Rennin

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Rennin ist eine aspartische Protease, die erstmals im Magen von unentwöhnten Kälbern entdeckt wurde. Sie kann spezifisch die Peptidbindung zwischen Phe105-Met106 von κ-Kasein in Milch spalten und die Kasein-Mizellen zerstören. Die Milchgerinnung, die Gerinnungsfähigkeit des Labes und die Fähigkeit zur Protein-Hydrolyse machen es zu einem Schlüsselenzym für die Bildung von Textur und besonderen Aromen in der Käseproduktion und wird weit verbreitet in der Herstellung von Käse und Joghurt eingesetzt. Es gibt Lab in der Magensäure von Säugetieren, die die Proteine in der Milch dazu bringen können, sich zu Käse zu gerinnen, der von verschiedenen Proteasen leicht verdaulich ist. Lab verbessert nur die Effizienz des Enzyms, wird jedoch nicht tatsächlich als Enzym gezählt. Tiere, die keine Säugetiere sind, konsumieren keine Milch, daher ist Lab selten vorhanden. Lab ist eine unverzichtbare Zubereitung für die Käseproduktion, und sein Ausgabewert macht 15,5 % des gesamten Ausgabewerts der gesamten Enzymzubereitung aus. Die Hauptquelle ist die Magenschleimhaut des unentwöhnten Kalbes.

Abbildung 1. Proteinstruktur von Rennin.

Quelle

• Tierisches Lab: Lab wurde ursprünglich aus der vierten Magenschleimhaut von Kälbern gewonnen, und Lab wurde anschließend aus den Mägen anderer Tiere extrahiert. Aufgrund der Instabilität von tierischem Lab und aus Gründen der Ethnizität und des Glaubens haben Forscher jedoch die Forschungsrichtung auf Lab von mikrobieller und pflanzlicher Herkunft verlagert.
• Pflanzliches Lab: Viele Pflanzen enthalten eine Vielzahl von Proteasen, die Milch zum Gerinnen bringen können. Derzeit gibt es mehrere Forschungen, darunter Papain, Feigenprotease, Bromelain, Ingwerprotease, Albizin, Artischockenprotease usw.
• Mikrobielles Rennin: Mikroorganismen haben die Vorteile eines kurzen Wachstumszyklus, hoher Ausbeute, begrenzter Zeit und Raum, niedriger Produktionskosten, einfacher Extraktion und hoher wirtschaftlicher Vorteile. Sie sind derzeit die vielversprechendste Entwicklungsrichtung der Labquellen. Derzeit wurden mehr als 40 Arten von Mikroorganismen gefunden, die bestimmtes lebensfähiges Lab produzieren, hauptsächlich Pilze, Actinomyceten, Bakterien usw.

Eigenschaften

Die Löslichkeit von Lab wird durch pH-Wert, Temperatur und ionische Stärke der Lösung beeinflusst. Es ist in einer NaCl-Lösung mit einem pH-Wert von 5,5 und einer Konzentration von 1 mol/L löslich. Die Kristallstruktur von Lab ist bei 25℃ relativ stabil, und die Löslichkeit nimmt mit der Erhöhung der ionischen Stärke zu. Der isoelektrische Punkt von Lab liegt bei pH 4,5, wobei es bei pH 5,3~6,3 am stabilsten ist, aber bei pH 3-4 die Aktivität aufgrund von Selbstabbau abnimmt. Unter alkalischen Bedingungen tritt eine irreversible konformationale Veränderung auf und die Aktivität wird reduziert.

Zustände von Lab

Es gibt drei Zustände von Lab: flüssig, pulverförmig und Tablette. Traditionell wurde Lab aus dem Labmagen des vierten Magens von Kälbern extrahiert. Mit dem Fortschritt der Labforschung erweitert sich kontinuierlich seine Quelle. Heute umfasst die Klassifizierung drei Kategorien: tierisches Lab, das aus dem Magen von Kühen, Schweinen und Ziegen stammt; pflanzliches Lab, das aus Feigensaft und Ananasfrucht stammt; mikrobielles Lab, das aus Schimmel und Hefe stammt. Das Lab von Schimmel aus der dänischen Käseproduktion wird weit verbreitet verwendet.

Mechanismus

Die Gerinnungswirkung von Lab wird in zwei Schritte unterteilt: Der erste Schritt besteht darin, die Peptidbindung zwischen Phe105-Met106 der κ-Kasein-Polypeptidkette in der Milch enzymatisch zu hydrolysieren, um stabiles para-κ-Kasein und pro-wässriges Glycomakropeptid zu bilden; der zweite Schritt erfolgt, wenn das gesamte Kappa-Kasein zu etwa 80 % hydrolysiert ist, in Anwesenheit von Calciumionen durch die chemischen Bindungen, die zwischen den Kasein-Mizellen gebildet werden, um einen Klumpen oder geronnene Milch zu bilden. Dies liegt daran, dass sich die κ-Kasein-Moleküle an der Oberfläche der Kasein-Mizellen befinden und die Untereinheiten durch eine hydrophobe Bindung und die Wechselwirkung mit kolloidalem Calciumphosphat miteinander verbunden sind.

Einflussfaktoren

• PH: Die Aktivität von Rennin ist in einer sauren Umgebung am stärksten, und jede kleine Veränderung der Säuregehalt der Rohmilch kann die Aktivität von Lab erheblich beeinflussen. Der größte Teil der Rennin-Aktivität stammt von Trypsin, und ein kleiner Teil stammt von bovinem Pepsin (jedoch ist der aktive Bestandteil im porzinen Lab porzines Pepsin). Der optimale pH-Wert von Trypsin liegt bei 5,4, während der optimale pH-Wert von Pepsin niedriger ist als der von Trypsin.
• Temperatur: Die optimale Temperatur von Lab liegt bei 42℃. (Bei 55-60°C wird das Enzym selbst zerstört) Da die Milchtemperatur die Gerinnungsrate erheblich beeinflusst. Wenn die Milchtemperatur 30℃ beträgt, ist die Gerinnungszeit der Rohmilch 2-3 Mal so lang wie bei 42℃. In der tatsächlichen Käseproduktion wird die Milchtemperatur jedoch normalerweise bei 30-33 ℃ gehalten, zum einen um die optimale Temperatur der Milchsäurebakterien zu berücksichtigen (zum Beispiel liegt die optimale Temperatur von Streptococcus bei etwa 30 ℃, die höchste darf 40 ℃ nicht überschreiten); zum anderen gerinnt die Masse bei höheren Milchtemperaturen zu schnell, was das anschließende Schneiden erschwert.
• Ca²⁺-Konzentration: Kasein, das durch Lab umgewandelt wird, kann nur gerinnen, wenn freie Calciumionen in der Rohmilch vorhanden sind. Daher wird die Konzentration von Calciumionen die Gerinnungszeit, die Härte des Klumpens und die Molkeabgabe beeinflussen.