Native menschliche Superoxiddismutase

Anfrage

Katalog-Nr.

NATE-0680

Beschreibung

Superoxiddismutase (SOD) katalysiert die Dismutation von Superoxidradikalen zu Wasserstoffperoxid und molekularem Sauerstoff. SOD spielt eine entscheidende Rolle im Schutz der Zellen vor den toxischen Wirkungen von Sauerstoffradikalen. SOD konkurriert mit Stickstoffmonoxid (NO) um das Superoxid-Anion (das mit NO reagiert, um Peroxynitrit zu bilden), wodurch SOD die Aktivität von NO fördert. Es wurde auch gezeigt, dass SOD die Apoptose in kultivierten Ratten-Eierstöcken, neuronalen Zelllinien und transgenen Mäusen unterdrückt, indem es die Umwandlung von NO in Peroxynitrat, einen Induktor der Apoptose, verhindert.

Abkürz.

SOD, Nativ (Mensch)

Alias

SOD; SODF; SOD-1

Quelle

Menschliche Erythrozyten

Spezies

Mensch

Anwendungen

Superoxiddismutase aus menschlichen Erythrozyten wurde in einer Studie verwendet, um in vitro glykierte Stellen der menschlichen Cu-Zn-Superoxiddismutase zu identifizieren. Superoxiddismutase aus menschlichen Erythrozyten wurde auch in einer Studie verwendet, um ein potenzielles Testsystem für das Screening von zytoprotektiven Medikamenten und deren Kombinationen zu untersuchen.

Form

Lyophilisiertes Pulver mit Puffer-Salzen aus Kaliumphosphat

EC-Nummer

EC 1.15.1.1

Aktivität

> 2.500 Einheiten/mg Protein

CAS-Nr.

9054-89-1

Einheitsdefinition

Eine Einheit hemmt die Reduktion von Cytochrom c um 50 % in einem gekoppelten System mit Xanthinoxidase bei pH 7,8 bei 25 °C in einem Reaktionsvolumen von 3,0 mL. Die Konzentration der Xanthinoxidase sollte ein anfängliches ΔA550 von 0,025 ± 0,005 pro Minute erzeugen.

Lagerung

−20°C

Warnungen

Für die Assay-Methode siehe McCord, J.M. und Fridovich, I., J. Biol. Chem., 244, 6049 (1969).

Stoffwechselweg

Amyotrophe Lateralsklerose (ALS), organspezifisches Biosystem; Amyotrophe Lateralsklerose (ALS), konserviertes Biosystem; FOXA1 Transkriptionsfaktor-Netzwerk, organspezifisches Biosystem; Folsäurestoffwechsel, organspezifisches Biosystem; Hämostase, organspezifisches Biosystem; Huntington-Krankheit, organspezifisches Biosystem; Huntington-Krankheit, konserviertes Biosystem; FoxO-Familien-Signalgebung, organspezifisches Biosystem; Huntington-Krankheit, organspezifisches Biosystem; Huntington-Krankheit, konserviertes Biosystem; Oxidativer Stress, organspezifisches Biosystem; Peroxisom, organspezifisches Biosystem; Peroxisom, konserviertes Biosystem; Selenweg, organspezifisches Biosystem; Folsäurestoffwechsel, organspezifisches Biosystem; Oxidativer Stress, organspezifisches Biosystem; Selenweg, organspezifisches Biosystem; Superoxidradikale-Abbau, organspezifisches Biosystem

Funktion

Chaperonbindung; Kupferionbindung; Metallionbindung; Oxidoreduktase-Aktivität; Proteinbindung; Protein-Homodimerisierungsaktivität; Proteinphosphatase 2B-Bindung; Superoxiddismutase-Aktivität; Zinkionbindung; DNA-Bindung; identische Proteinbindung; Manganionbindung; Manganionbindung; Metallionbindung; Oxidoreduktase-Aktivität; Sauerstoffbindung; Superoxiddismutase-Aktivität; Superoxiddismutase-Aktivität; Kupferionbindung; Heparinbindung; Metallionbindung; Oxidoreduktase-Aktivität; Proteinbindung; Superoxiddismutase-Aktivität; Zinkionbindung

Synonyme

Superoxiddismutasen; EC 1.15.1.1; Superoxidase Dismutase; Kupfer-Zink-Superoxiddismutase; Cu-Zn-Superoxiddismutase; Ferrisuperoxiddismutase; Superoxiddismutase I; Superoxiddismutase II; SOD; Cu,Zn-SOD; Mn-SOD; Fe-SOD; SODF; SODS; SOD-1; SOD-2; SOD-3; SOD-4; Hemocuprein; Erythrocuprein; Cytocuprein; Cuprein; Hepatocuprein; 9054-89-1

"SOD" Gesamtproduktseite

Enzyme

Katalog	Produktname	EG-Nr.	CAS-Nr.	Quelle	Preis
NATE-1657	Superoxiddismutase aus Mensch, rekombinant	EC 1.15.1.1		E. coli	Anfrage
NATE-1910	Native Bacillus stearothermophilus Superoxiddismutase	EC 1.15.1.1	9054-89-1	Bacillus stearothermophilus	Anfrage
NATE-1659	Superoxiddismutase A aus Bakterien, rekombinant	EC 1.15.1.1		E. coli	Anfrage
NATE-1658	Rekombinante Superoxiddismutase 2 aus Mensch	EC 1.15.1.1		E. coli	Anfrage

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