Transferasen, die als EC 2 bezeichnet werden, sind eine Klasse von Enzymen, die eine spezifische funktionelle Gruppe vom Donormolekül auf das Akzeptormolekül übertragen. In einigen Fällen sind sowohl der Donor als auch der Akzeptor Substrate, während in anderen Fällen einer von ihnen das Coenzym sein könnte. Transferasen sind äußerst wichtig für eine Vielzahl von physiologischen Funktionen. Sie katalysieren zahlreiche biologische Reaktionen, die für ein lebendes System entscheidend sind. Diese Reaktionen umfassen den essentiellen Stoffwechsel, genetische Regulationen, Entgiftung und viele andere. Die Transferasenenzyme können in die folgenden Unterklassen eingeteilt werden, je nach den funktionellen Gruppen, auf die die Enzyme wirken:

• EC 2.1: Ein-Kohlenstoff-Transferasen, einschließlich Methyltransferasen, der Hydroxymethyl-, Formyl- und verwandten Transferasen, der Carboxy- und Carbamoyltransferasen sowie der Amidino-Transferasen.
• EC 2.2: Aldehyd- und Keton-Transferasen. Die Unterklasse umfasst mehrere Transketolasen und Transaldolasen.
• EC 2.3: Acyltransferasen.
• EC 2.4: Glycosyl-, Hexosyl- und Pentosyl-Transferasen. Enzyme in dieser Unterklasse können basierend auf der Art des übertragenen Zuckerrückstands kategorisiert werden: Hexosyltransferasen, Pentosyltransferasen und Transferasen für andere Glycosylgruppen.
• EC 2.5: Alkyl- und Aryl-Transferasen. Enzyme, die Alkyl- oder verwandte Gruppen übertragen, die entweder substituiert oder unsubstituiert sind.
• EC 2.6: Stickstoffhaltige Transferasen. Diese Enzyme übertragen eine stickstoffhaltige Gruppe von einem Donor auf einen Akzeptor. EC 2.6.1 umfasst die meisten Enzyme dieser Unterklasse, die Enzyme sind, die Aminogruppen von einem Donor, in der Regel einer Aminosäure, auf einen Akzeptor übertragen. Weitere Transferasen sind Transaminase, Oximinotransferase und andere stickstoffhaltige Gruppen.
• EC 2.7: Phosphor-Transferasen. Enzyme, die Phosphat-, Diphosphat-, Nucleotidyl-Rückstände und andere Gruppen auf die Akzeptorgruppe übertragen, die eine Alkoholgruppe, eine Carboxygruppe, eine stickstoffhaltige Gruppe oder eine Phosphatgruppe umfasst. EC 2.7 umfasst viele Kinasen.
• EC 2.8: Schwefel-Transferasen. Diese Enzyme übertragen eine schwefelhaltige Gruppe und können basierend auf der Art der Schwefelgruppe kategorisiert werden, wie Schwefelatome durch Schwefeltransferasen und Sulfatgruppen durch Sulfotransferasen.
• EC 2.9: Selen-Transferasen, oder genauer gesagt, Selenotransferasen.
• EC 2.10: Metall-Transferasen, die Molybdän- oder Wolframhaltige Gruppen übertragen.

Aufgrund der vielseitigen Rollen von Transferasen sind sie beliebte Ziele in der biomedizinischen und biotechnologischen Forschung. Fehlfunktionierende Transferasen sind die Hauptursachen für viele Krankheiten. Zum Beispiel katalysieren die Glutathion S-Transferasen (GSTs) die Konjugation von Glutathion (GSH) und toxischen Verbindungen, um die zelluläre Entgiftung durchzuführen. Diese unschätzbare Dienstleistung behindert jedoch die Chemotherapie von Krebserkrankungen, da die Überexpression von GSTs als mit der Multidrug-Resistenz von Krebszellen verbunden angesehen wird. Ein weiteres Beispiel ist die Farnesyltransferase, die mit den unregulierten Aktivitäten von Krebszellen in einem Drittel der menschlichen Krebserkrankungen in Verbindung steht. Die Transferase katalysiert die posttranslationalen Modifikationen des Ras-Proteins, das für die Aktivitäten von Krebszellen entscheidend ist. Auf molekularer Ebene dient die DNA-Methylierung als die Hauptform der post-replikativen epigenetischen Modifikation, die umfassend an der Genregulation und -silencing beteiligt ist. Die DNA-Methylierung und die Aufrechterhaltung der Methylierung werden von drei DNA-Methyltransferasen kontrolliert. Das Verständnis und die Modulation der Wirkung von DNA-Methyltransferasen werden zur Behandlung vieler verwandter Krankheiten führen. In chemischen und umwelttechnischen Anwendungen gewinnen mehrere Arten von Acyltransferasen zunehmend an Forschungsinteresse aufgrund ihrer potenziellen Rollen bei der Herstellung von Biokraftstoffen. Diese Transferasen transformieren die Strukturen von langkettigen Fettsäuren und deren Estern in Vorläufer für die gewünschten Kohlenwasserstoffgemische. Daher würden Studien zu Acyltransferasen die Effizienz der Biokraftstoffproduktion verbessern. Da die Transferasen ein so breites Spektrum an Reaktionen katalysieren, kann die Messung ihrer Aktivität ziemlich herausfordernd sein. Erstens wirken einige Transferasen auf zwei Substrate ohne signifikante spektroskopische Merkmale, was die Erkennung des Reaktionsfortschritts mit spektrophotometrischen, fluorometrischen oder sogar chromatographischen Tests kompliziert. Fortgeschrittene analytische Methoden müssen verwendet werden, um diese Enzyme zu testen, einschließlich radiometrischer und kalorimetrischer Analysen. Für einige andere Enzyme sind jedoch die Auswahlmöglichkeiten für Substrate und Cofaktoren reichlich, und die Identität des Substrats und des Cofaktors könnte erhebliche Auswirkungen auf die Aktivitätsmessung haben. Daher muss der Test sorgfältig um die Zielenzymaktivität und die ausgewählten Substrate herum gestaltet werden. 

Abbildung: Die beiden Domänen in der Untereinheit A der Glutathiontransferase, die Glutathion im Bindungsbereich zeigt (gelbes Stabmodell).
Referenz: Fyfe, P. K., Westrop, G. D., Silva, A. M., Coombs, G. H., & Hunter, W. N. Proceedings of the National Academy of Sciences, 2012, 109(29), 11693–11698.

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