Native Rinder-Kohlenanhydrase

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Katalog-Nr.

NATE-0101

Beschreibung

Die Carboanhydrasen (oder Carbonatdehydratasen) bilden eine Familie von Enzymen, die die schnelle Umwandlung von Kohlendioxid und Wasser in Bicarbonat und Protonen (oder umgekehrt) katalysieren, eine reversible Reaktion, die in Abwesenheit eines Katalysators relativ langsam abläuft. Die aktive Stelle der meisten Carboanhydrasen enthält ein Zinkion; sie werden daher als Metalloenzyme klassifiziert.

Abkürz.

Kohlenstoffanhydrase, natürlich (Rind)

Quelle

Bovine Erythrozyten

Spezies

Anwendungen

CO2-Bestimmung im Blut; Eliminierung von CO2 in Reagenzien für die Säuretestung; Carboxygruppe-Übertragungen; Reduktionsreaktionen.

Produktübersicht

Es stammte von bovinen Erythrozyten. Ein dialysiertes, lyophilisiertes Pulver.

Form

lyophilisiertes Pulver

EC-Nummer

EC 4.2.1.1

Aktivität

> 3.000 Einheiten pro mg Trockenmasse

CAS-Nr.

9001-03-0

Molekulargewicht

29,0 kDa (theoretisch) 30 kDa (Lindskog et al. 1971)

Isoelektrischer Punkt

6.40 (Theoretisch)

Zusammensetzung

Sechzehn CA-Isoenzyme wurden bisher bei Säugetieren beschrieben. Die Erythrozyten-CA, CA-I und CA-II, sind am bekanntesten. CA-I, CA-II, CA-III, CA-VII und CA-XIII sind zytosolisch. CA-IV, CA-IX, CA-XII, CA-XIV und CA-XV sind membranständig. CA-VI wird im Speichel ausgeschieden. CA-VA und CA-VB sind mitochondrial. Es gibt auch drei akatalytische Formen, die als CA-verwandte Proteine (CARPs) bezeichnet werden: CARP-VIII, CARP-X und CARP-XI (Coban et al. 2009). Das Zinkmetall ist immer an die Histidine 93, 95 und 118 (Nummerierung der reifen Kette) gebunden. Ein durch Wasserstoffbrückenbindungen verknüpftes Netzwerk, das mit dem zinkgebundenen Wassermolekül und diesen Histidinen entweder direkt oder indirekt verbunden ist, umfasst 28-Ser, 91-Glu, 105-Glu, 106-His, 116-His, 193-Tyr, 198-Thr, 208-Trp und 223-Asn. Diese Reste wurden als hoch konserviert befunden (Lindskog 1982 und Lindskog et al. 1984). Rinder- und menschliche CA I und II enthalten eine einzigartige C-terminale Knotenstruktur, die sich als wichtig für die enzymatischen und mechanischen Eigenschaften erwiesen hat (Alam et al. 2002).

Spezifität

Der Transport und die Exkretion von CO2 im Blut hängen weitgehend von der schnellen Katalyse der CO2-Reaktionen innerhalb der Erythrozyten durch CA ab (Tufts et al. 2003). Rinder-CA hydratisiert reversibel Alkylpyruvate und zeigt Hydratase-Aktivität gegenüber einer Vielzahl von Substraten (Pocker et al. 1974 und Wells et al. 1975).

Einheitsdefinition

Eine Einheit wird durch die elektrometrische Methode von Wilbur und Anderson (J. Biol. Chem., 176, 147 (1948)) bestimmt, bei der die Zeit (in Sekunden) gemessen wird, die erforderlich ist, um den pH-Wert einer gesättigten CO2-Lösung im 0,02M Tris-HCl-Puffer von 8,3 auf 6,3 bei 0-4°C zu senken.

Optimaler pH-Wert

7.0-7.5 (Demir et al. 2000 und Tasgin et al. 2009)

Aktivatoren

HPO42- (Rowlett et al. 1991); SO32- (Rowlett et al. 1991)

Lagerung

2-8°C

Inhibitoren

Monovalente Anionen (Lindskog et al. 1971, und Ward und Cull 1972); Sulfonate und Sulfonamide (Pocker und Watamori 1973, und Binford et al. 1974); Imidazol (Edsall 1968)

Stoffwechselweg

Gallesekretion, organismspezifisches Biosystem; Sammelrohrsäuresekretion, organismspezifisches Biosystem; Stoffwechsel, organismspezifisches Biosystem

Funktion

Carbonat-Dehydratase-Aktivität; Zinkionenbindung

Synonyme

carbonic anhydrases; carbonate dehydratases; EC 4.2.1.1; anhydrase; carbonate anhydrase; carbonic acid anhydrase; carboxyanhydrase; carbonic anhydrase A; carbonate hydro-lyase

"Kohlenstoffanhydrase" Gesamtproduktseite

Enzyme

Katalog	Produktname	EG-Nr.	CAS-Nr.	Quelle	Preis
NATE-1669	Kohlenstoffanhydrase aus E. coli, rekombinant	EC 4.2.1.1		E. coli	Anfrage
NATE-1678	Native menschliche Carbonanhydrase	EC 4.2.1.1	9001-03-0	Menschliche Leber	Anfrage
NATE-1463	Kohlenanhydrase II aus Rind, rekombinant	EC 4.2.1.1	9001-03-0	E. coli	Anfrage
NATE-0097	Native menschliche Carbonanhydrase I	EC 4.2.1.1	9001-03-0	Menschliche Erythrozyten	Anfrage

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