Transferasen, bezeichnet als EC 2, sind eine Klasse von Enzymen, die eine spezifische funktionelle Gruppe von einem Donormolekül auf ein Akzeptormolekül übertragen. In einigen Fällen sind sowohl der Donor als auch der Akzeptor Substrate, während in anderen Fällen eines davon das Coenzym sein kann. Transferasen sind für eine Vielzahl physiologischer Funktionen von großer Bedeutung. Sie katalysieren zahlreiche biologische Reaktionen, die für ein lebendes System entscheidend sind. Zu diesen Reaktionen gehören der essentielle Stoffwechsel, genetische Regulationen, Entgiftung und viele weitere. Die Transferase-Enzyme können entsprechend der funktionellen Gruppen, auf die sie wirken, in folgende Unterklassen eingeteilt werden:

• EC 2.1: Ein-Kohlenstoff-Transferasen, einschließlich Methyltransferasen, Hydroxymethyl-, Formyl- und verwandte Transferasen, Carboxy- und Carbamoyltransferasen sowie Amidinotransferasen.
• EC 2.2: Aldehyd- und Ketontransferasen. Diese Unterklasse umfasst mehrere Transketolasen und Transaldolasen.
• EC 2.3: Acyltransferasen.
• EC 2.4: Glycosyl-, Hexosyl- und Pentosyltransferasen. Enzyme dieser Unterklasse können basierend auf dem Typ des übertragenen Zuckerrests kategorisiert werden: Hexosyltransferasen, Pentosyltransferasen und Transferasen für andere Glycosylgruppen.
• EC 2.5: Alkyl- und Aryltransferasen. Enzyme, die Alkyl- oder verwandte Gruppen übertragen, die entweder substituiert oder unsubstituiert sind.
• EC 2.6: Stickstoffhaltige Transferasen. Diese Enzyme übertragen eine stickstoffhaltige Gruppe von einem Donor auf einen Akzeptor. EC 2.6.1 umfasst die meisten Enzyme dieser Unterklasse, die Aminogruppen von einem Donor, in der Regel einer Aminosäure, auf einen Akzeptor übertragen. Weitere Transferasen sind Transaminase, Oximinotransferase und andere stickstoffhaltige Gruppen.
• EC 2.7: Phosphortransferasen. Enzyme, die Phosphat-, Diphosphat-, Nukleotidylreste und andere Gruppen auf die Akzeptorgruppe übertragen, zu denen eine Alkoholgruppe, eine Carboxygruppe, eine stickstoffhaltige Gruppe oder eine Phosphatgruppe gehören. EC 2.7 umfasst viele Kinasen.
• EC 2.8: Schwefeltransferasen. Diese Enzyme übertragen eine schwefelhaltige Gruppe und können basierend auf dem Typ der Schwefelgruppe kategorisiert werden, wie Schwefelatome durch Schwefeltransferasen und Sulfatgruppen durch Sulfotransferasen.
• EC 2.9: Selentransferasen, oder genauer gesagt, Selenotransferasen.
• EC 2.10: Metalltransferasen, die Molybdän- oder Wolfram-haltige Gruppen übertragen.

Aufgrund der vielseitigen Rollen der Transferasen sind sie beliebte Ziele in der biomedizinischen und biotechnologischen Forschung. Fehlfunktionen von Transferasen sind die Hauptursache vieler Krankheiten. Zum Beispiel katalysieren die Glutathion-S-Transferasen (GSTs) die Konjugation von Glutathion (GSH) und toxischen Verbindungen zur zellulären Entgiftung. Dieser unschätzbare Dienst erschwert jedoch die Chemotherapie von Krebserkrankungen, da eine Überexpression von GSTs mit der Multiresistenz von Krebszellen gegen verschiedene Medikamente in Verbindung gebracht wird. Ein weiteres Beispiel ist die Farnesyltransferase, die mit unregulierten Aktivitäten von Krebszellen in einem Drittel aller menschlichen Krebserkrankungen in Zusammenhang steht. Die Transferase katalysiert die posttranslationale Modifikation des Ras-Proteins, die für die Aktivität von Krebszellen essenziell ist. Auf molekularer Ebene dient die DNA-Methylierung als Hauptform der postreplikativen epigenetischen Modifikation, die umfassend an der Genregulation und -stilllegung beteiligt ist. Die DNA-Methylierung und deren Aufrechterhaltung werden von drei DNA-Methyltransferasen kontrolliert. Das Verständnis und die Modulation der Wirkung von DNA-Methyltransferasen werden zur Behandlung vieler damit zusammenhängender Krankheiten führen. In chemischen und umwelttechnischen Anwendungen gewinnen verschiedene Typen von Acyltransferasen zunehmend an Forschungsinteresse aufgrund ihres Potenzials bei der Herstellung von Biokraftstoffen. Diese Transferasen transformieren die Strukturen von langkettigen Fettsäuren und deren Estern in Vorläufer für die gewünschten Kohlenwasserstoffgemische. Daher würden Studien zu Acyltransferasen die Effizienz der Biokraftstoffproduktion verbessern. Da Transferasen eine so große Bandbreite an Reaktionen katalysieren, kann die Messung ihrer Aktivität recht herausfordernd sein. Erstens wirken einige Transferasen auf zwei Substrate ohne signifikante spektroskopische Eigenschaften, was die Erfassung des Reaktionsverlaufs mittels spektrophotometrischer, fluorometrischer oder sogar chromatographischer Tests erschwert. Es müssen fortschrittlichere analytische Methoden eingesetzt werden, um diese Enzyme zu testen, einschließlich radiometrischer und kalorimetrischer Analysen. Bei einigen anderen Enzymen hingegen gibt es eine große Auswahl an Substraten und Cofaktoren, und die Identität des Substrats und Cofaktors kann erhebliche Auswirkungen auf die Aktivitätsmessung haben. Daher muss der Test sorgfältig um die Zielenzymaktivität und die ausgewählten Substrate herum gestaltet werden. 

Abbildung: Die zwei Domänen in der Untereinheit A der Glutathiontransferase, wobei Glutathion in der Bindungsstelle gezeigt wird (gelber Stabmodus).
Referenz: Fyfe, P. K., Westrop, G. D., Silva, A. M., Coombs, G. H., & Hunter, W. N. Proceedings of the National Academy of Sciences, 2012, 109(29), 11693–11698.

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