und der Leuco-Form vieler Farbstoffe katalysiert. Ein lösliches, dialysiertes, lyophilisiertes Pulver. RZ 1.0.

Form

Ein lösliches, dialysiertes, lyophilisiertes Pulver

EC-Nummer

EC 1.11.1.7

Aktivität

> 85 Einheiten pro mg Trockenmasse

Molekulargewicht

40 kDa (Maehly 1955).

Isoelektrischer Punkt

7.2 (Maehly 1955).

Zusammensetzung

Sieben Isoenzyme wurden von Shannon et al. (1966); Kay et al. (1967); und Strickland et al. (1968) beschrieben. Siehe auch Delincée und Radola (1975) sowie Shih et al. (1971). Alle enthalten Photohemin IX als prosthetische Gruppe. Neutrale und Aminozucker machen etwa 18 % des Enzyms aus. Weinryb (1966) weist darauf hin, dass die "aktive Stelle" sowohl Apoprotein als auch die Hämgruppe umfasst. Siehe auch Lanir und Schejter (1975). Dolman et al. (1975) haben über die Bildung von Verbindung I berichtet. Siehe auch Dunford et al. (1975), Santimone (1975) und Stillman et al. (1975).

Spezifität

Das Enzym zeigt eine hohe Spezifität. Aktivität wird mit H2O2, MeOOH und EtOOH beobachtet (Maehly und Chance 1954). Siehe auch Chmielnicka et al. (1971) und Morrison und Bayse (1973).

Einheitsdefinition

Eine Einheit zersetzt 1µmol H2O2 pro Minute bei 25°C, pH 7,0 unter Verwendung von Aminoantipyrin und Phenol.

Optimaler pH-Wert

7.0 (Maehly 1955).

Stabilität

Das Enzym ist ziemlich stabil. Als lyophilisiertes Pulver kann es mehrere Jahre im Kühlschrank aufbewahrt werden.

Lagerung

Bei -20°C lagern

Inhibitoren

Meerrettich-Peroxidase wird reversibel durch Cyanid und Sulfid bei einer Konzentration von 10-5 M gehemmt (Theorell 1951).

Stoffwechselweg

C-MYB Transkriptionsfaktor-Netzwerk, organsim-spezifisches Biosystem; Folsäurestoffwechsel, organsim-spezifisches Biosystem; IL23-vermittelte Signalereignisse, organsim-spezifisches Biosystem; Phagosom, organsim-spezifisches Biosystem; Phagosom, konserviertes Biosystem; Selenweg, organsim-spezifisches Biosystem; Transkriptionale Fehlregulation bei Krebs, organsim-spezifisches Biosystem

Funktion

Chromatinbindung; Häm-Bindung; Heparinbindung; Metallionbindung; Oxidoreduktase-Aktivität; Peroxidase-Aktivität

Synonyme

EC 1.11.1.7; Peroxidase; Laktoperoxidase; Guaiacol-Peroxidase; Pflanzen-Peroxidase; Japanischer Rettich-Peroxidase; Meerrettich-Peroxidase (HRP); Sojabohnen-Peroxidase (SBP); Extensin-Peroxidase; Häm-Peroxidase; Oxyperoxidase; Protohäm-Peroxidase; Pyrokatechol-Peroxidase; Scopoletin-Peroxidase; Coprinus cinereus-Peroxidase; Arthromyces ramosus-Peroxidase

Enzyme

Katalog	Produktname	EG-Nr.	CAS-Nr.	Quelle	Preis
NATE-0881	Native Meerrettich Poly Peroxidase			Kren	Anfrage
NATE-0460	Native menschliche Myeloperoxidase Isoform B	EC 1.11.1.7	9003-99-0	Menschliche Neutrophile	Anfrage
NATE-0461	Native menschliches Myeloperoxidase-Isoform C	EC 1.11.1.7	9003-99-0	Menschliche Neutrophile	Anfrage
NATE-0459	Native Human Myeloperoxidase A+B			Menschliche Neutrophile	Anfrage

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