KATZE

Katalase, ein Enzym, das den Abbau von Wasserstoffperoxid zu Sauerstoff und Wasser katalysiert, ist in den Peroxisomen von Zellen vorhanden. Katalase ist ein Markerenzym der Peroxisomen und macht etwa 40 % der gesamten Peroxisomenenzyme aus. Katalasen kommen in allen Geweben aller bekannten Tiere vor, insbesondere in hoher Konzentration in der Leber. In der Lebensmittelindustrie wird Katalase eingesetzt, um Wasserstoffperoxid aus Milch zu entfernen, die zur Käseherstellung verwendet wird. Katalase wird zudem in Lebensmittelverpackungen eingesetzt, um eine Oxidation von Lebensmitteln zu verhindern.

Quellen

Katalasen kommen in nahezu allen lebenden Organismen vor. Sie sind vor allem in aerob lebenden Organismen verbreitet, hauptsächlich in Chloroplasten, Mitochondrien, endoplasmatischem Retikulum, in der tierischen Leber sowie in Erythrozyten; ihre enzymatische Aktivität stellt einen antioxidativen Abwehrmechanismus dar. Katalasen aus unterschiedlichen Quellen weisen unterschiedliche Strukturen auf. Die Enzymaktivität variiert zwischen verschiedenen Geweben. Aufgrund des hohen Katalasegehalts in der Leber wird Wasserstoffperoxid dort schneller abgebaut als im Gehirn oder im Herzen.

Katalytischer Mechanismus

Obwohl der vollständige katalytische Mechanismus der Katalase noch nicht abschließend aufgeklärt ist, wird der katalytische Prozess als zweistufig angesehen:

H₂O₂ + Fe(III)-E → H₂O + O=Fe(IV)-E(.+)
H₂O₂ + O=Fe(IV)-E(.+) → H₂O + Fe(III)-E + O₂

Hierbei steht „Fe()-E“ für das zentrale Eisenatom (Fe) der Hämgruppe (E), das an das Enzym gebunden ist. Fe(IV)-E(.+) ist eine Resonanzform von Fe(V)-E, bei der das Eisenatom nicht vollständig bis zur Oxidationsstufe +V oxidiert ist, sondern vielmehr ein „stützendes Elektron“ vom Häm akzeptiert. Daher wird das Häm in der Reaktion als Radikalkation (.+) dargestellt.

Wasserstoffperoxid gelangt in das aktive Zentrum und interagiert mit dem Asparaginrest (Asn 147) und dem Histidinrest (His 74) der Katalase, wodurch ein Protonentransfer zwischen den Sauerstoffatomen ermöglicht wird. Freie Sauerstoffatome koordinieren zur Bildung von Wassermolekülen und Fe(IV)=O. Fe(IV)=O reagiert mit einem zweiten Wasserstoffperoxidmolekül zu Fe(III)-E und bildet dabei Wasser und Sauerstoff. Die Reaktivität des zentralen Eisenatoms kann durch das Vorhandensein phenolischer Seitenketten (die die Oxidation von Fe(III) zu Fe(IV) unterstützen) am Tyrosinrest 357 erhöht sein. Die Effizienz der Reaktion kann durch die Wechselwirkung von His74 und Asn147 mit den Reaktionsintermediaten gesteigert werden.    

Katalase oxidiert zudem andere zytotoxische Substanzen wie Formaldehyd, Ameisensäure, Phenol und Ethanol. Diese Oxidationsprozesse erfordern die Verwendung von Wasserstoffperoxid gemäß folgender Reaktion:

H₂O₂ + H₂R → 2H₂O + R

Jedes Schwermetallion (z. B. Kupferionen in Kupfersulfat) kann als nichtkompetitiver Inhibitor der Katalase wirken. Darüber hinaus ist das hochtoxische Cyanid ein kompetitiver Inhibitor der Katalase, der fest an das Häm bindet und die katalytische Reaktion der Katalasen blockiert.

Funktionen

Wasserstoffperoxid ist ein Abfallprodukt des Stoffwechsels, das Organismen schädigen kann. Um diese Schädigung zu vermeiden, muss Wasserstoffperoxid rasch in andere nicht toxische oder weniger toxische Substanzen umgewandelt werden. Katalase ist ein von Zellen häufig genutztes Enzym zur Katalyse des Abbaus von Wasserstoffperoxid. Die tatsächliche biologische Bedeutung der Katalase ist jedoch komplexer. Es wurde festgestellt, dass Mäuse, die gentechnisch so verändert wurden, dass sie einen Katalasemangel aufweisen, einen normalen Phänotyp beibehielten, was darauf hindeutet, dass Katalase für Tiere nur unter bestimmten Bedingungen essenziell ist. In einigen Populationen sind die Katalasespiegel sehr niedrig, ohne dass ausgeprägte pathologische Reaktionen auftreten. Dies liegt höchstwahrscheinlich daran, dass der wichtigste Wasserstoffperoxid-Scavenger in normalen Säugetierzellen Peroxiredoxin und nicht Katalase ist.

Katalasen sind üblicherweise in einem Organell lokalisiert, das als Peroxisom bezeichnet wird. Peroxisomen in Pflanzenzellen sind an der Photorespiration (Verbrauch von Sauerstoff und Bildung von Kohlendioxid) sowie an der Co-Immobilisierung von Stickstoff (Dissoziation von Stickstoff (N2) in reaktive Stickstoffatome) beteiligt. Wasserstoffperoxid kann jedoch bei Infektionen mit Pathogenen als wirksames antimikrobielles Agens eingesetzt werden. Einige Pathogene, wie Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophila und Campylobacter jejuni, sind in der Lage, Katalase zu produzieren, um Wasserstoffperoxid abzubauen und so im Wirt zu überleben.

Anwendungen

Katalase wird in der Lebensmittelindustrie eingesetzt, um Wasserstoffperoxid aus Milch zu entfernen, die zur Käseherstellung verwendet wird. Katalase wird außerdem in Lebensmittelverpackungen eingesetzt, um eine Oxidation von Lebensmitteln zu verhindern. Sie wird auch zur Reinigung von Kontaktlinsen verwendet. Nachdem die Linsen in einem Reinigungsmittel mit Wasserstoffperoxid eingeweicht wurden, wird das verbleibende Wasserstoffperoxid vor der Anwendung mithilfe von Katalase entfernt. In den letzten Jahren findet Katalase auch in der Kosmetikindustrie Anwendung. Bei einigen Gesichtsbehandlungen werden Katalase und Wasserstoffperoxid zugesetzt, um die Menge an zellulärem Sauerstoff in der oberen Epidermis zu erhöhen. Katalasen werden zudem häufig in Laboren als Werkzeuge eingesetzt, um den Einfluss von Enzymen auf Reaktionsgeschwindigkeiten zu untersuchen. In der Färbe- und Ausrüstungsindustrie hat Katalase ein breites Anwendungsspektrum. Sie wird in der Textilindustrie als Additiv sowie in der Druck- und Färbeindustrie, der Papierherstellung und weiteren Branchen zur Entfernung von Restwasserstoffperoxid широко eingesetzt. Katalase kann die Färbequalität wirksam verbessern, die Prozesszeit verkürzen und die Abfall- bzw. Emissionsbelastung reduzieren.