Transferase Einführung

Transferasen sind eine Klasse von Enzymen, die spezifische funktionelle Gruppen von einem Molekül (Donor) auf ein anderes (Akzeptor) übertragen. Transferasen sind an Hunderte von verschiedenen biochemischen Wegen beteiligt und sind für einige der wichtigsten Prozesse im Leben unerlässlich. Transferasen nehmen an einer Vielzahl von Zellreaktionen teil und werden auch während der Translation verwendet. Mechanistisch würde ein Enzym, das die folgende Reaktion katalysiert, als Transferase betrachtet werden:

Transferase Einführung Abbildung 1. Redoxreaktion.

wobei X der Donor ist, der oft ein Coenzym ist, und Y der Akzeptor ist. Die Gruppe wäre die funktionelle Gruppe, die aufgrund der Aktivität der Transferase übertragen wird.

Nomenklatur

Die systematischen Namen der Transferasen basieren auf der Form "donor:acceptor grouptransferase." Zum Beispiel ist Methylamin:L-Glutamat N-Methyltransferase der normative Name für die Transferase Methylamin-Glutamat N-Methyltransferase, wobei Methyltransferase die EC-Kategorie ist, Methylamin der Donor und L-Glutamat der Akzeptor ist. Dennoch wird die häufiger verwendete Nomenklatur für Transferasen oft in der Form von "acceptor grouptransferase" oder "donor grouptransferase" angegeben. Praktisch werden viele Moleküle nicht erwähnt, indem diese Terminologie genutzt wird, aufgrund der Anwendung verbreiteter gebräuchlicher Namen.

Geschichte

Es wird berichtet, dass bereits in den 1930er Jahren einige der wichtigsten Transferasen entdeckt wurden. Die Transaminierung, die den Transfer einer NH₂-Gruppe von einer Aminosäure auf eine Keto-Säure durch eine Aminotransferase bedeutet, wurde erstmals 1930 nach dem Verschwinden von Glutaminsäure, die an der Brustmuskulatur von Tauben angehängt war, festgestellt, was 1937 durch die Entdeckung ihres Reaktionsmechanismus bestätigt wurde. Diese reversible Reaktion könnte auch auf andere Gewebe angewendet werden, was die Grundlage für die Möglichkeit legt, dass ähnliche Transfers als Hauptweg zur Produktion von Aminosäuren durch Aminotransfer wirken. Später, 1953, wurde das Enzym UDP-Glucose-Pyrophosphorylase als Transferase erkannt, da es in der Lage ist, reversibel UTP und G1P aus UDP-Glucose und einem organischen Pyrophosphat zu erzeugen. Eine weitere historisch bedeutende Entdeckung in der Transferase ist die Aufklärung des Abbaumechanismus von Katecholaminen durch Katechol-O-Methyltransferase, die einen großen Teil des Nobelpreises für Physiologie oder Medizin von Julius Axelrod im Jahr 1970 ausmacht.

Klassifikation

Bis jetzt ist die Klassifikation der Transferasen noch im Gange, da häufig neue entdeckt werden. Die Kategorie der Transferasen wird hauptsächlich nach der Art der übertragenen biochemischen Gruppe beschrieben und kann in zehn Gruppen basierend auf der EC-Nummer-Klassifikation unterteilt werden, die mehr als 450 verschiedene einzigartige Enzyme umfasst und die Nummer EC 2 im EC-Nummerierungssystem zugewiesen bekommen hat. Wasserstoff wird nicht als funktionelle Gruppe anerkannt, wenn es sich auf die Ziele der Transferase bezieht. Im Gegenteil, der Wasserstofftransfer wird in Oxidoreduktasen unter Berücksichtigung des Elektronentransfers unterteilt.

EC-Nummer	Beschreibung
EC 2.1	Einzeln-Carbon-Transferasen unter EC 2.1 sind Enzyme, die Einzelcarbon-Gruppen übertragen, die funktionelle Gruppen von Hydroxymethyl, Methyl, Carboxy, Carbamoyl, Formyl und Amido-Substituenten enthalten.
EC 2.2	EC 2.2 umfasst Aldehyd- und Ketotransferasen, die Aldehyd- oder Ketogruppen übertragen, hauptsächlich bestehend aus einer Vielzahl von Transketolasen und Transaldolasen, die eine wichtige Rolle im Pentosephosphatweg spielen und den Transfer der Dihydroxyaceton-funktionellen Gruppe auf Glycerinaldehyd-3-phosphat katalysieren.
EC 2.3	Acyltransferasen als Schlüsselaspekte von EC 2.3 könnten Acylgruppen oder Acylgruppen übertragen, die während des Übertragungsprozesses in Alkylgruppen umgewandelt werden. Darüber hinaus unterscheidet diese Kategorie auch zwischen Aminoacyl- und Nicht-Aminoacyl-Gruppen.
EC 2.4	Enzyme, die in EC 2.4 unterteilt sind, könnten Glycosyl-, Hexosyl- und Pentosyl-Gruppen übertragen. Glycosyltransferase unter der Unterkategorie von EC 2.4 nimmt an der Biosynthese von Disacchariden und Polysacchariden teil, indem sie Monosaccharide auf andere Moleküle überträgt.
EC 2.5	Derzeit besitzt EC 2.5 nur Enzyme, die an der Übertragung von Alkyl- oder Arylgruppen beteiligt sind, die jedoch keine Methylgruppe enthalten. Dies unterscheidet sich von funktionellen Gruppen, die in Alkylgruppen umgewandelt werden, wenn sie übertragen werden.
EC 2.6	EC 2.6 ist eine Gruppe von Enzymen, die mit der Übertragung von stickstoffhaltigen Gruppen übereinstimmen, einschließlich Transaminasen, Oximinotransferasen und anderen stickstoffgruppenübertragenden Enzymen. Amidinotransferase wurde zuvor in EC 2.6 eingestuft, während sie kürzlich als Unterkategorie von EC 2.1 neu klassifiziert wurde.
EC 2.7	EC 2.7 besteht nicht nur aus Enzymen, die Phosphorhaltige Gruppen übertragen, sondern auch aus Nukleotidyltransferasen. Die Unterkategorie der Phosphotransferase wird weiter unterteilt, je nach Art der Gruppe, die den Transfer erfährt. Phosphat-Akzeptoren umfassen hauptsächlich Alkohole, Carboxygruppen, stickstoffhaltige Gruppen und Phosphatgruppen. Verschiedene Kinasen sind ebenfalls Bestandteile dieser Unterklasse von Transferasen.
EC 2.8	Sulfurtransferasen, die schwefelhaltige Gruppen übertragen, werden von EC 2.8 abgedeckt und weiter in die Unterkategorien von Sulfurtransferasen, Sulfotransferasen und CoA-Transferasen sowie in Enzyme, die Alkylthio-Gruppen übertragen, unterteilt. Einige spezifische Sulfotransferasen könnten PAPS als Donor für die Sulfatgruppe verwenden, wobei die Alkoholsulfotransferase eine breite Zielkapazität hat. Daher wird die Alkoholsulfotransferase auch als "Steroid-Sulfokinase", "Hydroxysteroid-Sulfotransferase" und "Östrogen-Sulfotransferase" anerkannt. Ein Rückgang der Aktivität wurde mit Lebererkrankungen beim Menschen in Verbindung gebracht.
EC 2.9	Selentransferasen gehören zu EC 2.9 und enthalten nur zwei Transferasen, die daher eine der kleinsten Kategorien von Transferasen sind.
EC 2.10	Die Klasse von EC 2.10 umfasst Enzyme, die Molybdän- oder Wolframhaltige Gruppen übertragen. Bis 2011 wurde jedoch nur ein Enzym, Molybdopterin-Molybdotransferase, ein Bestandteil der MoCo-Biosynthese in Escherichia coli, hinzugefügt.

Anwendungen in der Biotechnologie

Terminaltransferase ist eines der wenigen DNA-Polymerasen, die ohne einen RNA-Primer funktionieren, und könnte DNA kennzeichnen oder Plasmidvektoren erzeugen, indem sie Desoxynukleotide in Form einer Vorlage an das abwärts gerichtete Ende oder 3'-Ende eines bestehenden DNA-Moleküls anfügt.

Glutathiontransferasen mit hoher Diversität können von Pflanzen verwendet werden, um toxische Metalle vom Rest der Zelle zu trennen, die somit als Biosensoren zur Erkennung von Kontaminanten wie Herbiziden und Insektiziden verarbeitet werden können. Glutathiontransferasen könnten auch die Resistenz gegen biotischen und abiotischen Stress in transgenen Pflanzen erhöhen, und jetzt werden sie als Ziele für Krebsmedikamente erforscht, da sie in der Arzneimittelresistenz eine Funktion haben. Derzeit ist die einzige verfügbare kommerzielle Quelle für Naturkautschuk die Hevea-Pflanze.

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