Glutamatdehydrogenase, rekombinant

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Katalog-Nr.

NATE-1145

Beschreibung

Glutamatdehydrogenase (GLDH) ist ein Enzym, das in den meisten Mikroben und den Mitochondrien von Eukaryoten vorhanden ist, ebenso wie einige der anderen Enzyme, die für die Harnstoffsynthese erforderlich sind. Es wandelt Glutamat in α-Ketoglutarat und umgekehrt um. Bei Tieren wird das produzierte Ammoniak normalerweise als Substrat im Harnstoffzyklus verwendet. Typischerweise tritt die Reaktion von α-Ketoglutarat zu Glutamat bei Säugetieren nicht auf, da das Gleichgewicht der Glutamatdehydrogenase die Produktion von Ammoniak und α-Ketoglutarat begünstigt.

Abkürz.

GLDH, rekombinant

Alias

Anwendungen

Außer der Glutamat-Dehydrogenation kann GLDH auch die Deaminierung anderer Aminosäuren wie L-Valin, L-2-Aminobuttersäure und L-Leucin katalysieren. Die Hauptmessmethode ist die kontinuierliche Überwachung. Darüber hinaus katalysiert GLDH die Reaktion von α-Ketoglutarat, H+, Ammoniak und NADH zur Bildung von Glutamat. Da NADH die Farbquelle vieler biochemischer Assays ist, wird die von der entsprechenden GLDH katalysierte Reaktion daher häufig verwendet, um den letzten Schritt des biochemischen Nachweisreagenz zu detektieren.

Aussehen

Weißes Pulver, lyophilisiert

Produktübersicht

Glutamatdehydrogenase (GLDH, EC 1.4.1.2) ist das Enzym, das in der mitochondrialen Matrix der Zelle vorhanden ist. Es kann Glutaminsäure in α-Ketoglutarat umwandeln und die umgekehrte Reaktion ebenfalls katalysieren. GLDH ist eines der allosterischen Enzyme, die im Körper durch oxidative Dehydrogenation, Aminotransferase, kombinierte Dehydrogenation, nicht-oxidative Dehydrogenationsreaktionen usw. erzeugt werden. Die kombinierte Dehydrogenation ist die wichtigste Reaktion im Körper. GLDH ist ein wichtiges Molekül im Assimilations- und Alienationsweg. Es ist reichlich in den Leberläppchenzellen vorhanden, gefolgt von der Niere, der Bauchspeicheldrüse, dem Gehirn, dem Dünndarm und dem Herzen. Da GLDH eine Art leberspezifisches Enzym ist, spiegelt die Veränderung der GLDH-Aktivität im peripheren Blut die Veränderungen der Leberfunktion bis zu einem gewissen Grad wider.

EC-Nummer

EC 1.4.1.2

Aktivität

>400U/mg

CAS-Nr.

9001-46-1

Molekulargewicht

Ungefähr 65kDa (SDS-PAGE-Detektion)

Reinheit

>90% (SDS-PAGE-Test)

Einheitsdefinition

Eine Einheit wandelt 1µmol NADH pro Minute bei pH 8,3 und 37°C um.

Lagerung

4°C, bei -20°C zur langfristigen Aufbewahrung lagern.

Puffer

20mM Tris, pH 8.0

Synonyme

Glutamatdehydrogenase; Glutaminsäuredehydrogenase; Glutamatdehydrogenase (NAD+); Glutamatoxidoreduktase; Glutaminsäuredehydrogenase; L-Glutamatdehydrogenase; NAD+-abhängige Glutamatdehydrogenase; NAD+-abhängige Glutaminsäuredehydrogenase; NAD+-Glutamatdehydrogenase; NAD+-verknüpfte Glutamatdehydrogenase; NAD+-verknüpfte Glutaminsäuredehydrogenase; NAD+-spezifische Glutaminsäuredehydrogenase; NAD+-spezifische Glutamatdehydrogenase; NAD+:Glutamatoxidoreduktase; NADH-verknüpfte Glutamatdehydrogenase; GLDH; EC 1.4.1.2

Enzyme

Katalog	Produktname	EG-Nr.	CAS-Nr.	Quelle	Preis
NATE-1701	Glutamatdehydrogenase von thermophilen Bakterien, rekombinant	EC 1.4.1.2	9001-46-1	E. coli	Anfrage
NATE-1802	L-Glutamat-Dehydrogenase (Rohenzym)	EC 1.4.1.2	9001-46-1	E. coli	Anfrage
NATE-1037	Native Glutamatdehydrogenase (NADP+) aus Hefe	EC 1.4.1.4	2604121	Hefe	Anfrage
NATE-0981	Glutamatdehydrogenase (NAD(P)) aus E. coli, rekombinant		2604152	E.coli	Anfrage

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