KATZE

Katalase, ein Enzym, das den Abbau von Wasserstoffperoxid in Sauerstoff und Wasser katalysiert, ist in den Peroxiden von Zellen vorhanden. Katalase ist ein Markerenzym der Peroxidase und macht etwa 40 % der gesamten Peroxidase aus. Katalasen sind in allen Geweben aller bekannten Tiere vorhanden, insbesondere in der Leber mit hohen Konzentrationen. Katalase wird in der Lebensmittelindustrie verwendet, um Wasserstoffperoxid aus Milch zu entfernen, die zur Käseherstellung verwendet wird. Katalase wird auch in der Lebensmittelverpackung eingesetzt, um zu verhindern, dass Lebensmittel oxidiert werden.

Quellen

Katalasen sind in fast allen lebenden Organismen vorhanden. Sie sind in atmenden Organismen weit verbreitet, hauptsächlich in Chloroplasten, Mitochondrien, dem endoplasmatischen Retikulum, der tierischen Leber und roten Blutkörperchen, und ihre enzymatische Aktivität bietet einen antioxidativen Abwehrmechanismus für Organismen. Katalasen aus verschiedenen Quellen haben unterschiedliche Strukturen. Die Enzymaktivitätsniveaus sind in verschiedenen Geweben unterschiedlich. Wasserstoffperoxid zerfällt in der Leber schneller als im Gehirn oder Herzen, aufgrund des hohen Katalasegehalts in der Leber.

Katalytischer Mechanismus

Obwohl der vollständige katalytische Mechanismus der Katalase nicht vollständig verstanden ist, wird der katalytische Prozess als in zwei Schritte unterteilt betrachtet:

H₂O₂ + Fe(III)-E → H₂O + O=Fe(IV)-E(.+)
H₂O₂ + O=Fe(IV)-E(.+) → H₂O + Fe(III)-E + O₂

Hier steht "Fe()-E" für das zentrale Eisenatom (Fe) der Hämgruppe (E), das an das Enzym gebunden ist. Fe(IV)-E(.+) ist eine Resonanzform von Fe(V)-E, bei der das Eisenatom nicht vollständig auf die +V-Valenz oxidiert ist, sondern einige "unterstützende Elektronen" vom Häm akzeptiert. Somit wird das Häm in der Reaktion als freies Radikal-Kation (.+) ausgedrückt.

Wasserstoffperoxid gelangt in die aktive Stelle und interagiert mit dem Asparagin-Rest (Asn 147) und dem Histidin-Rest (His 74) der Katalase, um einem Proton zu ermöglichen, zwischen den Sauerstoffatomen zu passieren. Freie Sauerstoffatome koordinieren, um Wassermoleküle und Fe(IV)=O zu bilden. Fe(IV)=O reagiert mit dem zweiten Wasserstoffperoxid-Molekül, um Fe(III)-E zu bilden und Wassermoleküle und Sauerstoff zu erzeugen. Die Reaktivität des aktiven Eisenatoms kann aufgrund der Anwesenheit von phenolischen Seitenketten (die helfen, Fe(III) zu Fe(IV) zu oxidieren) am Tyrosin-Rest 357 erhöht werden. Die Effizienz der Reaktion kann durch die Interaktion von His74 und Asn147 mit den Reaktionsintermediaten verbessert werden.    

Katalase oxidiert auch andere zytotoxische Substanzen wie Formaldehyd, Ameisensäure, Phenol und Ethanol. Diese Oxidationsprozesse erfordern die Verwendung von Wasserstoffperoxid durch die folgende Reaktion:

H₂O₂ + H₂R → 2H₂O + R

Jedes Schwermetallion (wie Kupferionen in Kupfersulfat) kann als nicht-kompetitiver Inhibitor der Katalase wirken. Darüber hinaus ist das hochgiftige Cyanid ein kompetitiver Inhibitor der Katalase, der fest an das Häm bindet und die katalytische Reaktion der Katalasen blockiert.

Funktionen

Wasserstoffperoxid ist ein Abfallprodukt des Stoffwechselprozesses, das Schäden an den Organismen verursachen kann. Um diese Schäden zu vermeiden, muss Wasserstoffperoxid schnell in andere nicht-toxische oder weniger toxische Substanzen umgewandelt werden. Katalase ist ein Werkzeug, das von Zellen häufig verwendet wird, um den Abbau von Wasserstoffperoxid zu katalysieren. Aber die wahre biologische Bedeutung der Katalase ist nicht so einfach. Es wurde festgestellt, dass Mäuse, die genetisch auf Katalasemangel programmiert wurden, normale Phänotypen beibehielten, was darauf hindeutet, dass Katalase für Tiere nur unter bestimmten Bedingungen essentiell ist. Die Katalasewerte sind in einigen Populationen sehr niedrig, zeigen jedoch keine signifikanten pathologischen Reaktionen. Dies liegt höchstwahrscheinlich daran, dass der Haupt-Wasserstoffperoxid-Scavenger in normalen Säugetierzellen Peroxiredoxin und nicht Katalase ist.

Katalasen befinden sich normalerweise in einem Organell, das als Peroxisomen bekannt ist. Peroxisomen in Pflanzenzellen sind an der Photorespiration (Verwendung von Sauerstoff und Erzeugung von Kohlendioxid) und der Co-Immobilisierung von Stickstoff (Dissociation von Stickstoff (N2) in reaktive Stickstoffatome) beteiligt. Wasserstoffperoxid kann jedoch als effektives antimikrobielles Mittel verwendet werden, wenn Zellen mit Krankheitserregern infiziert sind. Einige Krankheitserreger, wie Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophila und Campylobacter jejuni, sind in der Lage, Katalase zu produzieren, um Wasserstoffperoxid abzubauen, damit sie im Wirt überleben können.

Anwendungen

Katalase wird in der Lebensmittelindustrie verwendet, um Wasserstoffperoxid aus Milch zu entfernen, die zur Käseherstellung verwendet wird. Katalase wird auch in der Lebensmittelverpackung eingesetzt, um zu verhindern, dass Lebensmittel oxidiert werden. Sie wird auch zur Reinigung von Kontaktlinsen verwendet. Nachdem die Gläser in einem Reinigungsmittel mit Wasserstoffperoxid eingeweicht wurden, wird das verbleibende Wasserstoffperoxid mit Katalase vor der Verwendung entfernt. In den letzten Jahren begann man, Katalase in der Schönheitsindustrie zu verwenden. Einige Gesichtsbehandlungen haben Katalase und Wasserstoffperoxid hinzugefügt, um die Menge an zellulärem Sauerstoff in der oberen Epidermis zu erhöhen. Katalasen werden auch häufig in Laboren als Werkzeuge verwendet, um die Wirkung von Enzymen auf Reaktionsgeschwindigkeiten zu verstehen. In der Färbe- und Veredelungsindustrie hat Katalase ein breites Anwendungsspektrum. Sie wird in der Textilindustrie als Zusatzstoff, beim Drucken und Färben sowie in der Papierherstellung und anderen Industrien zur Entfernung von verbleibendem Wasserstoffperoxid weit verbreitet eingesetzt. Katalase kann die Färbequalität effektiv verbessern, die Prozesszeit verkürzen und die Abfallemissionen reduzieren.