Native Porcine Trypsin

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Katalog-Nr.

NATE-0723

Beschreibung

Trypsin (EC 3.4.21.4) ist eine Serinprotease aus der PA-Klan-Superfamilie, die im Verdauungssystem vieler Wirbeltiere vorkommt, wo sie Proteine hydrolysiert. Trypsin wird in der Bauchspeicheldrüse als die inaktive Protease Trypsinogen produziert. Trypsin spaltet Peptidketten hauptsächlich an der Carboxylseite der Aminosäuren Lysin oder Arginin, es sei denn, eine dieser Aminosäuren wird von Prolin gefolgt. Es wird für zahlreiche biotechnologische Prozesse verwendet. Der Prozess wird allgemein als Trypsinproteolyse oder Trypsinisierung bezeichnet, und Proteine, die mit Trypsin verdaut/behandelt wurden, gelten als trypsinisiert.

Abkürz.

Trypsin, natürlich (Schweine)

Alias

Trypsin

Quelle

Schweinebauchspeicheldrüse

Spezies

Schweine-

Anwendungen

Für die Verwendung in immunhistochemischen Verfahren zur Verbesserung der Färbung und zur Freilegung von Antigenen nach routinemäßiger Fixierung und Verarbeitung. Für die Trypsinverdauung von Peptiden verwenden Sie ein Verhältnis von etwa 1:100 bis 1:20 für Trypsin:Peptid. Die typische Verwendung dieses Produkts besteht darin, adhärente Zellen von einer Kulturoberfläche zu entfernen. Die Konzentration von Trypsin, die erforderlich ist, um Zellen von ihrem Substrat zu lösen, hängt hauptsächlich vom Zelltyp und dem Alter der Kultur ab. Trypsine wurden auch für die Wiederaufhängung von Zellen während der Zellkultur, in der Proteomikforschung für den Verdau von Proteinen und in verschiedenen In-Gel-Verdauungen verwendet. Weitere Anwendungen umfassen die Bewertung der Kristallisation durch membranbasierte Techniken und in einer Studie, um zu bestimmen, dass die Faltungsraten und Ausbeuten von Proteinen durch das Vorhandensein von kinetischen Fallen begrenzt werden können.

Produktübersicht

Trypsin spaltet Peptide auf der C-terminalen Seite von Lysin- und Arginin-Resten. Die Hydrolysegeschwindigkeit dieser Reaktion wird verlangsamt, wenn sich ein saurer Rest auf einer der Seiten der Spaltstelle befindet, und die Hydrolyse wird gestoppt, wenn sich ein Prolinrest auf der Carboxylseite der Spaltstelle befindet. Der optimale pH-Wert für die Trypsinaktivität liegt zwischen 7 und 9. Trypsin kann auch Ester- und Amidbindungen von synthetischen Derivaten von Aminosäuren spalten. EDTA wird zu Trypsinlösungen als Chelatbildner hinzugefügt, der Calcium- und Magnesiumionen neutralisiert, die die Peptidbindungen, auf die Trypsin wirkt, verdecken. Das Entfernen dieser Ionen erhöht die enzymatische Aktivität. Serinproteaseinhibitoren, einschließlich DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF und Aprotinin, unter anderem, hemmen Trypsin.

Form

lyophilisiertes Pulver

EC-Nummer

EC 3.4.21.4

Aktivität

Typ II-S, 1.000-2.000 Einheiten/mg Trockenmasse; Typ IX-S, 13.000-20.000 BAEE-Einheiten/mg Protein

CAS-Nr.

9002-07-7

Molekulargewicht

23,8 kDa

Stabilität

Lösungen in 1 mM HCl sind in Aliquots und bei -20°C für 1 Jahr stabil. Die Anwesenheit von Ca2+ verringert auch die Selbstautolyse von Trypsin und erhält dessen Stabilität in Lösung. Trypsin behält auch den Großteil seiner Aktivität in 2,0 M Harnstoff, 2,0 M Guanidinhydrochlorid oder 0,1% (w/v) SDS.

Lagerung

2-8°C

Puffer

Die Solubilisierung von Trypsin sollte mit einer gepufferten Salzlösung erfolgen, die kein Ca2+ oder Mg2+ enthält. Dieses Produkt ist ein lyophilisiertes Pulver, das in Hank's Balanced Salt Solution bei 25 mg/mL löslich ist.

Synonyme

α-Trypsin; β-Trypsin; Kokonase; Parenzyms; Parenzyml; Tryptar; Trypure; Pseudotrypsin; Tryptase; Tripcellim; Spermrezeptor-Hydrolase; Alpha-Trypsin; Beta-Trypsin; EC 3.4.21.4; Trypsin

Enzyme

Katalog	Produktname	EG-Nr.	CAS-Nr.	Quelle	Preis
NATE-1893	Methylierung-modifiziertes Trypsin aus Schweinen, rekombinant	EC 3.4.21.4	9002-07-7	E. coli	Anfrage
NATE-1863	Trypsin von Mensch, rekombinant	EC 3.4.21.4	9002-07-7	E. Coli	Anfrage
NATE-1867	Immobilisierte Trypsin, TPCK-behandelt (Agaroseharz)	EC 3.4.21.4		Rinderpankreas	Anfrage
NATE-1148	Trypsin aus Schwein, rekombinant	EC 3.4.21.4	9002-07-7	Schweine-	Anfrage

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