Produkte

Enzyme für Forschung, Diagnostik und industrielle Anwendung

Transferasen

Transferasen sind eine wichtige Enzymklasse, die durch die Katalyse der Übertragung funktioneller Gruppen von einem Molekül auf ein anderes eine zentrale Rolle in zahlreichen biochemischen Prozessen spielt. Diese Enzyme sind in der Natur ubiquitär und an einer Vielzahl metabolischer Signal- und Stoffwechselwege beteiligt, darunter die Synthese und der Abbau von Biomolekülen wie Kohlenhydraten, Proteinen, Lipiden und Nukleinsäuren. Die Bedeutung von Transferasen reicht über den Grundstoffwechsel hinaus; sie sind zudem essenziell für industrielle Anwendungen, die medizinische Diagnostik sowie die pharmazeutische Entwicklung. Creative Enzymes bietet Ihnen gerne ein umfassendes Portfolio an Transferasen an, darunter humanes SULT1B1, native bovine Proteinkinase A, modifizierte T7-RNA-Polymerase sowie mehr als 300 weitere Enzyme zur passgenauen Abdeckung Ihrer Anforderungen.

Schema der Wirkungsweise von Transferasen.

Transferasen sind Enzyme, die die Übertragung einer spezifischen funktionellen Gruppe – z. B. einer Methyl-, Glycosyl-, Acyl-, Phosphat- oder Aminogruppe – von einem Donormolekül auf ein Akzeptormolekül katalysieren. Die allgemeine, durch Transferasen katalysierte Reaktion lässt sich wie folgt darstellen:

Donor-X + Akzeptor → Donor + Akzeptor-X

In dieser Reaktion steht „X“ für die zu übertragende funktionelle Gruppe. Das Donormolekül, das die funktionelle Gruppe ursprünglich trägt, überträgt diese auf das Akzeptormolekül, wodurch eine neue Verbindung entsteht.

Transferasen werden unter der EC-Nummer (Enzyme Commission) 2 klassifiziert; die Einteilung erfolgt anhand der Art der übertragenen Gruppe. Dieses Klassifikationssystem ermöglicht eine strukturierte Kategorisierung der Enzyme nach Spezifität und Art der beteiligten funktionellen Gruppe.

Klassifizierung der Transferasen

Transferasen werden in mehrere Unterklassen eingeteilt, abhängig von der Art der funktionellen Gruppe, die sie übertragen. Zu den wichtigsten Unterklassen zählen:

Glycosyltransferasen

Glycosyltransferasen katalysieren die Übertragung von Glycosylgruppen (Zuckerreste) von einem Donormolekül – typischerweise einem Nukleotidzucker – auf ein Akzeptormolekül, häufig ein Kohlenhydrat, Protein oder Lipid (z. B. Peptidoglycan-Glycosyltransferase, 4-α-Glucanotransferase, D-Inositol-3-phosphat-Glycosyltransferase). Diese Enzyme sind essenziell für die Biosynthese von Oligosacchariden, Polysacchariden und Glycokonjugaten. Glycosyltransferasen sind entscheidend für die Herstellung von Glycoproteinen und Glycolipiden, die u. a. in der Arzneimittelentwicklung, der Impfstoffproduktion und der Lebensmittelindustrie Anwendung finden.

Kinasen

Kinasen sind Enzyme, die Phosphatgruppen von energiereichen Molekülen wie ATP auf spezifische Substrate – meist Proteine, Lipide oder Nukleotide – übertragen (z. B. native Pyruvatkinase aus Bacillus stearothermophilus, native calmodulinabhängige Proteinkinase II der Ratte, native Polynukleotidkinase aus T4-infiziertem Escherichia coli). Dieser Phosphorylierungsprozess ist für die Regulation zahlreicher zellulärer Prozesse entscheidend, darunter Signaltransduktion, Stoffwechsel und Zellteilung. Kinasen werden in der Krebsforschung intensiv untersucht, da eine Dysregulation der Kinaseaktivität häufig mit Tumorprogression assoziiert ist. Kinaseinhibitoren werden als zielgerichtete Therapien in der Onkologie eingesetzt.

Schema der Wirkungsweise von Kinasen.

Aminotransferasen (Transaminasen)

Aminotransferasen katalysieren die Übertragung von Aminogruppen von einer Aminosäure auf eine Ketosäure und spielen damit eine Schlüsselrolle im Aminosäurestoffwechsel sowie in der Synthese nicht-essentieller Aminosäuren (z. B. native humane Aspartat-Aminotransferase, UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose-Aminotransferase). Aminotransferasen werden in diagnostischen Tests zur Beurteilung der Leberfunktion eingesetzt (z. B. AST- und ALT-Tests) sowie in der Herstellung von Aminosäuren für pharmazeutische und ernährungsbezogene Anwendungen.

Acyltransferasen

Acyltransferasen übertragen Acylgruppen von einem Molekül auf ein anderes. Diese Enzyme sind am Lipidstoffwechsel beteiligt, einschließlich der Synthese und des Remodellings von Phospholipiden, Triglyceriden und Cholesterinestern (z. B. Phosphatidylcholin-Sterol-O-Acyltransferase, Langkettiger-Alkohol-O-Fettsäure-Acyltransferase). Acyltransferasen werden in der Lebensmittelindustrie zur Synthese strukturierter Lipide und in der pharmazeutischen Industrie zur Entwicklung lipidbasierter Arzneistoff-Delivery-Systeme eingesetzt.

Methyltransferasen

Methyltransferasen übertragen Methylgruppen von einem Donormolekül, z. B. S-Adenosylmethionin (SAM), auf ein Akzeptormolekül, das häufig DNA, RNA, Proteine oder niedermolekulare Substanzen ist. Methylierung ist eine zentrale epigenetische Modifikation, die Genexpression und Proteinfunktion reguliert. Methyltransferasen sind in der epigenetischen Forschung von hoher Bedeutung, da ihre Rolle in der Genregulation und bei Erkrankungen untersucht wird. Zudem stellen sie Targets für die Arzneimittelentwicklung bei Krebs und neurodegenerativen Erkrankungen dar.

Phosphotransferasen

Phosphotransferasen katalysieren die Übertragung von Phosphatgruppen auf verschiedene Substrate, darunter Zucker, Proteine und Nukleotide. Zu dieser Gruppe zählen die oben genannten Kinasen sowie weitere Enzyme wie Nukleotidyltransferasen. Phosphotransferasen sind essenziell für den Energiestoffwechsel, die Signaltransduktion und die Nukleinsäuresynthese. Sie werden breit in der Forschung zu Stoffwechselerkrankungen, Krebs und Infektionskrankheiten eingesetzt.

Anwendungen von Transferasen in Forschung und Industrie

Transferasen finden in zahlreichen Bereichen Anwendung, darunter Forschung, Medizin, Landwirtschaft und Industrie. Ihre Fähigkeit, spezifische und effiziente biochemische Reaktionen zu katalysieren, macht sie zu unverzichtbaren Werkzeugen sowohl in natürlichen Prozessen als auch in technischen bzw. biotechnologisch entwickelten Systemen.

Biomedizinische Forschung und Medizin

Transferasen werden in der biomedizinischen Forschung umfassend eingesetzt, um zelluläre Prozesse und Krankheitsmechanismen zu verstehen. Beispiele:

  • Kinaseforschung: Kinasen stehen im Zentrum der Untersuchung zellulärer Signalwege, insbesondere in der Onkologie. Die Entwicklung von Kinaseinhibitoren als zielgerichtete Krebstherapien hat die Behandlungsoptionen für Patientinnen und Patienten mit bestimmten Tumorentitäten grundlegend erweitert.
  • Epigenetik: Methyltransferasen spielen eine Schlüsselrolle in der Epigenetik, d. h. bei der Untersuchung von DNA-Methylierungsmustern zur Aufklärung der Genregulation und der Entstehung von Erkrankungen wie Krebs und neurologischen Störungen.
  • Diagnostik: Aminotransferasen wie ALT und AST werden als Biomarker in Leberfunktionstests eingesetzt, um Lebererkrankungen zu diagnostizieren und den Therapieerfolg zu überwachen.

Industrielle Biotechnologie

Transferasen werden in einer Vielzahl industrieller Prozesse eingesetzt, bei denen ihre katalytischen Eigenschaften zur Herstellung von Chemikalien, Biokraftstoffen und Arzneimitteln genutzt werden:

  • Enzym-Engineering: Transferasen werden mittels Protein-Engineering optimiert, um Stabilität, Spezifität und Aktivität für industrielle Anwendungen zu verbessern. Dazu zählen die Herstellung von Feinchemikalien, die Synthese komplexer Moleküle sowie die Modifikation von Naturstoffen.
  • Pharmazeutika: Glycosyltransferasen werden bei der Synthese glycosylierter Arzneistoffe und Impfstoffe eingesetzt, wobei die Anlagerung von Zuckerresten die Stabilität, Löslichkeit und Wirksamkeit therapeutischer Verbindungen verbessern kann.
  • Lebensmittelindustrie: Acyltransferasen werden zur Modifikation von Fetten und Ölen eingesetzt, um strukturierte Lipide mit definierten Eigenschaften herzustellen, z. B. mit niedrigem Anteil an Transfettsäuren, was für die Entwicklung gesünderer Lebensmittel relevant ist.

Umweltbiotechnologie

Transferasen spielen auch in Umweltanwendungen eine Rolle, einschließlich der Bioremediation von Schadstoffen und der nachhaltigen Produktion von Biokraftstoffen:

  • Bioremediation: Transferasen, die an der Detoxifikation von Xenobiotika beteiligt sind, werden hinsichtlich ihres Potenzials zur Sanierung von Umweltkontaminanten wie Schwermetallen, Pestiziden und Industriechemikalien untersucht.
  • Biokraftstoffproduktion: Phosphotransferasen und Acyltransferasen sind an der Biosynthese von Biokraftstoffen aus nachwachsenden Rohstoffen beteiligt. Diese Enzyme sind entscheidend für die Entwicklung nachhaltiger Energiequellen, die die Abhängigkeit von fossilen Brennstoffen reduzieren.

Landwirtschaft

In der Landwirtschaft werden Transferasen eingesetzt, um Ernteerträge zu steigern, die Pflanzenresistenz gegenüber Krankheiten zu verbessern und biofortifizierte Kulturpflanzen zu entwickeln:

  • Pflanzenbiotechnologie: Glycosyltransferasen werden hinsichtlich ihrer Rolle in der Biosynthese der pflanzlichen Zellwand untersucht und tragen zur Entwicklung von Kulturpflanzen mit verbesserter struktureller Integrität und erhöhter Resistenz gegenüber Schädlingen bei.
  • Herbizidentwicklung: Transferasen sind Targets bei der Entwicklung von Herbiziden, die pflanzliche Enzyme selektiv hemmen, ohne nützliche Organismen zu beeinträchtigen, und damit zu nachhaltigeren landwirtschaftlichen Praktiken beitragen.

Anwendungen von Transferasen.

Von medizinischer Forschung und Diagnostik über industrielle Biotechnologie bis hin zu ökologischer Nachhaltigkeit stehen Transferasen im Zentrum von Innovationen und treiben den Fortschritt in unterschiedlichsten Bereichen voran. Durch kontinuierliche Forschung stellt Creative Enzymes ein breites Spektrum hochwertiger Enzyme für aktuelle Anwendungen bereit und erweitert fortlaufend das Anwendungsspektrum, um neue Lösungen für einige der drängendsten globalen Herausforderungen zu ermöglichen. Für Anfragen und Rückfragen zögern Sie bitte nicht, Kontakt mit uns aufzunehmen.

Katalog Produktname EG-Nr. CAS-Nr. Quelle Preis
NATE-1697 Glucokinase aus Mensch, rekombinant EC 2.7.1.2 9001-36-9 E. coli Anfrage
NATE-1696 Glucokinase aus Mensch, rekombinant EC 2.7.1.2 9001-36-9 E. coli Anfrage
NATE-1695 Wildtyp Deoxycytidin-Kinase aus Mensch, rekombinant EC 2.7.1.74 9039-45-6 E. coli Anfrage
NATE-1694 Deoxycytidin-Kinase aus Mensch, rekombinant EC 2.7.1.74 9039-45-6 E. coli Anfrage
NATE-1692 Diguanylatcyclase aus Agrobacterium vitis, rekombinant EC 2.7.7.65 146316-82-7 E. coli Anfrage
NATE-1684 Betaine-Homocystein-S-Methyltransferase, rekombinant EC 2.1.1.5 9029-78-1 Anfrage
NATE-1670 NAD-Kinase (katalytische Domäne) aus Mensch, rekombinant EC 2.7.1.23 E. coli Anfrage
NATE-1656 Nicotinamid N-Methyltransferase aus Mensch, rekombinant E.C. 2.1.1.1 rekombinantes N... Anfrage
NATE-1637 Guanylatkinase aus Mensch, rekombinant EC 2.7.4.8 E. coli Anfrage
NATE-1632 KOD DNA-Polymerase von Thermococcus kodakaraensis, rekombinant E. coli Anfrage
EXWM-2975 Rekombinante Drosophila melanogaster Deoxynukleosidkinase EC 2.7.1.145 52227-81-3 E.coli Anfrage
EXWM-2384 Rekombinante Saccharomyces cerevisiae Chitin-Synthase 1 EC 2.4.1.16 9030-18-6 E.coli Anfrage
NATE-1629 Tn5 Transposase E.coli Anfrage
NATE-1571 Glucokinase aus Escherichia coli, rekombinant EC 2.7.1.2 9001-36-9 E. coli Anfrage
NATE-1532 Sucrose-Phosphorylase 13 A aus Bifidobacterium adolescentis, rekombinant EC. 2.4.1.7 9074-06-0 E. coli Anfrage
NATE-1504 GDP-Mannose-Pyrophosphorylase aus Pyrococcus furiosus, rekombinant EC 2.7.7.13 37278-24-3 E. coli Anfrage
NATE-1503 UDP-Zucker-Pyrophosphorylase aus Arabidopsis thaliana, rekombinant EC 2.7.7.64 223918-15-8 E. coli Anfrage
NATE-1500 GlcNAc-1-Phosphat Uridyltransferase aus Mensch, rekombinant EC 2.3.1.157 9023-06-7;9031-91-8 E. coli Anfrage
NATE-1499 UDP-Zucker-Pyrophosphorylase von Bifidobacterium longum, rekombinant EC 2.7.7.64 223918-15-8 E. coli Anfrage
NATE-1496 Galaktokinase aus E. coli K12, rekombinant EC 2.7.1.6 9030-53-9 E. coli Anfrage
NATE-1495 L-Fucokinase/GDP-Fucose-Pyrophosphorylase von Bacteroides fragilis, rekombinant EC 2.7.1.52/2.7.730 E. coli Anfrage
NATE-1492 GlcNAc-1-Phosphat Uridyltransferase von Campylobacter jejuni, rekombinant EC 2.3.1.157 E. coli Anfrage
NATE-1491 α-1,3-N-acetyl-galactosaminyltransferase von Pasteurella multocida, rekombinant EC 2.4.1.- E. coli Anfrage
NATE-1490 β-1,3-N-Acetyl-galactosaminyltransferase von Neisseria meningitides, rekombinant EC 2.4.1.- E. coli Anfrage
NATE-1489 β-1,3-N-Acetyl-Hexosaminyl-Transferase von Neisseria meningitidis, rekombinant EC 2.4.1.150 85638-40-0 E. coli Anfrage
NATE-1488 β-1,3-Galactosyltransferase von Campylobacter jejuni, rekombinant EC 2.4.1.62 37217-28-0 E. coli Anfrage
NATE-1487 Heparosan-Synthase von Pasteurella multocida, rekombinant EC 2.4.1.- E. coli Anfrage
NATE-1486 Chondroitin-Synthase von Pasteurella multocida, rekombinant EC 2.4.1.226 269077-98-7 E. coli Anfrage
NATE-1485 Hyaluronan-Synthase von Pasteurella multocida, rekombinant EC 2.4.1.212 39346-43-5 E. coli Anfrage
NATE-1484 α-1,3/4-Fucosyltransferase von Helicobacter mustelae, rekombinant EC 2.4.1.65 37277-69-3 E. coli Anfrage
Produkte
Online-Anfrage

Nur für Forschungs- und Industriezwecke. Nicht für den persönlichen Gebrauch bestimmt. Bestimmte Produkte in Lebensmittelqualität eignen sich für die Formulierungsentwicklung in Lebensmitteln und verwandten Anwendungen.