Transferase Einführung

Transferasen sind eine Klasse von Enzymen, die spezifische funktionelle Gruppen von einem Molekül (Donor) auf ein anderes (Akzeptor) übertragen. Transferasen sind an Hunderten verschiedener biochemischer Wege beteiligt und für einige der wichtigsten Prozesse im Leben unerlässlich. Transferasen nehmen an einer Vielzahl von Zellreaktionen teil und werden auch während der Translation genutzt. Mechanistisch würde ein Enzym, das die folgende Reaktion katalysiert, als Transferase betrachtet werden:

Transferase Introduction Abbildung 1. Redoxreaktion.

wobei X der Donor ist, der oft ein Coenzym darstellt, und Y der Akzeptor ist. Die Gruppe wäre die funktionelle Gruppe, die aufgrund der Transferaseaktivität übertragen wird.

Nomenklatur

Systematische Namen von Transferasen basieren auf der Form „Donor:Akzeptor-Gruppentransferase“. Zum Beispiel ist Methylamin:L-Glutamat N-Methyltransferase der normative Name für die Transferase Methylamin-Glutamat N-Methyltransferase, wobei Methyltransferase die EC-Kategorie ist, Methylamin der Donor und L-Glutamat der Akzeptor. Dennoch wird die häufiger verwendete Nomenklatur für Transferasen oft in der Form „Akzeptor-Gruppentransferase“ oder „Donor-Gruppentransferase“ verwendet. In der Praxis werden viele Moleküle bei der Anwendung dieser Terminologie nicht erwähnt, da gebräuchlichere Trivialnamen verwendet werden.

Geschichte

Bereits in den 1930er Jahren wurden einige der wichtigsten Transferasen entdeckt. Die Transaminierung, also die Übertragung einer NH₂-Gruppe von einer Aminosäure auf eine Ketosäure durch eine Aminotransferase, wurde erstmals 1930 nach dem Verschwinden von Glutaminsäure im Brustmuskel der Taube beobachtet, was später 1937 durch die Entdeckung des Reaktionsmechanismus bestätigt wurde. Diese reversible Reaktion konnte auch auf andere Gewebe angewendet werden, was die Grundlage für die Möglichkeit schuf, dass ähnliche Übertragungen als Hauptweg zur Herstellung von Aminosäuren durch Aminotransfer dienen. Später, 1953, wurde das Enzym UDP-Glucose-Pyrophosphorylase als Transferase identifiziert, da es in der Lage ist, UTP und G1P reversibel aus UDP-Glucose und einem organischen Pyrophosphat zu erzeugen. Eine weitere historisch bedeutende Entdeckung im Bereich der Transferasen ist die Aufklärung des Abbaumechanismus von Katecholaminen durch die Catechol-O-Methyltransferase, was einen großen Teil zu Julius Axelrods Nobelpreis für Physiologie oder Medizin im Jahr 1970 beitrug.

Klassifikation

Bis heute ist die Klassifikation der Transferasen noch im Gange, da ständig neue entdeckt werden. Die Kategorie der Transferasen wird in erster Linie nach der Art der übertragenen biochemischen Gruppe beschrieben und kann anhand der EC-Nummern-Klassifikation in zehn Gruppen unterteilt werden, die mehr als 450 verschiedene einzigartige Enzyme umfasst und denen die Nummer EC 2 im EC-Nummerierungssystem zugewiesen wurde. Wasserstoff wird nicht als funktionelle Gruppe anerkannt, wenn es um Transferase-Ziele geht. Im Gegenteil, der Wasserstofftransfer wird bei der Betrachtung des Elektronentransfers den Oxidoreduktasen zugeordnet.

EC number	Beschreibung
EC 2.1	Einkohlenstoff-Transferasen unter EC 2.1 sind Enzyme, die Einkohlenstoffgruppen übertragen, welche funktionelle Gruppen wie Hydroxymethyl, Methyl, Carboxy, Carbamoyl, Formyl und Amido-Substituenten enthalten.
EC 2.2	EC 2.2 umfasst Aldehyd- und Ketontransferasen, die Aldehyd- oder Ketongruppen übertragen, hauptsächlich bestehend aus verschiedenen Transketolasen und Transaldolasen, die eine wichtige Rolle im Pentosephosphatweg spielen und die Übertragung der Dihydroxyaceton-Funktionsgruppe auf Glycerinaldehyd-3-phosphat katalysieren.
EC 2.3	Acyltransferasen als Schlüsselaspekte von EC 2.3 können Acylgruppen oder Acylgruppen übertragen, die während des Übertragungsvorgangs in Alkylgruppen umgewandelt werden. Darüber hinaus unterscheidet diese Kategorie auch zwischen Aminoacyl- und Nicht-Aminoacylgruppen.
EC 2.4	Enzyme, die in EC 2.4 eingeteilt sind, können Glycosyl-, Hexosyl- und Pentosylgruppen übertragen. Glycosyltransferase unter der Unterkategorie EC 2.4 ist an der Biosynthese von Disacchariden und Polysacchariden beteiligt, indem Monosaccharide auf andere Moleküle übertragen werden.
EC 2.5	Derzeit umfasst EC 2.5 nur Enzyme, die an der Übertragung von Alkyl- oder Arylgruppen beteiligt sind, wobei die Methylgruppe jedoch nicht enthalten ist. Dies unterscheidet sich von funktionellen Gruppen, die beim Übertragen in Alkylgruppen umgewandelt werden.
EC 2.6	EC 2.6 ist eine Gruppe von Enzymen, die mit der Übertragung stickstoffhaltiger Gruppen übereinstimmen, einschließlich Transaminasen, Oximinotransferasen und anderen Enzymen, die Stickstoffgruppen übertragen. Amidinotransferase wurde zuvor in EC 2.6 eingeordnet, wurde jedoch kürzlich als Unterkategorie von EC 2.1 neu klassifiziert.
EC 2.7	EC 2.7 besteht nicht nur aus Enzymen, die phosphorhaltige Gruppen übertragen, sondern auch aus Nukleotidyltransferasen. Die Unterkategorie der Phosphotransferase wird weiter nach der Art der übertragenen Gruppe unterteilt. Phosphatakzeptoren umfassen hauptsächlich Alkohole, Carboxygruppen, stickstoffhaltige Gruppen und Phosphatgruppen. Verschiedene Kinasen sind ebenfalls Bestandteile dieser Unterklasse der Transferasen.
EC 2.8	Schwefeltransferasen, die schwefelhaltige Gruppen übertragen, sind unter EC 2.8 erfasst und werden weiter in die Unterkategorien Schwefeltransferasen, Sulfotransferasen und CoA-Transferasen sowie Enzyme, die Alkylthiogruppen übertragen, unterteilt. Einige spezifische Sulfotransferasen können PAPS als Sulfatgruppendonor verwenden, wobei die Alkoholsulfotransferase eine breite Zielkapazität besitzt. Daher wird die Alkoholsulfotransferase auch als „Steroid-Sulfokinase“, „Hydroxysteroid-Sulfotransferase“ und „Östrogen-Sulfotransferase“ bezeichnet. Eine Abnahme der Aktivität steht im Zusammenhang mit menschlichen Lebererkrankungen.
EC 2.9	Selentransferasen gehören zu EC 2.9 und enthalten nur zwei Transferasen, was sie zu einer der kleinsten Kategorien von Transferasen macht.
EC 2.10	Die Klasse EC 2.10 umfasst Enzyme, die Molybdän- oder Wolfram-haltige Gruppen übertragen. Bis 2011 wurde jedoch nur ein Enzym, Molybdopterin-Molybdotransferase, ein Bestandteil der MoCo-Biosynthese in Escherichia coli, hinzugefügt.

Anwendungen in der Biotechnologie

Terminale Transferase ist eine der wenigen DNA-Polymerasen, die ohne einen RNA-Primer funktionieren, und kann DNA markieren oder Plasmidvektoren erzeugen, indem sie Desoxynukleotide in Form einer Vorlage an das nachgeschaltete Ende oder 3'-Ende eines bestehenden DNA-Moleküls anfügt.

Glutathiontransferasen mit hoher Diversität können von Pflanzen genutzt werden, um toxische Metalle vom Rest der Zelle zu trennen, wodurch sie als Biosensoren zur Erkennung von Schadstoffen wie Herbiziden und Insektiziden eingesetzt werden können. Glutathiontransferasen können auch die Resistenz gegen biotischen und abiotischen Stress in transgenen Pflanzen erhöhen und werden derzeit als Ziel für Krebsmedikamente erforscht, da sie eine Rolle bei der Arzneimittelresistenz spielen. Derzeit ist die einzige verfügbare kommerzielle Quelle für Naturkautschuk die Hevea-Pflanze.

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